一。定义 由天然氨基酸按照一定的顺序，通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量、复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
二。蛋白质的生物学重要性 1. 生物体内的重要组成成分 2.氧化供能 3. 生物学功能
1）催化生物化学反应（酶）
2）)结构成分(结缔组织的胶原蛋白、皮肤的弹性蛋白、膜蛋白
3）贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）
4）物质运输（血红蛋白、脂蛋白、电子传递体）
5）细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）
6）激素功能（胰岛素）
7）防御功能（抗体、血凝蛋白）
8）接受传递信息（受体蛋白、味觉蛋白）
四 蛋白质的分类
按组成分类
结合蛋白质 简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，这些非蛋
白成分包括糖、脂、核酸、色素等，又称为辅基或配体。
按外形分类
球状蛋白 溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。但肌动蛋白属于球状蛋白却不溶于水
纤维状蛋白 不溶性纤维状蛋白质：大多数纤维状蛋白质属此类，如 胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白等。
可溶性纤维状蛋白质：肌球蛋白和血纤蛋白原可溶于水。
按多肽链条数分类
多聚蛋白质 含两条或多条多肽链。 牛核糖核酸酶 ：一条多肽链
胰岛素 ：两条（两种）多肽链
血红蛋白：四条（两种）多肽链
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位（构件分子）。从各种生物体内发现的氨基酸已有180多种，但参与蛋白质组成的常见氨基酸只有20种，这20种氨基酸称为常见氨基酸或基本氨基酸。
组成人体蛋白质的20种L-α-氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
生物体内的氨基酸类别
蛋白质氨基酸:蛋白质中常见的20种氨基酸 21种：硒半胱氨酸 UGA
22种：吡咯赖氨酸 UAG
稀有的蛋白质氨基酸 在蛋白质合成后由相应的基本氨基酸衍生而来的。
非蛋白质氨基酸 存在于生物体内，但不组成蛋白质
的呈游离或结合态的氨基酸，约150种，具有多种生理功能。1.L-α-氨基酸的衍生物 2.D-α-氨基酸 3. β、γ、δ-氨基酸
分布广，含量高：约占人体固体成分45%，在细胞中可达细胞干重的70%以上
氨基酸可根据侧链结
构和理化性质进行分类
据R基团化学结构分类
芳香族ＡA 苯丙氨酸(Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp)
R基团极性分类
极性中性氨基酸
亲水性，除却本身就有的一个羧基和氨基外，在侧链中含有其他极性基团,且R基不带电
据酸碱性质分类
酸性氨基酸 有极性，亲水性强。两个侧链基团里都含有羧基（-COOH）和一个氨基（-NH2）
碱性氨基酸
有极性，亲水性强）：除却本身就有的一个羧基和氨基外，在侧链里有更多的碱性基团（氨基、双键）
据营养学分类 必需AA和非必需AA
Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr
假 设 来 借 一 两 本 书
氨基酸具有共同或特异的理化性质
旋光性
组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸以外都有手性碳原子，在三维空间上就有不同的排列方式，分别为D-型和L-型。其他的氨基酸含有一个手性的α碳原子 自然界中组成蛋白质的氨基酸都是L-型。
紫外吸收性质
含有共轭双键的氨基酸 色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸（吸收能力）分光光度法，测定蛋白质含量的方法
两性解离的性质
等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，
肽键和肽
肽
由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的无分支线形聚合物。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。
肽键
氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用，肽
键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
肽的性质
１）旋光性
２）两性解离及等电点
３）化学反应 双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物与碱性硫酸铜作用，生成蓝紫色的复合物，肽键越多颜色越深，受蛋白质特异性影响小，可用于肽和蛋白质定量测定及测定蛋白质水解程度。
多肽
有些有活性，叫做生物活性肽
谷胱甘肽 在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，作用是保护巯基酶，或防止过氧化物积累。（部位：-SH
