导图社区 蛋白质思维导图
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分,本图介绍了蛋白质的化学结构、高级结构、重要作用、分类、化学组成、结构与功能的关系。
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蛋白质
重要作用
催化功能:酶
储存和运输功能学:血红蛋白
调节作用:胰岛素
运动功能:肌动蛋白
防御功能:免疫球蛋白
营养功能:卵清蛋白
作为结构成分:毛发
膜的组成成分
参与遗传活动
分类
分子组成
简单蛋白(由氨基酸组成)
结合蛋白(由氨基酸和非蛋白质部分组成)
蛋白质形状
球状蛋白
纤维状蛋白
功能
酶、运输蛋白、结构蛋白、调节蛋白等
化学组成
元素组成:C、H、O、N(S、Ca、Fe)
基本结构单位:氨基酸
氨基酸的基本结构
除脯氨酸外,其余氨基酸的α-氨基酸,氨基和羧基连接在同一个碳原子上称为α-氨基酸。
氨基酸分类
组成蛋白质的氨基酸(存在于自然界的氨基酸有300多种,组成蛋白质的主要氨基酸主要有20种)
非极性氨基酸8种
4种带有脂肪烃侧链的氨基酸:缬氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸
2种含芳香环氨基酸:苯亮氨酸、色氨酸
1种含硫氨基酸:甲硫氨酸
1种亚氨基酸:脯氨基酸
极性但不带电的R基氨基酸7种
3种R基的极性是由于它们的羟基造成的:苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸
2种R基的极性是由于它们的酰胺基造成的:天冬酰胺、谷氨酰胺
由于含巯基的缘故:半胱氨酸
侧链介于极性和非极性之间:甘氨酸
带正电荷极性氨基酸(碱性氨基酸)
赖氨酸、组氨酸(咪唑基)、精氨酸(胍基)
带负电荷极性氨基酸
天冬氨酸、谷氨酸
必需氨基酸8种和非必须氨基酸
稀有氨基酸:硒代半胱氨酸、
非蛋白氨基酸(除蛋白质中的20种标准氨基酸以外,不是蛋白质的构成成分)
如L-鸟氨酸、L-瓜氨酸
氨基酸的理化性质
旋光性:除甘氨酸外,氨基酸都有旋光性
光吸收:构成蛋白质的氨基酸在可见光区都没有光吸收,但在远紫外区均匀光吸收。
溶解性:在水中的溶解度差别很大,并能溶解于稀酸或稀碱中,但不能溶解于有机溶剂
熔点:熔点高,一般在200℃以上
味感:随不同氨基酸而不同
氨基酸的两性解离和等电点
两性解离:氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子,也能像碱一样接受质子,氨基酸具有酸碱性质,是一类两性电解质。
氨基酸的等电点(PI)是它呈电中性时所处环境的PH值
PI>PH,氨基酸带负电荷;PI=PH,氨基酸呈中性;PI<PH,氨基酸带正电荷
理化性质及分离鉴定
理化性质
两性解离和等电点
胶体性质
呈色反应
紫外吸收
分离鉴定
分离
电泳、层析技术、离心
鉴定
测序、免疫化学法、质谱等技术
结构与功能的关系
一级结构与功能的关系
一级结构与分子进化
同源蛋白质:不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质
一级结构变异与分子病
分子病:基因突变造成的,如镰刀形贫血症
空间结构域功能的关系
变性丧失活性
别构调节活性
变构作用
高级结构
二级结构
是指多肽链的主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键,不涉及侧链的构象。主要有α-螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲
超二级结构
是指二级结构的组合体
结构域
在较大的蛋白质分子中,多肽链往往会形成几个紧密相连的球状构象,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状构象就是结构域。结构域通常是几个超二级结构的组合,对于小分子蛋白质来说,结构域与三级结构相同。
三级结构
指多肽链上所有原子和基团的空间排布,维持三级结构的作用力:氢键、范德华力、疏水键、离子键、二硫键
四级结构
由两条或两条以上条多肽链构成,每条多肽链称为亚基。作用力:氢键、范德华力、疏水键、离子键、二硫键
化学结构
前一个氨基酸的α-羧基与后一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成肽键,肽链书写方式:由N端到C端
一级结构(线性的、一维的)
是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序,一级结构的主要连接键是肽键,另外还有二硫键