蛋白质结构与功能

下图梳理了生物化学中蛋白质结构与功能，包括蛋白质的分子组成及分子结构、蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的理化性质。

蛋白质结构与功能

• 蛋白质的理化性性质
  • 蛋白住具有两性电离性质
    • 等电点多接近5.0，人体蛋白质多为阴离子
    • 酸性蛋白质：胃蛋白酶，丝蛋白
    • 碱性蛋白质：鱼精蛋白，组蛋白
  • 蛋白质具有胶体的性质
    • 分子直径可达1-100nm
    • 维持胶体的稳定
  • 紫外吸收峰
    • 280nm特征性吸收峰，可做蛋白质定量测定
  • 蛋白质变性
    • 破坏共价键和二硫键的空间结构，不破坏一级结构
  • 呈色反应
    • 茚三酮：pr+茚三酮=蓝紫色
    • 双缩脲反应：肽键+硫酸铜=紫色或红色
• 蛋白质的功能依赖特定的空间结构
  • 1、血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
  • 2、血红蛋白亚基构象变化可能影响亚基与氧结合
  • 3、蛋白质构象变化可能会引起疾病：疯牛病（阮病毒）
• 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
  • 1、一级结构是空间构象的基础
  • 2、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
  • 3、氨基酸序列提供重要的生物进化信息
  • 4、氨基酸序列改变可引起疾病
• 四级结构
  • 定义：二条肽链以上多肽构成，每条肽链具有独立三级结构，每条肽链称 为一个亚基。
  • 化学键：氫键、离子键
• 三级结构
  • 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
  • 化学键：次级键(疏水键、盐键、氫键、范德华力)
  • 结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分隔成一个或敖个球状或纤维状区 域， 折曼较为紧密，各行其功能
• 二级结构
  • 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构
  • 包括
    • α-折叠
      • 1、右手螺旋，顺时针
      • 2、螺距0.54cm，一圈含3.6个氨基酸残基
      • 3、氢键与长轴平行
      • 4、氨基酸侧链-外侧，肽键-内测
    • β-折叠
      • 折纸状、叠瓦状
    • β-转角
      • 1、肽键内形成180°回折
      • 2、含四个氨基酸，第一个残基的羰基氧（O）与第四个残疾的氨基酸（H）形成氢键
      • 第二个残基常为脯氨酸pro
    • 无规则卷曲
    • 模体
      • 定义：蛋白质分子在2个或3个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成具有特殊功能的空间构想
      • 钙离子结合蛋白、纤连蛋白受体肽、锌指结构
• 一级结构
  • 定义：蛋白质分子氨基酸序列
  • 化学键：以肽键为主，次要为二硫键
• 作用
  • 解毒作用
  • 参与氧化还原反应
  • 保护巯基酶的活性
  • 维持红细胞膜的稳定性
• 组成：谷氨酸·半胱氨酸·甘氨酸
• 多肽类激素及神经肽
• 谷胱甘肽
• 与茚三酮反应：氨基酸与茚三酮共热及弱酸条件下生成蓝紫色化合物最大吸收峰位于570nm波长处。 氨基酸定分析
• 紫外线吸收（共轭双键）：酪氨酸、色氨酸的最大吸收峰在280nm
• 两性解离：氨基酸在某-pH溶液解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等称兼两性解离性离子，电中性,此pH值称等电点pl
• 极性中性
  • 谷氨酰胺Gln,丝氨酸Ser,苏氨酸Thr,半胱氨酸Cys,天冬酰胺Asn,酪氨酸Tyr谷氨酰胺Gln,丝氨酸Ser,苏氨酸Thr,半胱氨酸Cys,天冬酰胺Asn,酪氨酸Tyr
• 非极性脂肪族
  • 丙氨酸Ala,缬氨酸Val,亮氨酸Leu,异亮氨酸ile,脯氨酸Pro,甘氨酸Gly,甲硫氨酸Met
• 芳香性
  • 色氨酸Trp，苯丙氨酸Phe，酪氨酸Tyr
• 碱性
  • 精氨酸Arg，赖氨酸Lys，组氨酸His
• 酸性
  • 天冬氨酸Asp，谷氨酸Glu
• 肽的结构与功能
• 氨基酸的理化性质
• 20种氨基酸可根据侧链结构和理化性质分成5类
• 组成人体蛋白质的20种L-a-氨基酸
• 蛋白质的结构与功能关系
• 蛋白质的分子结构
• 蛋白质的分子组成