导图社区 蛋白质的结构和功能
这是一篇关于蛋白质的结构和功能的思维导图，主要内容包括：蛋白质的理化性质，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的分子结构，氨基酸和蛋白质的理化性质，氨基酸的化学结构和分类。
医学考研 生物化学 按照昭昭老师的课程整理。主要包含了生物化学导学、核酸的结构和功能、酶与酶促反应、脂类代谢、心肌疾病、维生素、糖代谢等重要知识点。
这是一篇关于心肌病的思维导图，主要内容包括：病毒性心肌炎，肥厚型心肌病（HCM），扩张型心肌病，总论。
这是一篇关于感染性心内膜炎的思维导图，主要内容包括：并发症，治疗，检查，体征，表现，机制，分类。适用于考试复习，预习。
这是一篇关于高血压的思维导图，主要内容包括：继发性高血压，特殊高血压，治疗，检查，表现，高血压的分层、病因、病理等，内容详实、条理清晰、易于理解。
社区模板帮助中心，点此进入>>
中国特色社会主义
马克思主义原理
小儿常见病的辩证与护理
蛋白质
均衡饮食一周计划
考研数学重点考点知识总结归纳！
消化系统常见病
数据结构
耳鼻喉解剖与生理
法理学读书笔记
蛋白质的结构和功能
氨基酸的化学结构和分类
概述
用于蛋白质合成的氨基酸有20种，均属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）
不甘平庸的氨基酸---甘氨酸
分类
非极性脂肪族氨基酸
非极性
不溶于水
脂肪
脂肪族
R基有很多C+H
极性中性氨基酸
带巯基···
芳香族氨基酸
带苯环
酸性氨基酸
子主题
带羧基
羧基和NH3反应可以变成天冬酰胺和谷氨酰胺---中性
碱性氨基酸
带氨基
高频考点
氨基酸和蛋白质的理化性质
两性解离
概念
氨基酸是一种两性电解质
等电点
氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点
共轭双键
含有共轭双键的氨基酸有吸收紫外线的性质
特点
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近
VS 核酸在260nm
其中色氨酸对吸收峰的贡献最大
意义
测定蛋白质溶液280nm光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速、简便的方法
茚三酮反应
氨基酸可以和茚三酮反应生成蓝紫色化合物
茚三酮反应物最大吸收峰在570nm处
吸收峰大小与氨基酸释放出的氨量成正比，可作为氨基酸定量分析的方法
蛋白质的分子结构
一级结构
N端→C端，氨基酸的排列顺序
化学键
主要是肽键（酰胺键）
其次是二硫键
蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
二级结构
肽链的局部空间构象，肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象
主要是氢键
形式
α-螺旋和β-折叠
β-转角
肽链180°回折
通常由四个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基氧和第四个残基的氨基氢可形成氢键
第二个残基常为脯氨酸
其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、色氨酸
天冬甘脯色可以转角
Ω环
存在于球状蛋白质
因为肽段的形状像Ω就叫的这个名字
作用
总是出现在蛋白质分子的表面
亲水残基为主
对分子识别可能有重要作用
无规卷曲
松散的结构、没有明确的规律、有着稳定的结构
特殊结构
模体是有特定空间构象和特定功能的结构成分，其中一类是有特殊功能的超二级结构
以上四种形式的结合
ααβ、βα···
特殊形式
亮氨酸拉链
一种常见的三维膜体结构
锌指结构
1个α螺旋+2个反向平行的β折叠组成
膜受体中就有锌指结构
三级结构
全部氨基酸残基的相对位置/所有原子在三维空间的排布位置
疏水键、盐键、氢键、范德华力
结构域
蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并行使其各自的功能
三级结构层次上的独立功能区
桃园三结义
分子伴侣
可以帮助蛋白质的多肽链折叠成正确的空间构象
四级结构
概念&特点
具有≥2条多肽链
亚基
具有三级结构的一条多肽链
非共价键
亚基之间以非共价键连接
各个亚基的空间排布+亚基接触部位的布局和相互作用---四级结构
氢键、离子键
总结
蛋白质结构与功能的关系
总述
是高级结构与功能的基础
分述
一级结构式空间构象的基础
一级结构相似→高级结构及功能相似
氨基酸序列→提供重要生物进化信息
氨基酸顺序改变可引起疾病
镰刀型贫血
血红蛋白β亚基第6位谷氨酸（Glu）点突变成了缬氨酸（Val）
谷走了邪路
蛋白质的功能由特定的空间结构决定
血红蛋白与肌红蛋白结构相似
血红蛋白运输氧，肌红蛋白利用氧
血红蛋白亚基异常→影响亚基与氧结合
蛋白质空间构象改变可引起疾病
疯牛病
α-螺旋→β-折叠
阿贝放牛
蛋白质的理化性质
两性电离
蛋白质溶液在某一PH，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等→兼性离子，净电荷=0，PI=PH
PH＞PI
蛋白质带负电
PH＜PI
蛋白质带正电
体内大多数蛋白质等电点PH≈5.0，在体液PH≈7.4的环境下，蛋白质带负电
白蛋白带负电
胶体性质
胶体稳定的因素
表面电荷
水化膜
盐析法可去除以上两个因素，使蛋白质析出
变性
蛋白质空间结构被破坏
煮鸡蛋
变性因素
加热
最常见
乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂
破坏部位
二硫键、非共价键
不涉及氨基酸序列的改变
表现
1. 溶解度↓
生鸡蛋变成熟鸡蛋不溶于水
2. 黏度↑
3. 结晶能力消失
4. 生物学活性丧失
5. 易被蛋白酶水解
6. 紫外线（280nm）吸收增强
共轭双键暴露得更多了
变性的蛋白质易于沉淀
沉淀的蛋白质不一定变性
凝固的蛋白质一定变性
吸收峰
含有共轭双键的色氨酸（对吸收峰贡献最大）和酪氨酸在280nm处有特征性吸收峰
可利用此原理进行蛋白质定量测定
