生物化学 酶相关知识点思维导图

一张思维导图带你学完医用化学与生物化学第二版第九章酶全部重点。酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子。喜欢请点赞收藏！关注我，能持续获取优质导图哦。

酶

• 1.酶的概念
  • 是一类由活性细胞产生的生物催化剂，绝大多数是蛋白质，少数是RNA
• 2.酶催化作用与一般催化剂
  • 共性
    • 1、只催化热力学化学反应，加快反应速率；2、不改变平衡常数；3、自身不参与反应。
  • 特性
    • 高度的专一性
      • 相对专一性
        • 1、键专一性（如酯酶）；2、基团专一性（如胃蛋白酶）
      • 绝对专一性
        • 只作用一种底物，催化一个反应
      • 立体异构专一性
        • 体内蛋白质、氨基酸都是L型
        • 对底物的构型有严格要求，包括旋光异构、几何异构专一性
    • 高效性
      • 反应速度比不加催化剂和加普通催化剂都要高一千万倍以上
    • 可调控性
      • 能适应生物体内各种复杂多变的环境并做出调控改变
    • 稳定性差
      • 因为酶绝大部分是蛋白质，易受到各种因素变性失活
    • 条件温和
      • 由于发生在生物体内，反应通常在常温、常压、pH=7的条件下进行
• 3.酶的化学本质及结构功能特点
  • 酶的组成
    • 单纯酶（简单蛋白质）
    • 结合酶（结合蛋白质）
      • 酶蛋白
        • 底物的特异性
      • 辅因子
        • 反应的种类与性质
        • 包括辅酶和辅基
      • 全酶
  • 酶的辅因子
    • 概念：酶的辅因子是酶的相对稳定的非蛋白小分子物质部分（多为有机化合物、金属离子）
    • 分类（按与酶蛋白结合程度分类）
      • 辅酶：与酶蛋白以非共价键松散结合，可用透析或超滤除去
      • 辅基：与酶蛋白以共价键紧密结合，不能用透析或超滤除去
    • 作用：作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程
  • 具体功能体现
    • 1、传递电子体； 2、传递氢体；3、传递酰基体等等
• 4.维生素和辅酶
  • 维生素概念：是机体维持正常生命活动所比不可少的一类小贩子有机物；多数维生素作为辅酶和辅基的组成成分，参与体内的物质代谢
  • 维生素作用：多数维生素作为辅酶和辅基的组成成分，参与体内的物质代谢
  • 分类：
    • 脂溶性维生素
      • 在体内可直接参与代谢的调节作用
      • 维生素A、D、E、K均荣誉脂类溶剂，不溶于水，在食物中通常与脂肪一起存在，吸收他们需要脂肪和胆汁酸
      • 维生素K：
        • 有K1、K2、K3三种，其中K3是人工合成的；维生素K是2-甲基萘醌的衍生物；可以作为羧化酶辅酶
        • 主要功能：促进肝脏合成凝血酶原，促进血液凝固
        • 来源：食物含有、肠道细菌合成，不易缺乏
    • 水溶性维生素
      • 维生素B1和羧化辅酶
        • 维B1又称硫胺素，在体内以焦磷酸硫胺素（TPP）形式存在；TPP是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或a-酮戊二酸的氧化脱羧反应，又称羧化辅酶
        • 缺乏症：脚气病
        • 来源：1、种皮及胚芽、瘦肉、米糠、黄豆、酵母 2、加工过程易损失，如过度碾磨（破坏化学键）、过度淘洗（易溶水） 3、某些食物中含有抗VB1，如某些海产品（鲤鱼、鲱鱼、虾）和茶
      • 维生素B2和黄素辅酶
        • VB2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪组成
        • 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低，主要症状为口腔发炎，舌炎，角膜炎，皮炎等
        • 功能：在氧还反应中起着传递H 的作用
      • 维生素PP和辅酶I、辅酶II
        • 维生素PP包括尼克酸和尼克酰胺，在体内主要以尼克酰胺形式存在
        • NAD+、NADP+是维生素酰胺的衍生物，是多种重要脱氢酶的辅酶
        • 维PP能维持神经组织健康，缺乏时表现出神经营养障碍，皮炎
        • 来源：动物肝脏、瘦肉、豆类及花生
      • 泛酸和辅酶A（CoA)
        • 维生素B5又称泛酸、多变酸；分布广泛，蜂王浆中含量最多，肠道细菌也可形成，长期服用抗生素需补充
        • 辅酶A是生物体代谢反应中乙酰化酶的辅酶，是喊泛酸的复合核苷酸。重要生理功能是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶
      • 维生素B6和磷酸吡哆醛
        • 磷酸吡哆醛是氨基酸转氨、脱羧、和消旋作用的辅酶，在酵母菌、肝脏、谷粒、鱼、肉、蛋、豆类中含量较高
        • VB6包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺，在体内以磷酸化形式存在，参与代谢的主要是磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺
      • 生物素
        • 是B族维生素B7，是多种羧化酶的辅酶；
        • 功能：作为CO2传递体，在生物化合物中传递、固定CO2
      • 叶酸和叶酸辅酶
        • 叶酸又称维生素B11，在体内作为辅酶的是叶酸加氢的还原产物四氢叶酸
        • 功能：一碳基团转移酶的辅酶；关系着神经系统、大脑发育，孕妇婴儿易缺乏
      • 维生素B12和B12辅酶
        • 维生素B12又称钴胺酶，维生素B12辅酶主要功能：变位酶的辅酶，催化底物分子内基团（主要甲基）的转移
        • 唯一只能从动物性食物中获取的维生素；缺乏时：恶性贫血症状
      • 维生素C
        • 能防治坏血病，又称抗坏血酸；
        • 体内参与氧化还原反应，羧化反应，作为氢载体，人体不能合成；例胶原蛋白的羟化酶：Vc直接作辅酶
  • 其他非维生素辅酶
    • 硫辛酸不属于维生素的辅酶，有氧化型（硫辛酸）和还原型（二氧硫辛酸）两种形式，是氢和酰基的载体
  • 辅酶Q（泛醌）
    • 脂溶性醌类化合物，存在与动物和细菌的线粒体中，活性部位是醌环结构
    • 功能：作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子
• 5.酶的结构和分类
  • 单体酶：只由单一的三级结构蛋白质构成
  • 寡聚酶：由两个以上具有三级结构的亚基聚合而成
  • 多酶复合体：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体（多酶复合物、多酶体系）
    • 丙酮酸氧化脱羧反应过程（是不可逆的）
    • 丙酮酸脱氢酶系
  • 多功能酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中
• 6.与催化作用相关的结构特点
  • 活性中心
    • 概念：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间或部位
    • 包括结合部位（与底物结合）和催化部位（促使底物发生化学变化）
      • 决定酶的专一性
      • 决定酶所催化反应 的性质
    • 特点：1、在酶分子整体结构体积占比很小，是酶最重要的部分；2、具有柔性，易在蛋白变性剂或底物的诱导作用下发生构象的变化；3、通常是酶分子上的一个裂隙；4、是三维立体结构，与底物分子具有较好的互补性。
  • 必需基团
    • 通常都是氨基酸侧链
    • 概念：酶表现催化活性不可缺少的基团
    • 若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化等）使其改变，则酶的活性丧失
    • 活性中心内的必需基团
      • 结合基团
      • 催化基团
    • 活性中心外的必需基团：维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂结合部位所必需
    • 
• 7.酶的功能与特点
  • 酶原和酶原的激活
    • 既涉及一级结构也涉及高级结构的变化
    • 酶原：没有活性的酶的前体
    • 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用转化为有活性的酶的过程，如胰岛素、消化道酶原的激活
    • 酶原激活的本质：是酶活性部位形成或暴露的过程（活性中心分子构象发生改变）
    • 酶原激活的生理意义
  • 同工酶
    • 概念：同一种属或同一个体的不同组织或同一组织，同一细胞中存在着具有不用酶结构和性质但催化相同的化学反应的酶，如乳酸脱氢酶
    • 特点：1.活性中心结构相似或相同 ，可催化统一反应；2.分子结构不同，理化性质、Km值、免疫学性质不同
    • 应用：可以用来诊断不同器官的疾病
  • 别构酶
    • 概念：具有别构部位的酶
    • 别构部位（调控部位）：可结合别构调节剂的部位，在一定程度改变酶活性中心的构象，来影响酶的催化活性
    • 调节剂：能够有增强或一直酶活力的物质，包括激活剂和抑制剂
    • 特点
      • 一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位和调节部位
      • 具有别构效应
      • 不符合米曼方程双曲线
  • 核酸酶（催化核酸）
    • 是一类特殊的RNA
    • 作用
      • 催化RNA分子中磷酸酯键的水解及合成反应
      • 催化自身复制
  • 抗体酶
    • 概念：既是抗体又是具有催化功能的蛋白质
    • 具备酶的一切性质
  • 固定化酶
    • 通过吸附、藕联等方法把酶固定在载体上成具有酶催化活性的水不溶性酶
    • 食品工艺上常用
    • 作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用
• 8.酶的分类及命名
  • 命名
    • 习惯命名法
      • 根据酶的性质、结构、其他特点等等来命名，目的旨在看酶的名称对该酶有一定的了解
    • 国际系统命名法
      • 明确标明底物名称、构型 、反应 性质最后加一个酶字
  • 分类
    • 酶的国际分类：EC，4个阿拉伯数字
    • 六大类: -ase结尾表示酶类
      • 氧化还原酶类：转移电子或氢原子，如乳酸脱氢酶
      • 转移酶类：催化基团转移，如谷丙转氨酶催化氨基转移反应
      • 水解酶类：加水分解，如淀粉酶
      • 异构酶类：催化各种同分异构体的相互转化
      • 裂合酶类：断裂且产生双键
      • 合成（连接）酶类：必须有ATP的参与，如丙酮酸羧化酶
      • 区别：合成酶必须有ATP参与
• 9.酶的作用机制
  • 酶催化的本质：通过有效降低反应活化能来加速反应
  • 酶催化作用中间产（络合物）物学说
    • 锁钥假说：酶表面具有特点的形状
    • 诱导契合学说：由于底物和酶互相的诱导才形成了互补形状，酶和底物都发生构象变化
  • 使酶具有高效催化的因素
    • 易出解答题
    • 邻近定向效应：有效浓度大大增加，使分子内比分子间反应快24倍
    • ”张力“和”形变“
    • 酸碱催化：能够提供氢质子或者接受氢质子，如羧基、氨基、巯基等
    • 共价催化：形成共价的过渡产物，如巯基
    • 金属离子催化：金属离子是许多酶的辅因子、促进底物在反应中正确定向、作为电子受体或电子供体参与氧化还原反应等等
    • 酶活性中心疏水微环境
• 10.酶促反应的速度及其影响因素
  • 底物浓度[S]
    • 低底物浓度时，表现为一级反应特征
    • 底物浓度达到一定值，反应速度达到最大值时，再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应
  • 米氏（米曼）方程
    • 根据中间产物学说对酶促反应的动力学研究推导出底物浓度与反应速度关系的公式
    • 
    • 米氏常数Km的意义
      • Km=(k3+k2)/k1
      • 当反应速度等于最大反应速度一半时,及V=1/2Vmax,Km=[S],所以米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度
      • 米氏常数的单位是浓度单位mol/L
      • 不同的酶具有不同的Km值
      • Km表示酶与底物之间的亲和程度,Km值越大表示亲和程度越小,酶的催化活性越低,反之相反
      • 最适底物为Km值小的,Km值最小的底物叫做该酶的天然底物
      • Km可用于判断酶的专一性
  • 抑制剂
    • 易出判断、选择题
    • 不可逆抑制作用
      • 酶的修饰抑制
      • 概念:抑制剂和酶结合后抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价键结合,不能用透析、过滤等方法除去抑制剂使酶活性恢复
      • 举例:有机磷化合物、青霉素、CO、硫化物、有机汞、卤素烷化物（碘乙酸）
      • Vmax减小，Km增大
    • 可逆抑制作用
      • 概念：可逆抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性暂时性丧失，可以通过透析、超滤等手段解除
      • 竞争性抑制剂
        • 原理：抑制剂化学结构与底物相似，能与底物竞争与酶活性中心结合，妨碍底物与酶结合，减少酶作用的机会。抑制剂与活性中心结合后，底物不能再于其结合
        • 如丙二酸和琥珀酸脱氢酶反应
        • Km增大，V=Vmax，即最大反应速度不变
        • 特点：当底物浓度很高时，抑制作用可以被解除
      • 非竞争性抑制剂
        • 原理：底物和抑制剂可以同时结合在酶的不同部位，生成酶-底物-抑制剂三元复合物不发生反应
        • 只影响Vmax不改变Km，不能通过增大底物浓度来解除抑制作用
      • 反竞争性抑制剂
        • 原理：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合引起酶活性下降
        • Km、Vmax都减小同倍数
  • 激活剂
    • 1.提高酶活力的简单化合物，大部分是一些有机离子和小分子简单有机物，如钠离子。这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用
    • 2.一种激活剂对某种酶是激活剂，对另一种是起抑制作用；对同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用
  • 温度
    • 温度升高酶促反应速度加快、酶的高级结构发生变化或变性、导致酶活性降低甚至丧失
    • 最适温度不是固定值，图是钟形曲线
    • 酶活力再生现象：热失活后，活力可再生。如过氧化物酶、磷酸酯酶
  • pH
    • 在一定的pH值下，酶具有最大的催化活性，此为最适pH,图是一条抛物线
    • 在生物体系中，酶的最适pH一般在4.5~8.0之间，不是一个固定常数
    • 过酸、过碱都可使酶的空间构象破坏，使酶本身失活，当改变不剧烈时，酶虽不变形，但活力会受影响
    • pH影响酶分子活性部位上相关基团的解离状态，也影响底物分子的解离状态
  • 酶的别构（变构）效应
    • 别构效应
      • 由于效应物的存在，引起酶的结构（构象）变化
      • 别构酶不符合米曼方程双曲线
    • 协同效应
      • 指酶和一个配体（底物、调节剂）结合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力
      • 正协同效应、负协同效应
• 11.酶的分离纯化与酶活力的测定
  • 酶的分离纯化：保证酶不失活，并保持酶活最佳状态
  • 酶活力的测定
    • 酶活力：酶催化一定化学反应的能力，通常以一定条件下用酶催化化学反应的速度来表示
    • 测定：测定一定量的酶，在单位时间内产物的生成量或底物的消耗量。终止酶反应，最常用方法是加入三氯乙酸
    • 酶活力单位
      • 概念:最适条件下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量
      • 国际单位：活力单位U表示
      • 习惯单位
    • 酶的比活力：每mg蛋白质中的酶活力单位数
      • 对同一种酶，比活力越高表示酶的纯度越高，比活力可以用来评价，酶纯度高低
    • 活力单位（总数）、比活力（单位数）
    • 福林-酚法测定酶活力，以酪蛋白为底物进行反应，用福林酚试剂显色
• 第九组：孙艺孙依随我心意组 小组成员：孙艺萌、孙依珍 成员贡献比：各占50%