导图社区 酶的分子结构与功能
生物化学与分子生物学酶的学习笔记，包含酶的分子组成中常含有辅因子、活性中心是酶催化功能的部位、童工酶催化相同的化学反应等。
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酶的分子结构与功能
概念
化学本质是蛋白质
单体酶
一条肤链构成的酶
寡聚酶
由多个相同或不同的肤链（即亚基）以非共价键连接组成的酶
多酶复合物/多酶体系
按序催化完成一组连续反应的几种具有酶彼此聚合形成的结构和功能上的整体
多功能酶/串联酶
一条肤链上同时具有多种不同的催化功能
酶的分子组成中常含有辅因子
单纯酶
水解后仅有氨基酸组分而无其他组分的酶
如脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核酸酶等
缀合酶/结合酶
由蛋白质部分(酶蛋白)和非蛋白质部分(辅因子)共同组成
可同时结合多种辅因子
酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制
辅因子主要决定酶促反应的类型
全酶
酶蛋白与辅因子结合
有催化活性
辅因子
按与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点分类
辅酶
多以非共价键结合，疏松
透析或超滤除去
作用特点
接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移
辅基
共价键结合，紧密
如FAD,FMN,生物素
不能离开酶蛋白
多为小分子的有机化合物或金属离子
有机化合物
VB族的衍生物或卟啾化合物
作用
传递电子、质子(或基团)
如NAD+,NADP+,FMM,FAD
基团
醛基——TPP
酰基——CoA,硫辛酸(泛酸)
烷基——VB12
羧基——生物素
氨基——磷酸吡哆醛
一碳单位——FH4
载体
金属离子
最常见,约2/3的酶含有
酶活性中心的组成部分
连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物
中和电荷，减小静电斥力
稳定酶的空间构象
金属酶
金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失
如碱性磷酸酶
金属激活酶
酶活性所必需，与酶可逆结合
如己糖激酶
活性中心是酶催化功能的部位
酶的活性中心/活性部位
与底物特异结合并催化底物的区域
辅因子是酶活性中心的组成成分
酶的必需基团
与酶的活性密切相关的基团
例如
亲核性基团
Ser的羟基、His的咪唑基、Cys的巯基
酸碱性基团
酸性AA的羧基，Tyr的酚羟基，Lys的氨基
酶活性中心内外都有分布
中心内
结合基团
识别并结合底物和辅酶
形成酶－底物过渡态复合物
催化基团
影响底物中的某些化学键的稳定性
催化底物发生化学反应
中心外
不直接参与催化
维持酶活性中心的空间构象
作为调节剂的结合部位
具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷
由酶的特定空间构象维持，深入酶分子内部
多由AA的疏水基团组成，形成疏水口袋
溶菌酶的活性中心是一裂隙结构
容纳6个N-乙酰氨基葡糖环(ABCDEF)
催化基团是35位Glu和52位Asp
结合基团是101位Asp和108位Trp
同工酶催化相同的化学反应
同工酶
催化相同的化学反应，但酶的分子结构、理化性质,免疫学性质不同的一组酶
一级结构上存在差异
活性中心的三维结构相同或相似
长期进化过程中基因趋异的产物
由不同基因或复等位基因编码，催化相同反应，但呈现不同功能的一组酶的多态型
LDH
含锌的四聚体酶
两种亚基不同比例组成
5种同工酶
LDH1(H4), LDH2 (H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)
解离程度,分子表面电荷不同
pH8. 6电泳，负极向正极为LDH5、LDH4、LDH3、LDH2和LDHl
对底物的亲和力不同
LDH1对乳酸的亲和力较大
催化乳酸转变为丙酮酸,分解给心肌供能
LDH5对丙酮酸的亲和力较大
催化丙酮酸转变为乳酸，促进EMP
原因
H对乳酸的Km小于M
催化L-乳酸与丙酮酸之间的氧化还原反应
活性中心附近，两种亚基间有极少数的AA不同
30位
M为Ala
H为Gln
H的酸性AA较多
同工酶在同一个体的不同组织，以及同一细胞的不同亚细胞结构的分布也不同，形成不同的同工酶谱
同工酶的生理及临床意义
代谢调节
用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断
作为遗传标志，用于遗传分析研究
检测血清中同工酶活性、分析同工酶谱有助于疾病的诊断和预后判定
肌酸激酶CK
二聚体酶
M,B两种亚基
分布
脑
CK1，BB型
心肌
CK2，MB型
含量高。总量的14%-42%
骨骼肌
CK3，MM型
检测
正常血液中主要是CK3,几乎无CK2
心肌梗死
3-6h血中CK2活性升高
12-24h达峰值(6倍)
3-4d恢复正常
