3.1酶的主要结构
>酶的活性中心:酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有
特定三维结构的区域。
必需基团:酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关
的化学基团
>活性中心内的必需基团:包括结合基团(与底物结合)和催化基团(催化底
物变成产物)
>活性中心外的必需基团:位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构
象或作为调节剂的结合部位所需。
酶活性中心的特点
·活性中心是一个三维实体,通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成
活性中心只占酶总体积很小的一部分(约1%~2%)
活性中心为酶分子表面的一个裂缝丶空隙或口袋,中心内多为疏水氨基酸残基,但也有
少量极性氨基酸残基,以便底物结合和进行催化
与底物结合为多重次级键,包括氢键丶疏水键和范德华力
·底物结合的专一性在一定程度上取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性
活性中心的构象不是固定不变的,而是具有一定的柔性
3.2酶原激活
>酶原激活:一些酶(主要是蛋白酶,这里称为酶原)在体内以无
活性的酶原形式被合成,需要通过水解(由其他蛋白酶催化或自
我催化)去除一些氨基酸序列以后才会有活性,这种调节酶活性
的方式称为酶原激活或水解激活。
>实质是分子构象改变,酶活性中心形成和暴露的过程
>改变酶的一级结构,具有不可逆性
酶原存在及激活的意义?
例1:急性胰腺炎的发病机理
胰腺分泌的胰蛋白酶原被就地激活。
例2:凝血酶原的激活
生理情况下,血液中的凝血酶原不被激活,保证血流畅通;血
管破损时,凝血酶原被激活,产生血凝块,阻止大量失血
酶原激活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位
和环境中发挥作用,保证代谢正常进行。
有些酶原可视作酶的储存形式。
3.3同工酶
※
定义
指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不
同的一组酶。
·由不同的基因编码的多肽链,或由编码的基因相同但不同的转录后加工或不同
的翻译后加工。
具有相似的活性中心。
·存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,使得
不同组织丶器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征为同工酶用来诊断
不同器官的疾病提供了理论依据。
3.4别构酶
别构酶:某些化合物与酶分子中的别构中心可逆地结合,使酶分子的构象
改变,从而改变酶的催化活性,这种调节称为别构调节·具有别构调节作
用的酶称为别构酶,也称为变构酶。
