第一章 蛋白质的结构与功能

这是一篇关于第一章 蛋白质的结构与功能的思维导图，包含蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能关系、蛋白质的理化性质等详细知识点。

第一章 蛋白质的结构与功能

• 蛋白质的分子组成
  • 蛋白质占人体固体成分的45%，占细胞干重的70%以上。必需氨基酸有20种（新研究发现还有硒代半胱氨酸）
  • 基本结构单位：L-α-氨基酸
    • 甘氨酸除外。不存在于天然蛋白质中的氨基酸：同型半胱氨酸，瓜氨酸，鸟氨酸。
  • 氨基酸的分类
    • 非极性脂肪族氨基酸
      • （一两假饼干腹泻）异亮氨酸Ile 亮氨酸Leu 甲硫氨酸Met 丙氨酸Ala 甘氨酸Gly 脯氨酸Pro 缬氨酸Val
    • 极性中性氨基酸
      • （孤半天始苏）谷氨酰胺Gln 半胱氨酸Cys 天冬酰胺Asn 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr
    • 含芳香环氨基酸
      • （老色本）酪氨酸Tyr 色氨酸Trp 苯丙氨酸Phe
    • 酸性氨基酸
      • （天谷）天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu
    • 碱性氨基酸
      • （赖精组）赖氨酸Lys 精氨酸Arg 组氨酸His
  • 氨基酸的理化性质
    • 两性解离
      • 等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
    • 与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
      • 吸收峰值大小与氨基酸释放的氨量成正比，可作为氨基酸的定量分析法
    • 特异性质：含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
      • 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr的最大吸收峰在280nm波长附近
  • 氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
    • 2～20：寡肽 20～50：多肽 50+：蛋白质
• 蛋白质的分子结构
  • 一级结构
    • 氨基酸的排列顺序。主要化学键为肽键，其次为二硫键
    • 是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
      • 镰刀型细胞贫血：缬氨酸替代了谷氨酸。
  • 二级结构
    • 多肽链局部有规则重复的主链构象
    • 肽单位
      • 参与肽键形成的6个原子构成
    • α-螺旋（常见）
      • 螺旋走向为顺时针方向，右手螺旋，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，氨基酸侧链伸向螺旋外侧，氢键伸向内侧
    • β-折叠
      • 呈折纸状
    • β-转角
      • 存在于球状蛋白质中
    • Ω-环
      • 存在于球状蛋白质中
  • 结构模体（超二级结构）
    • 2个及以上的二级结构肽段组成。是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分
    • 形式：αα，βαβ，ββ
    • 常见：锌指结构，亮氨酸拉链
  • 三级结构
    • 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。主要靠次级键如疏水键，盐键，氢键，范德华力。
  • 结构域
    • 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，各行其功能
  • 四级结构
    • 含两条及以上的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构（称为亚基），亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
    • 同二聚体
      • 亚基结构相同
    • 异二聚体
      • 亚基结构不同
• 蛋白质结构与功能关系
  • 一级结构是空间构象的基础
    • 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。某些蛋白质氨基酸序列可反映生物进化信息，其改变亦可引发疾病
  • 功能依赖空间结构
• 蛋白质的理化性质
  • 两性电离性质
  • 在紫外光谱区有特征性光吸收
  • 胶体性质
    • 水化膜和带负电起稳定作用
  • 蛋白质变性的多种因素
    • 加热，乙醇等有机溶剂破坏疏水键，强酸强碱破坏离子键，生物碱试剂破坏氢键
  • 呈色反应
    • 茚三酮反应，双缩脲反应