氨基酸

生物化学第一章，氨基酸有蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸、亲水氨基酸和疏水氨基酸、必需氨基酸与非必需氨基酸。

氨基酸

• 氨基酸的结构、种类和分类
  • 蛋白质的水解
    • 酸水解：常用6mol/L HCL回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解
    • 碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏
    • 酶水解：水解不安全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解
  • α-氨基酸的一般结构
  • 氨基酸的分类
    • 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
      • 蛋白质氨基酸
        • 即标准蛋白质——在蛋白质生物合成中，有专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中
        • 共22种：20种常见+2种不常见
      • 非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物
    • 亲水氨基酸和疏水氨基酸
      • 疏水氨基酸——非极性R基团：对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。它们包括：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp
      • 亲水氨基酸——极形的R基团：一般能和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His
      • 不带电荷的非极性氨基酸的特点
        • 疏水R基团（非极性侧链）
        • 常位于球蛋白高级结构内部
        • 在球蛋白外部有特殊功能：酶活性位点、蛋白质亚基相互作用、与小分子结合
      • 不带电荷的极性氨基酸的特点
        • 亲水R基团，氢键与H₂O结合
        • 与金属离子结合
        • 亲核基因nucleophiles
        • 常位于球蛋白外围
    • 必需氨基酸与非必需氨基酸
      • 非必需氨基酸：八种，人体不能自身合成，需要从食物中摄取（甲携来一本亮色书）
• 氨基酸的性质与功能
  • 缩合反应
  • 手性
  • 氨基酸的酸碱性质
    • 氨基酸：碱性的氨基+酸性的羧基（氨基酸的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸）
    • 一个氨基酸分子内部的酸碱反应是氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为兼性离子或两性离子
    • 更高的熔点和更高的水溶性
  • 等电点（pI）
    • 对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其静电荷为0，这时的pH值被称为等电点。
    • pI是一个氨基酸的特征常数
  • 氨基酸的主要反应性质
  • 个别氨基酸侧链对蛋白质结构、性质和功能的特殊贡献
    • 三种芳香族氨基酸含有的苯环结构赋予蛋白质具有紫外吸收性质，最大吸收峰为280nm。这一性质可用于蛋白质的定量测定
      • Phe：257.4nm；Tyr：274.6nm；Trp：279.8nm
    • 疏水氨基酸的侧链之间形成疏水键驱动蛋白质折叠
    • Ser、Thr和Tyr侧链含有的羟基一方面可作为亲核试剂参与多种酶的催化，还可以被磷酸化修饰而调节多种酶的活性
    • Cys残基的侧链-SH的亲核性以及两个Cys残基的侧链被氧化成二硫键，可用来稳定蛋白质的三维结构
    • Lys和Arg侧链上的氨基和狐基既可以作亲核试剂，参与多种酶的催化，也可以发生共价修饰，如乙酰化和甲基化。
    • Asp和Glu的侧链在特定的条件下可以作为质子供体或受体而参与酶的催化。
    • His的侧链为咪唑基的pK。最接近7，使其在生理pH下，既可以充当质子供体，又可以充当质子受体，从而参与多种酶的催化。
  • 氨基酸的功能
    • 肽包括蛋白质的组成单位
    • 氧化分解供能
    • 合成其他生物分子的原料
    • 本身具有特殊的生物功能，如G、D和E作为神经递质
• 氨基酸的分离与纯化
  • 电泳
  • 层析