生物化学蛋白质结构功能

这是一篇关于食品生物化学之蛋白质的思维导图，主要包括蛋白质的分子结构、组成与分类、氨基酸和肽三部分内容。

蛋白质的结构和功能

• 蛋白质的分子组成
  • 1.L-a氨基酸是蛋白质的基本结构单位，甘氨酸除外。 2.连在羧基上的碳被称为α碳原子。
  • 氨基酸的分类
    • 1.非极性脂肪族氨基酸，在细胞内参与反应，维系细胞的三维结构：甘 丙 颉 亮 异亮 脯 甲硫氨酸 2.极性中性氨基酸，易溶于水：丝氨酸 苏氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 半胱氨酸 3.芳香族氨基酸：苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 4.酸性氨基酸：天冬氨酸 谷氨酸 5.碱性氨基酸：精氨酸 赖氨酸 谷氨酸
  • 氨基酸特殊的理化性质
    • 1.等电点，氨基酸解离出的阴阳离子数相等，成为兼性离子，两个及以上的可解离集团是酸性氨基酸取小平均值 碱性氨基酸取两个大的平均值。 2.色氨酸吸收紫外线的能力最强。 3.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，是氨基酸定量的方法
  • 氨基酸形成蛋白质或肽
    • 2-20是寡肽，氨基末端成为N-端，羧基末端称为C-端，肽链中的称为残基。特殊的生理活性：谷胱氨酸具有还原性，可以抗氧化
• 蛋白质的分子结构
  • 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
  • 主链碳原子相对位置决定二级结构
    • 参与肽链形成的的六个碳原子在同一平面上
    • α螺旋：每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基形成氢键，方向与长轴基本平行；特点：具有亲水性疏水性的特点
    • 贝塔折叠使多肽链形成片层结构：以α碳作为旋转点，形成锯齿状结构，形成相同或相反的结构。形成相反结构时两个平行肽链间距为0.70nm，
  • 多肽链折叠形成三级结构：所有原子的空间排布。 主要化学：疏水键 氢键 范德华力 盐键
    • 超二级结构（结构模体）：多个二级结构形成的具有一定规则的二级结构组合
    • 结构域：由多个超二级结构组成，是三级结构的基本单位
  • 四级结构：蛋白质分子中各个亚基（三级结构）的空间排布以及他们之间接触部位的布局和相互作用。以非共价键连接
  • 蛋白质的分类
    • 单纯蛋白质和缀合蛋白质，缀合蛋白质中非蛋白质部分被称为辅基，共价键相连。
    • 纤维蛋白和球状蛋白：
    • 蛋白质家族：氨基酸序列和结构功能
• 蛋白质结构与功能的关系
  • 功能
    • 概要
  • 蛋白质执行功能的主要方式（主要组织相容性复合物参与的分子识别）
    • 一型分子：跨膜蛋白，包含两个不相连的多肽链，α多肽链和贝塔-微球蛋白多肽链。阿尔法多肽链具有四个结构：抗原结合区 免疫球蛋白样区 跨膜区 胞液区。贝塔肽链在细胞外不与细胞膜相连，而是与α链以非共价键的形式相连。MHC分子将抗原多肽提呈在细胞膜外进行细胞免疫。
    • T淋巴细胞分为两个亚群：Tc和Th. Tc上具有CD8+的受体，协助TCR和MHC特异性结合生成氢键和离子键，使MHC上的抗原肽激活Tc细胞分泌穿孔素和颗粒酶
    • 浆细胞分泌的免疫球蛋白能与抗原特异性结合的球蛋白。其中GDE是四聚体A是二聚体M是五聚体。以二硫键相连接。IgM分子的特点：分子量最大，具有特殊的重链μ链。
    • 重链的恒定区由c123构成，c2与补体结合，c3与中性粒细胞和巨噬细胞接触的部位。VL Vh的高变区是与抗原结合区的部位。可变区：N端起，H的¼，L的½，决定免疫球蛋白Ig的效应。分类：重链有五个，轻链有两个。一个免疫球蛋白通常没有混合型轻链，根据重链的种类把免疫球蛋白分为五种GDEAM。天然抗原表面有多个抗原表位，可以刺激机体产生多种抗体。
  • 蛋白质一级结构是高级结构功能的基础
    • 一级结构是空间构象的基础：尿素和β硫基乙醇破坏次级键和二硫键 透析除去两种试剂后酶活性逐渐复原。
    • 一级结构相似的蛋白质具有相似的结构功能，蛋白质具有多态性，但并不影响其功能。
    • 与生物进化信息有关系。物种之间的细胞色素c越相似，一级结构越相似，结构和功能越相似。
    • 氨基酸序列改变引起疾病。镰刀型贫血症谷氨酸变成缬氨酸
  • 功能依赖于结构
    • 肌红蛋白Mb和血红蛋白Hb的结构相似，均含有血红素。
      • 肌红蛋白：血红素由四个吡咯环通过四个次甲基连接，二价铁离子居于其中。四个配位键与吡咯环上的N配位结合，一个与肌红蛋白上的93位组氨酸残基结合，一个氧形成最后一个配位键。肌红蛋白由只有三级结构的单链蛋白质构成，形成的紧密球状分子，具有较好的水溶性。血红素居于其中，两个丙酸侧链与肌红蛋白上的碱性氨基酸连接，稳定存在。
      • 血红蛋白：四个亚基组成的四级结构（连接亚基的是八个盐键），每个亚基可以携带一个血红素及一份子氧。镰状细胞贫血症的血红蛋白是α2δ2。
    • 血红蛋白亚基构象改变会影响亚基与氧的结合：正协同效应。原理：随着氧分子的结合，四个亚基末端的羧基末端之间的盐键断裂，使α或β之间的角度变大，铁离子嵌入卟啉环之中，影响到其他盐键断裂，促进氧分子的结合过程。叫做别构效应。
    • 蛋白质结构改变可引起疾病：阿尔兹海默症 疯牛病等 疯牛病机制：prp是染色体基因编码的蛋白质，正常的二级结构含有多个α螺旋，不正常结构则含有多个β折叠，水溶性变差，会相互聚集，形成淀粉样纤维沉淀。
• 概要