酶化学

这是一篇关于酶化学的思维导图，主要内容包括：重要的酶类及酶活性的调节，酶促反应动力学，酶的结构与功能，酶的化学本质和分类。

酶化学

• 酶的化学本质和分类
  • 酶的定义：由活细胞产生的，具有高效且高度专一催化能力的特殊蛋白质或核酸
  • 酶的分类
    • 由分子组成
      • 单纯酶：只有蛋白质部分
      • 结合酶：既有蛋白质部分，也有非蛋白质部分
      • 全酶（有催化活性）：酶蛋白＋辅因子
        • 辅酶：与酶蛋白结合疏松（非共价键），可通过透析、超滤的方法除去
        • 辅基：与酶蛋白结合紧密（共价键），共价相连，不能除去
    • 酶蛋白组成特点
      • 单体酶
      • 寡聚酶（多亚基，四级结构）
      • 多酶复合体
  • 酶的特点：①高效性②高度专一性③反应条件温和④易变性失活⑤可调控性
• 酶的结构与功能
  • 酶分子结构的特征
    • 酶的活性中心
      • 定义：在酶分子中能与底物结合，并催化反应发生的局部区域
    • 必需基团
      • 定义：与酶催化作用密切相关的化学基团
      • 分类
        • 结合基团：与底物结合的化学基团
        • 催化基团：直接催化底物转变成产物的化学基团
        • 活性中心外的必需基团：对于酶蛋白分子的三维构象稳定，尤其是对维持酶活性中心应有的空间构象有重要作用的化学基团
  • 酶作用专一性及其机制
    • 锁-钥学说：酶分子的构象是一成不变的
    • 诱导契合学说：酶分子的构象可以改变
  • 与酶高效催化有关的策略
    • 邻近和定向效应
    • 底物形变效应
    • 共价催化
    • 酸碱催化
    • 金属离子催化
    • 微环境影响
  • 酶催化作用机制的实例
    • 溶菌酶
    • 乳酸脱氢酶
• 酶促反应动力学
  • 酶活力：在一定条件下，酶所催化的化学反应进行的速度
  • 底物浓度对酶促反应速度的影响
    • 米氏常数（Km）：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度
      • ①Km可以判断反应级数
      • ②可以判断酶对底物的亲和力（Km越高，亲和力越小；Km越低，亲和力越大）
    • 最大反应速度（Vmax）：当底物浓度很高时，将酶的活性中心全部饱和时，反应达到最大速度
  • 温度对酶促反应速度的影响：催化反应速度达到最大时的温度为该酶的最适温度
  • pH对酶促反应速度的影响：酶促反应速度达到最大时的pH为该酶的最适pH
  • 激活剂对酶促反应速度的影响：无机离子、小分子有机化合物、一些大分子有机化合物
  • 酶抑制剂的类型和特点
    • 不可逆性抑制：
    • 可逆性抑制
      • 竞争性抑制
        • 特点：I与S结构相似，竞争酶的活性中心。抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
        • 解除方法：增大底物浓度
        • 动力学特点：Vmax不变，Km增大
      • 非竞争性抑制
        • 动力学特点：Km不变，Vmax变小
      • 反竞争性抑制
        • 动力学特点：Km、Vmax都降低
• 重要的酶类及酶活性的调节
  • 别构酶
    • 概念：受别构调节的酶，多是寡聚酶
    • 特点：协同效应
    • 动力学特征：别构酶的酶反应速度对底物浓度的变化极为敏感
    • 调节机制
      • 齐变模型
        • 严紧态：不利于底物或调节物结合的构象
        • 松弛态：有利于底物或调节物结合的构象
      • 序变模型
  • 共价调和酶
    • 磷酸化和脱磷酸化
    • 腺苷酰化和脱腺苷酰化
  • 同工酶
    • 概念：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构等均不同的一组酶
  • 抗体酶
    • 概念：具有催化功能的抗体
    • 催化特征
      • 能催化一些天然酶催化不了的反应
      • 有更强的稳定性和专一性
      • 催化作用机制不同
    • 催化反应类型：酰基转移反应、重排反应、氧化还原反应、金属螯合反应等
    • 制备：拷贝法、引入法、诱导法、化学修饰法、基因工程法等
• 酶蛋白
• 辅因子