生物化学导图笔记

酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。本图的内容有酶的特性、分类、命名、作用机制、酶促反应动力学、酶活性调节，农学考研必备！

酶

• 特性
  • 极高的催化效率
  • 高度专一性
    • 结构专一性
      • 绝对专一性 只与一种底物发生反应
      • 相对专一性
        • 键专一性
        • 基团专一性
    • 立体异构专一性
    • 锁钥学说，刚性构象
      • 酶分子的天然构象具有刚性结构，酶表面具有特性的结构。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁。
    • 诱导契合学说 柔性构象
      • 酶与底物结合时，酶活性部分受到底物的诱导，会改变其空间构象，更加适合与底物契合而结合成中间络合物
    • 三点附着学说
  • 易失活
  • 催化活性可以调控
  • 催化活性于辅因子有关
• 分类
  • 单纯酶
  • 结合酶
    • 酶蛋白
    • 辅因子
      • 辅酶 非共价键结合，可以用透析/超滤方法除去 一种辅酶可以为几种酶的辅酶
      • 辅基 共价键结合 一种酶专有的
      • 金属离子 不与酶蛋白直接结合
  • RNA
• 命名
  • 氧化还原酶
    • AH2+B<-->A+BH2
  • 转移酶
    • AR+B<-->A+BR
  • 水解酶
    • AB+H2O<-->AOH+BH
  • 裂合 酶
    • AB<-->A+B
  • 异构酶
    • A<-->B
  • 合成酶
    • A+B+ATP<-->AB+ADP +Pi
• 作用机制
  • 活化能 1mol底物进入活化状态需要的自由能
  • 酶可以显著降低反应所需的活化能，从而具有超高催化效率
  • 酶与底物形成中间产物 E+S<-->ES<-->E+P
  • 必须基团
    • 酶的活性中性
      • 结合部分
        • 与底物结合的部分
      • 催化部分
      • 特点
        • 是一个三维实体，与底物接触时表现出一定的柔性和运动性。
        • 活性部分只占酶分子总体中相当小一部分，1% － 2%
        • 通过诱导契合酶和底物结合
        • 活性部分位于酶表面的裂隙力，裂隙是一个相对疏水的环境，有利于同底物结合
        • 底物通过次级键较弱的力结合到酶上
    • 活性中心以外，对维持活性中心空间构象所必需的基团
• 酶促反应动力学
  • 酶促反应速度是指反应的初速度，单位时间底物消耗的量或产物产生的量。
  • 酶的浓度对酶促反应速度对的影响
    • 在温度和 PH 都最适对的条件下，在底物浓度远大于酶的浓度，随着酶浓度德尔增加酶促反应速度增加
    • 米氏方程
      • V=Vmax[S ]/Km+[ S ]
        • Km 酶的特征常数 不同的酶由不同 Km 值 是反应速度最大的一半时对应的底物浓度
        • Km 表示酶对底物的亲和力 Km 值越小对底物的亲和度越大
        • Km >>[S ] V 与[S]成正比
        • Km<<[S ] 的速度就是反应的最大速度
      • 速度为反应的初速度
      • 底物浓度越大于酶的浓度
      • ES 处于动态平衡
  • 底物的浓度对酶促反应速度的影响
    • 当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比
    • 当底物浓度升高反应速度不再成正比例加速
    • 当底物浓度达到一定程度时反应速度不再增加，达最大速度。呈双曲线关系
  • PH 对酶的影响成钟形曲线，有最适PH
    • 过酸或过碱，使酶的空间结构破坏，引起酶构象的变化，酶活性丧失
    • PH 改变不很剧烈时，酶虽没有变性，但是PH影响了底物的解离，酶活性部分上有关基团的解离，中间产物[ES] 的解离状态
    • PH影响维持酶分子中间结构有关基团的解离
  • 温度对酶的影响成钟形曲线，有最适温度
    • 低温不会使酶失活
  • 能提高酶活性的物质为激活剂
    • 无机离子 K Mg Ca Zn Mn
    • 小分子有机物 半胱氨酸 还原性谷胱甘肽 巯基乙醇
    • 具有蛋白质性质的大分子物质
  • 能使酶活性下降不引起酶蛋白变性的是抑制剂
    • 不可逆抑制
      • 抑制剂通过与酶的必须基团通过共价键的形式结合引起酶活力丧失
        • 有机磷 叠氮化合物 氰化物
    • 可逆抑制
      • 竞争性
        • 抑制剂与底物的结构相识，与底物竞争酶的活性中性结合
        • Km 值增加 最大速度不变
      • 非竞争性
        • 抑制剂和底物与酶结合的位置不同，形成ESI , 最终不能形成产物
        • Km 不变，Vmax 变小
      • 反竞争性
        • 抑制剂只能与中间产物 ES 结合，也不能形成产物
        • Km Vmax 都变小
  • 使酶蛋白变性的是变形剂
• 酶活性调节
  • 别构酶
    • 酶除了含有催化的活性中心以外，还有一个与调节物结合的调节部位
    • 子主题
      • 是寡聚酶，具有两个或以上的亚基
      • 反应初速度和底物浓度不遵循米氏方程，呈 S形曲线
      • 别构酶一般是系列反应酶体系的第一个酶，或处于代谢反应的分支
      • 别构酶一般分子量较大，结构复杂，具有一般酶没有的性质
    • 调节物
      • 正
      • 负
    • 意义
      • 在别构酶的S曲线中段，底物浓度稍有降低，酶的活性明显下降，多酶体系催化的代谢通路可因此而关闭。反之，底物浓度稍有升高，则酶活性迅速上升，代谢通路被打开，因此可以调节细胞内底物浓度和代谢速度
      • 负调节物常是代谢途径的终产物，别构酶处于代谢通路的开端，通过反馈抑制，及早地调节整个代谢通路，减少不必要的底物消耗
  • 同工酶
    • 催化同一反应的酶，这些酶的分子结构，理化性质不同
    • 存在不同种属于，或同一种属或同一个体不同组织，或同一组织或细胞中
    • 寡聚酶
    • 不同亚基组成
    • 不同亚基活性中性相似
    • 所催化的反应由侧重点
    • 例：乳酸脱氢酶
      • 一共有五中同工酶，人在不同的生理状态下五中酶的含量不一样，可以通过比较同工酶谱来判断患有的疾病
  • 供价修饰调节酶
    • 酶分子通过其他的酶在其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其在活性形式与非活性形式之间相互转变，从而调节酶的活性
    • 修饰方式：磷酸化（His Tyr Thr Ser)，乙酰化 甲基化等
  • 酶原激活
    • 在生物体合成出没有活性的酶前体成为酶原。在一定的条件下（某种酶或酸），被打断一个或几个特定的肽键，从而构象发生变化后才表现出活性，这个过程叫做酶原激活
    • 胰凝乳蛋白酶原，胃蛋白酶原