酶与酶促反应

这是一篇关于酶与酶促反应的思维导图，从分子结构与功能、工作原理、酶促反应动力学、酶的调节这四个方面作了阐述。

酶与酶促反应

• 分子结构与功能
  • 1.按肽链数目：单体酶、寡聚酶 2.按功能关系:多酶体系、多功能酶
  • 按水解后的物质：单纯酶、缀合酶
    • 酶蛋白（决定反应特异性及催化机制）
    • 辅因子（决定反应类型）
      • 成中心，架桥梁，稳构象，减斥力
      • 辅酶/辅基在催化中的作用
  • 活性中心、必需基团
    • 在活性中心内
    • 在活性中心外：结合基团、催化基团
  • 同工酶催化相同的化学反应
    • 乳酸脱氢酶LDH：LDH1心肌、LDH5肝和骨骼肌
    • 肌酸激酶CK：CK1脑、CK2心肌、CK3骨骼肌，诊断心肌梗死
• 工作原理
  • 特点
    • 催化效率高
    • 特异性
      • 绝对特异性：特定，一种
      • 相对特异性：化学键、基团，一类
    • 可调节性
    • 不稳定性
  • 1.降低反应活化能 2.与底物结合形成中间产物
• 酶促反应动力学
  • 底物浓度（矩形双曲线）
    • 图像：初始酶浓度无限大（1），平稳时小于底物浓度（0）
    • 米氏方程v=Vm[S]/Km+[S] 条件：1.单底物反应2.初速率3.[S]远大于[E]，底物消耗可忽略
      • Km酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
      • Km越大，亲和力越小（K3<<K2）
      • 酶的转换数：单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分子数
    • 林贝作图法：纵轴截距1/Vm,横轴截距-1/Km
  • 酶浓度：底物足够时二者直线正相关
  • 温度：双重性，最适温度
  • pH:蛋白质两性解离性质
  • 抑制剂
    • 不可逆性抑制剂与酶共价结合：活性中心的必需基团（减少摄入，置换，减轻中毒症状）
    • 可逆性抑制剂与酶非共价结合
      • 竞争性抑制：1.活性中心 2.与底物相似 3.抑制程度取决于相对亲和力和浓度 4.增大抑制剂，Km增大Vm不变 如:磺胺类药物
      • 非竞争性抑制：1.活性中心之外的调节位点 2.不需要相似 3.底物浓度不影响 4.Km不变，Vm减小 如：亮氨酸，哇巴因，麦芽糖
      • 反竞争性抑制：1.酶-底物复合物 2.不需要相似 3.底物浓度不影响 4.加入抑制剂，亲和力增大 5.Km、Vm均减小
• 酶的调节
  • 快速调节：酶活性
    • 别构效应
      • 1.活性中心之外2.非共价键可逆性结合
      • 别构酶、别构效应剂、催化亚基、调节亚基
      • 效应剂是底物本身，正协同效应的反应速率-底物浓度曲线呈S型
    • 化学修饰
      • 1.化学基团 2.共价可逆结合（磷酸化，甲基化，乙酰化）
    • 酶原激活
      • 无活性的酶的前体
      • 蛋白酶水解，去除一个或几个肽段，分子构象改变，活性中心形成或暴露
      • 酶原存在意义：1.自我保护防止消化 2.储存（纤溶酶原）
  • 慢速调节：酶含量
    • 酶蛋白合成的诱导和阻遏
    • 酶的降解