导图社区 氨基酸
包含了催化功能、结构功能、调节功能、防御功能、运动功能、运输功能、信息功能、储藏功能、组成蛋白质的20种Aa均为α-Aa等。
这是一篇关于蛋白质性质的思维导图,蛋白质是我们人体内不可或缺的物质,想要了解更多的内容的朋友们可以查看此图。
这是一篇关于蛋白质高级结构的思维导图,对蛋白质的各个结构的相关知识点进行了一个具体的剖析,非常实用。
一级结构:蛋白质中氨基酸的排列顺序、包含其分子的所有信息,决定其高级结构,高级结构与其功能密切相关。
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英语词性
生物必修一
法理
蛋白质
元素组成
C,H,O,N,S其他
蛋白质含量定量法:凯氏定氮法
依据:蛋白质N平均含量16%
蛋白质含量=蛋白N含量*6.25
功能
催化功能 结构功能 调节功能 防御功能
运动功能 运输功能 信息功能 储藏功能
氨基酸
组成蛋白质的20种Aa均为α-Aa
性质
两性物质
在溶液中能够进行酸性,兼性碱性解离
氨基酸解离状态只与溶液的pH值有关
等电点pl
在一定pH值时,Aa以兼性离子存在,氨基酸净电荷为0,在电场中不会向正负极移动,此时的pH值称为氨基酸的等电点pl
中性Aa:pl=½(pK1+pK2)
酸性Aa:pl=½(pK1+pKR')
碱性Aa:pl=½(pK2+pKR)
K1代表α-COOH的表观解离常数,K2代表α-NH3的表观解离常数,KR代表R基团上可解离的基团的表观解离常数
碱性Aa等电点大于7;中性及酸性Aa等电点小于7
一般性质
溶解度:Aa一般为白色结晶,形状不一,大多Aa能溶于水,少数(Cys,Tyr,Asp,Gly)难溶于水。所有Aa均能溶于酸,碱中,不溶于乙醚,酒精(脯,羟脯除外)有机溶剂
光吸收:组成蛋白质的20种Aa均不吸收可见光,在近紫外光区280nm附近,R基团含有芳香环共轭双键系统的Tyr,Trp,Phe有吸收光的能力
旋光性:除Gly外,其他Aa都有旋光性,使偏振光的偏振向左(-)或向右(+)旋转
重要化学反应
与茚三酮——弱酸性条件,共热→紫色化合物(脯氨酸或羟脯氨酸生成黄色化合物)
用于氨基酸定量定性测定
与2,4-二硝基氟苯——碱性溶液→黄色的二硝基苯氨基酸
Sanger用于蛋白质N端的测定
与苯异硫氰酯——弱碱性条件→苯氨基硫甲酰衍生物。苯氨基硫甲酰在硝基甲烷中与酸作用环化,生成苯乙酰脲衍生物
用于蛋白质N端的测定,Edman氨基酸序列分析的依据
成肽反应——氨基酸合成肽的反应基础
美拉德反应——美食加工的反应基础
磷酸化反应——有游离-OH,丝氨酸,苏氨酸,酪氨酸
肽
二硫键
连接氨基酸残基的共价键除肽键外,两个Cys残基的侧链之间可形成二硫键
二硫键可稳定肽链空间结构;赋予其一定生命活力
肽键——蛋白质中氨基酸连接基本方式
介于单双键之间,有部分双键性质,比一般C-N键短,且不能自由旋转
肽键两端有关原子必须处于同一平面,称为肽平面;相邻肽平面通过Cα彼此连接
相邻α碳原子呈反式构型
肽基的C,O和N原子间的共振相互作用
基本性质
两性解离
茚三酮反应,Sanger反应,Edman反应
双缩脲反应:含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与Cu离子生成紫红色到蓝紫色络合物
书写及命名
一条肽链通常有一个游离的α-氨基端(N-末端)和一个游离的α-羧基端(C-末端)
规定肽链氨基酸排列顺序从N-末端开始到C-末端终止。常把N-末端氨基酸放左边
小分子肽一般按氨基酸残基排列顺序命名,如Tyr-Gly-Gly-Phe-Met称为酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰蛋氨酸
即从N末端开始命名为某氨酰某氨酰某氨酰某氨酸