导图社区 蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能知识总结,包括蛋白质的基本单位、氨基酸的分类、特殊氨基酸、氨基酸具有共同的理化性质、蛋白质分子结构等内容。
蛋白质的消化吸收和氨基酸代谢知识总结,包括体内蛋白质的代谢状况可用氨平衡描述、蛋白质的营养作用、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收、机体蛋白质被降解成氨基酸(真核生物)等内容。
生物化学与分子生物学之酶与酶促反应笔记,包括酶的分子结构与功能、酶的工作原理、酶的调节、酶促反应动力学等内容。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
蛋白质的结构和功能
蛋白质的基本单位去:L~a~氨基酸
氨基酸的分类
非极性氨基酸(7种一两假饼干腹泻)
甘氨酸(Gly);丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val);亮氨酸(Leu)异亮氨酸;甲硫氨酸;脯氨酸
极性氨基酸(5)(孤半天始末)苏氨酸;谷氨酰胺;半胱氨酸;天冬酰胺;丝氨酸
含芳香族的氨基酸(3种老色本,芳香族)
色氨酸;苯丙氨酸;酪氨酸
酸性氨基酸(2种)
天冬氨酸;谷氨酸
碱性氨基酸(3种)
精氨酸;组氨酸;赖氨酸
特殊氨基酸
脯氨酸(亚氨基酸)
半胱氨酸
2个半胱氨酸脱氢后以二硫键相连成胱氨酸
肽与肽键
氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
体内存在多种生物活性肽
谷胱甘肽
含有巯基是体内主要的还原剂
功能
1.保付蛋白质分子免受氧化
2.嗜核特性阻断毒物与DNA、RNA结合
3.临床应用:减少放化毒性、护肝、解毒
多肽类激素
神经肽体
在神经传导过程中起信号转导作用的肽类
蛋白质分子结构
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
主要化学键:肽键其次是二硫键
一级结构是空间构象和特异生物学功能的基础
一级结构相似的蛋白质空间构象与功能相似提供主要进化信息
分子病:氨基酸序列异常引起的疾病如镰刀型细胞贫血症(第6号的谷氨酸被缬氨酸代替)
多肽链的局部有规则重复的主链构象为蛋白质二级结构
α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
1.每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.56nm(半口(螺距0.54nm)吃掉3个半麻花(3.6个氨基酸))
2.螺旋走向为顺时针,即右手螺旋
3.氢键方向与螺旋长轴平行
氨基酸侧链-外侧 肽键-内侧
主要化学键:氢键
参与肽键形成的6个原子在同一平面上
β-折叠使多肽链形成片层结构
折叠成锯齿状、反向平行
β-转角
1.发生与肽链进行180度回折时的转角上
2.通常由4个氨基酸残基组成,其第一个残基的羰基氧与第四个残基的氨基氢可形成氢键
脯氨酸通常在转角处
Ω-环是存在于球状蛋白质的一种二级结构,以亲水残基为主
又为无规则卷曲
三级结构
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
化学键:疏水作用(把疏水残基埋藏在内部)、盐键(又叫离子键)、氢键,范德华力
含有两条以上多肽链的蛋白质可具有四级结构
每一条多肽链都具有完整的三级结构称为亚基
化学键:主要是氢键和离子键
单一亚基没有生物学功能,完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证
蛋白质亚基解聚(即变性)是指四级结构被破坏
结构域和结构模体
结构域是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域
被限制性蛋白酶水解其各结构域的构象可基本不改变 并保持其功能 但模体不具备这个特点
是球状蛋白质的独立折叠单位,有较为独立的三维空间结构
蛋白质分子中二个或三个具有二级结构的肽段空间上相互接近,形成具有特殊功能的空间构象
例子:钙离子结合蛋白、纤连蛋白受体结合肽等
表现形式:αα、βαβ、ββ
蛋白质的主要功能
1.构成细胞和生物体结构
物质运输
催化功能
信息交流
免疫功能
氧化供能
维持机体的酸碱平衡
维持正常的血浆渗透压
蛋白质的理化性质
蛋白质两性解离:等电点多接近5.0,人体蛋白质多为阴离子
碱性蛋白质:组蛋白
酸性蛋白质:胃蛋白酶、丝蛋白
紫外线吸收:280nm特征吸收峰,可作蛋白质定量测定
成色反应:茚三酮和蛋白质反应成蓝紫色
蛋白质胶体性质:蛋白质分子直径1~100nm为胶体范围
维持胶体稳定:表面电荷、水化膜
蛋白质变性
溶解度降低
粘度增加
结晶能力消失
生物活性丧失
易被蛋白酶水解
并非所有的蛋白质变性都能复性,变性的蛋白质易于沉淀,沉淀的蛋白质未必变性
蛋白质的功能依赖特定空间结构
血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
蛋白质构象改变可引起疾病
蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变称为蛋白质构象疾病
阿尔茨海默证、舞蹈症、疯牛病等
氨基酸具有共同的理化性质
氨基酸具有两性解离的性质
PH<PI(阳离子);PH=PI等电点;PH>PI(阴离子)
含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
最大吸收峰在570nm波长处,此时吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比