导图社区 酶促反应知识汇总
本导图梳理了酶与酶促反应的知识点，涵盖了酶促反应动力学、酶的分子结构和功能、酶的工作原理、酶的调节等，收藏下图学习吧！
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酶与酶促反应
酶促反应动力学
在探讨各种因素对酶促反应速率的影响时，通常测定其初始速率来代表酶促反应速率，即底物转化量<5%时的反应速率
底物对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
底物对酶促反应的饱和现象
米-曼氏方程揭示单底物反应的动力学特征
Km和Vmax是有意义的酶促反应动力学参数
Km等于酶促反应速率达最大值一半时的底物浓度
Km在一定条件下可反应酶与底物亲和力的大小（Km越小，酶与底物亲和力就越大）
Km是酶的特征性常数
Vmax可以用于计算酶的转换数
底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系
温度对反应速率的影响具有双重性
酶促反应速率达最大时的反应系统的温度称为酶的最适温度
最适温度与实验条件有关，不是酶的特征性常数
低温时由于活化分子数减少反应速率降低，但温度升高后，酶的活性可恢复
pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响反应速率
钟形曲线
酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH
人体内大多数酶的最适 pH 在6.5~8.0之间
酶的最适 pH 不是酶的特征性常数
pH 对酶促反应速率的影响,其原因主要是由于 pH 的改变导致了酶的催化基团及底物分子的解离状态改变或者导致了酶蛋白的变性
抑制剂可降低酶促反应速率
凡是能降低酶促反应速率,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂( inhibitor )
可逆性结合
非共价结合
竞争性
抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从 而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低， 称为竞争性抑制作用
竞争性抑制剂使酶促反应的表观Km增大，Vmax不变
竞争性抑制剂有：丙二酸、草酰乙酸等
非竞争性
抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复 合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞 争性抑制
非竞争性抑制剂使酶促反应的表观Km不变，Vmax下降
反竞争性
抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合 物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降 低，称酶的反竞争性抑制
反竞争性抑制剂使酶促反应的表观Km和Vmax均下降
不可逆性结合
共价结合
专一性抑制
非专一性抑制
激活剂可加快提高酶促反应速率
使酶有无活性变为有活性或使酶活性增加的物 质称为酶的激活剂
酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg2+、 Mn2+、Cl-等
激活剂分为必需激活剂和非必需激活剂
酶的调节
生物体内的各种生理活动均以一定的物质代谢为 基础。为了适应某种生理活动的变化，需要对一 定的代谢活动进行调节
可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应 的速率或方向发生改变的酶就称为关键酶或 限速酶
酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
别构调节
某些代谢物能与别构酶分子上的变构部位（活 性中心外）特异性结合，使酶的分子构象发生 改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的 速率，这种调节作用就称为别构调节(allosteric regulation)
具有别构调节作用的酶就称为别构酶(allosteric enzyme)。
凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的 代谢物就称为别构效应剂(allosteric effector)
协同效应
当别构酶的一个亚基与其配体（底物或别构 剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象 而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应 就称为别构酶的协同效应
如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲 和力增加，则称为正协同效应；反之，则称 为负协同效应
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共 价可逆结合来实现
酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化 下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称 为酶的共价修饰调节
共价修饰调节是体内快速调节代谢活动的一种 重要的方式
最常见的共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化， -SH- -S-S-，乙酰化-脱乙酰化，腺苷化-脱腺 苷化等
酶原需要通过激活才能产生有活性的酶
处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原
酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程 称为酶原的激活(activation of zymogen)
酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变
酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞,同 时保证酶在特定环境和部位发挥其催化作用
酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
酶含量的调节是指通过改变细胞中酶蛋白合 成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量， 影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度
酶含量的调节是机体内迟缓调节的重要方式
酶蛋白合成的调节
酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或 阻遏剂来进行调节
凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合 成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称 为阻遏剂
代谢物的调节
酶的底物对酶蛋白的合成具有诱导作用，如精 氨酸对精氨酸酶合成的诱导，大肠杆菌中乳糖 对乳糖代谢酶的诱导等
代谢终产物对酶的合成有阻遏作用，如胆固醇 对胆固醇合成代谢的关键酶——HMG-CoA还 原酶的合成有阻遏作用
激素的调节
激素是影响酶蛋白合成的最重要的因素
酶蛋白降解的调节
通过调节酶的降解速度以控制酶的活性
如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性增 高，有利于氨基酸的分解供能。乙酰CoA羧 化酶降解加快，酶活性降低，抑制脂肪合成
酶的工作原理
酶与一般催化剂的共同点
只能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应
只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点
一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同
酶具有不同于一般催化剂的t特点
具有极高的催化效率
具有高度的底物特异性
催化活性具有可调节性
具有不稳定性
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶能改变反应历程以降低反应活化能
酶与底物的结合有利于过渡态形成
酶的分子结构和功能
酶
定义
是由活细胞产生的、能对特异底物进行高效率催化的生物催化剂
化学本质
蛋白质、RNA等生物大分子
按蛋白质分子结构分类
单体酶
寡聚酶
多功能酶
多酶复合物
酶的分子组成中常含有辅因子
根据化学组成不同分类
单纯酶
缀合酶（全酶）
酶蛋白（决定反应的特异性）
辅因子（决定反应的种类与性质）
辅酶
辅基
金属离子
辅因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同可分为
辅酶：多通过非共价键与酶蛋白相连，结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去
辅基：多通过共价键与酶蛋白相连，结合紧密，不易通过透析或超滤的方法除去
辅酶与辅基的主要生理功用
运载氢原子或电子，参与氧化还原反应
运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移
金属离子的作用
稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象
构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心
连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来
促进底物与酶的结合：中和电荷，减小静电排斥
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域为酶的活性中心
分类
活性中心内必需基团
结合基团
催化基团
活性中心外必需基团：虽然不直接参与催化作用，却为维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需
同工酶催化相同化学反应
指催化相同的化学反应（催化活性相同）但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
生理意义
主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）
LDH(H4)
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2)
LDH4(H1M3)
LDH5(M4)
心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量
在骨骼肌中含量最多的是LHD5，LDH5对丙酮酸的亲和力高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖无氧酵解的进行
临床意义
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断
主题
