导图社区 蛋白质的结构与功能
这是一张有关于蛋白质的结构与功能的思维导图,详细的归纳了蛋白质的理化性质、蛋白质的分子结构、蛋白质的主要结构等内容知识。
生物化学第三章酶与酶促反应讲述了酶的分子结构与功能、酶的工作原理、酶促反应动力学、酶的调节、酶的分类、酶在医学中的应用。
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蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子组成
除甘氨酸外都具有旋光性; L-a-氨基酸是蛋白质的基本结构单位
主要含C,H,O,N,S
含氮量约为16%
自然界氨基酸≈300,构成人体氨基酸20种
人体必须氨基酸8种,甲携来一本亮色书(婴幼儿9种,组氨酸)
氨基酸的分类 (编码氨基酸)
非极性脂肪族氨基酸
侧链为疏水基团
甘氨酸(Gly);丙氨酸(Ala);缬氨酸(Val);亮氨酸(Leu); 异亮氨酸(Ile);脯氨酸(Pro);甲硫氨酸(Met)
饼干鞋量一量否
极性中性氨基酸
有极性,不带电荷
丝氨酸(Ser);半胱氨酸(Cys);天冬酰胺(Asn); 谷氨酰胺(Gln);苏氨酸(Thr)
谷蛋撕半天书
含芳香环的氨基酸
苯丙氨酸(Phe);酪氨酸(Tyr);色氨酸(Trp)
色老本
酸性氨基酸
侧链含负性解离基团
天冬氨酸(Asp);谷氨酸(Glu)
古天乐
碱性氨基酸
侧链含正性解离基团
精氨酸(Arg);赖氨酸(Lys);组氨酸(His)
敬来祖
氨基酸的理化性质
两性解离的性质
PH>PI负电;PH<PI正电;PH=PI电中性(溶解度最小)
等电点: 某一溶液中,氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同 成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH值称等电点
含共轭双键的氨基酸可吸收紫外线
色氨酸,酪氨酸,最大吸收峰280nm波长左右
与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸通过肽键形成蛋白质和肽
肽键:链接两个氨基酸的酰胺键
2-20个氨基酸连接为寡肽;更多氨基酸连接成多肽
肽具生理活性及多样性
谷胱甘肽:谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成的三肽
多肽类激素:催产素(9肽);促肾上腺皮质激素(39肽);
神经肽(信号转导,镇痛治疗):脑咖肽(5肽);内咖肽(31肽)
蛋白质的分子结构
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
主要化学键:肽键,二硫键
牛胰岛素中含3个二硫键,一个链内,两个链间
是蛋白质空间构像和特异生物学功能的基础
二级结构
维系键:氢键
参与形成肽键的6个原子在同一平面上
α-螺旋
右手螺旋,侧链伸向外侧
蛋白质表面的α-螺旋具有两性,极性非极性环境都可存在
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm
β-折叠
三级结构
四级结构
蛋白质的主要功能
作为生物催化剂(酶)
维持机体酸碱平衡(蛋白质缓冲体系)
免疫保护作用(抗体,淋巴因子)
维持血浆渗透压
参与信息传递
蛋白质结构与功能的关系
一级结构是高级结构和功能的基础
一级结构是空间构象和功能的基础
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能
氨基酸序列提供重要的生物进化信息
重要氨基酸序列改变可引起疾病
蛋白质功能依赖特定空间结构
血红蛋白亚基与肌红蛋白相似
血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧的结合
协同效应
别构效应
蛋白质构象改变可引起疾病(疯牛病,老年痴呆症,亨廷顿舞蹈症)
蛋白质的分离纯化与结构分析
透析及超过滤法可去除蛋白质溶液里的小分子化合物
丙酮沉淀,盐析及免疫沉淀常用于浓缩蛋白质
利用核电性质电泳分离蛋白质
应用相分配或亲和原理可将蛋白质层析
超速离心
化学或反向遗传学方法分析多肽链的氨基酸序列
蛋白质空间结构测定
圆二色光谱
核磁共振技术,X射线衍射法
蛋白质的理化性质
胶体性质
蛋白质空间结构破坏引起变性
变性的本质
破坏非共价键(氢键,离子键,分子间作用力)和二硫键,不破坏一级结构
变性的因素
加热,强酸强碱,重金属,生物碱,乙醇等有机溶剂
蛋白质在紫外光谱区有特征光吸收
由于有酪氨酸,色氨酸
应用蛋白质呈色反应测定溶液中蛋白质的含量
茚三酮反应
双缩脲反应