导图社区 第三章 酶
这是一篇关于第三章 酶的思维导图，包括：第一节酶通论；第二节酶的作用机制；第三节酶促反应动力学；第四节酶的活性调节。
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这是一篇关于第一章蛋白质的结构和功能1的思维导图，包括：第一节蛋白质概论、第二节蛋白质的分子结构 、第三节蛋白质结构与功能的关系、第四节蛋白质的理化性质。
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第三章 酶
第一节 酶通论
酶的化学本质不完全是蛋白质，某些RNA分子也具有催化活性——核酶 有些DNA也有催化活性——脱氧核酶
抗体酶：具有催化功能的抗体分子。在抗体分子肽链的N端是识别抗原的活性区域，同时被赋予了酶的特性。
定义：酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质或核酸。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。
酶的分类；
据化学组成分类：
单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等
结合酶：含有蛋白成分（酶蛋白）决定反应的特异性及其催化机制和非蛋白成分（辅助因子）传递电子、原子或某些化学基团（决定反应性质和反应类型）。
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
只有二者结合为全酶才有催化活性。
辅助因子
辅酶 与酶蛋白结合比较疏松的小分子有机物
作用特点
辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。
辅基 与酶蛋白结合紧密的小分子有机物（共价键）。
金属离子 金属离子作为辅助因子
金属酶
金属激活酶
作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
据结构特点分类
单体酶：由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子。一般为水解酶。
寡聚酶：由两条或多条肽链组成的酶分子。为大多数酶。
多酶复合体：由多种酶彼此镶嵌成的复合体, 它们相互配合依次进行，催化连续的 一系列相关反应。丙酮酸脱氢酶复合体。
多功能酶：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，往往是基因融合的产物。脂肪酸合成酶。
同工酶
定义 能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，在生长发育的不同时期和不同条件下，都有不同的同工酶分布。
来源：由不同基因或等位基因编码的不同多肽链所组成；或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成；或由相同多肽链的不同亚基组合方式所组成。
活性中心相似或相同：催化同一化学反应。分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
乳酸脱氢酶的同工酶
乳酸脱氢酶（LDH)：由H（心肌型 在心肌中占优势，富含酸性氨基酸）和 M（骨肌型 在骨骼肌中占优势，富含碱性氨基酸）两种亚基组成的四 聚体，有五种同工酶。它们虽然都催化丙酮酸与乳酸之间的氧化还原反应，但对底物的亲和力不同，对调节因子的敏感性也不同。
同工酶存在的意义
同工酶可能是机体对环境变化或代谢变化的一种调节方式，当一种同工酶受到抑制或破坏时，其他同工酶仍起作用，从而保证代谢的正常进行。
第二节酶的作用机制
酶作为生物催化剂的特点
酶与非生物催化剂的共性: 1) 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡（只能加速可逆反应的进程而不改变反应的平衡点）； 2) 反应前后自身结构和数量不变（没有质和量的变化）； 3)只能催化热力学允许的化学反应；
1.高效性 能显著降低反应的活化能，酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能
2．专一性 即酶只能对特定的一种或一类底物起作用，这种 特异性是由酶蛋白的立体结构所决定的。
绝对特异性 只作用于一种底物，催化一个 反应， 而不作用于任何其它物质。
相对特异性 对结构相近的一类底物都有作 用。包括键专一性和基团专一性。
立体异构特异性 这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括光学专一性和几何异构专一性。
3.不稳定性酶的化学本质主要是蛋白质。在某些理化因素（如高温、强酸、强碱等）的作用下，酶会发生变性而失去催化活性。 酶促反应一般在常温、常压、中性pH 条件下进行。
4.酶的催化活性可调节控制
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
酶的活性中心 酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基形成的一定空间结构。 包括底物结合部位和催化部位。
结合部位：与底物结合,使底物与酶的一定构象形成复 合物，决定酶的专一性。
催化部位：影响底物中某些化学键的稳定性，催 化底物转变成产物的部位，决定酶的 催化效率和催化反应的性质。
2.必需基团：在酶分子中有一些基团对维持酶活性中心应有的空间构象及发挥正常的催化活性是必需的，若将这些基团改变后会导致酶的催化活性减弱甚至丧失，这些基团称为必需基团。活性中心内外都可以有必需基团。
酶作用专一性的机制
酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。
酶作用高效性的机制
中间产物学说
影响酶催化效率的有关因素
邻近效应和定向效应
在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心， 一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。
酸－碱催化
酶分子中的广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。
共价催化 催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，
第三节 酶促反应动力学
研究酶促反应的速度以及影响酶反应速度的各种因素的科学。
一、 底物浓度对酶促反应速度的影响
（一）V-S曲线
一级反应 低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比
混合级反应 底物浓度增大与速度的增加不成正比
零级反应 底物浓度达到一定值 反应速度达到最大值，此时再增加底物浓度，反应速度不再增加
（二）米氏方程
Km — 米氏常数 是酶的特征性常数，一般只与酶的性 质有关，而与酶浓度无关 Km值受温度、pH的影响 不同条件下具有不同的Km值。测定酶的Km值可以作为鉴别酶的一种手段，但须在指定的实验条件下进行 Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力。 Km值越小表明酶对底物的亲和力越大， Km值越大表明酶对底物的亲和力越小。天然底物与酶的亲和力最大，故Km值最小
Vmax — 最大反应速度 Vm与酶浓度成正比，而与底物浓度无关。Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S] 上式表示,米氏常数Km是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 因此,米氏常数的单位为mol/L。
二、酶浓度对酶反应速度的影响
在有足够底物和其他条件不变的情况下，反应速度与酶浓度成正比
三、温度对酶反应速度的影响
大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。最适温度不是一个固定的常数，它随底物的种类、浓度, 溶液的离子强度, pH, 反应时间等的影响
四、pH对酶反应速度的影响
酶的最适pH也不是一个固定的常数，它受到底物的种类、浓度; 缓冲液的种类、浓度; 酶的纯度;反应的温度、时间等的影响。多数酶的最适pH在中性或略偏酸性的范围内，但也有例外，胃蛋白酶的最适pH为1.5，精氨酸酶的最适pH为9.8。
pH影响反应速度的原因
( 1 ) pH影响了酶分子、底物分子和ES复合物的 解离状态，而在它们诸多解离状态中往往只 有一种状态会适于发生反应。
( 2 ) 过高、过低的pH会影响酶分子的构象，破 坏其稳定性，导致酶蛋白变性。
3）pH的改变会影响到酶分子中另一些基团的解离， 从而会影响酶的专一性或活性中心的构象。
五、激活剂对酶促反应的影响
提高酶反应活性的物质都称为激活剂
分类
无机离子
金属离子 K+、Na+ 、Mg+、Zn+、Fe+、Ca+
氢离子
阴离子 Cl-（唾液淀粉酶）Br-、I-、CN- 等
小分子有机物
还原剂：半胱氨酸、谷氨甘肽、抗坏血酸
螯合剂EDTA，解除重金属对酶的抑制
具蛋白质性质的大分子物质，可激活无活性的酶原
六、抑制剂对酶活性的影响
引起酶的活性降低或丧失的化合物称为抑制剂。抑制剂并非变性剂，抑制剂具有不同程度的选择性。
作用
子主题
第四节 酶的活性调节
