蛋白质

你是否在学习生物化学蛋白质？学习过程是否觉得有困难？有的话，赶紧来看看这张生物化学蛋白质的学习笔记思维导图吧，或许它能给你带来一定的思路，避免漏了重点或看错重点哦。

第一章 蛋白质的结构和功能

• 第一节 蛋白质的分子组成
  • L-α-氨基酸是蛋白质的基本单位（除甘氨酸外）
    • 存在自然界中的氨基酸有300多种，合成蛋白质的一般有20种。不合成蛋白质参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸。
  • 根据起侧链结构和理化性质进行分类
    • 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
      • 1. 子主题
  • 氨基酸理化性质
    • 两性解离 等电点pI=1/2（pK1+pK2）
      • 等电点pI=1/2（pK1+pK2）
    • 含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸)
    • 与茚三酮反应生成蓝紫色化合物（最大吸收峰570mm，大小与氨基酸释放的氨量成正比）
  • 氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
    • 2~20-寡肽
  • 生物活性肽具有生理活性及多样性
    • 谷胱甘肽：谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸合成，第一个肽键是非α肽键。主要官能团是硫基，保护体内蛋白质或酶分子中的硫基免遭氧化，使蛋白和酶处在活跃状态。
    • 多肽类激素及神经肽体
• 第二节 蛋白质的分子结构
  • 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
    • 一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序
    • 肽键（主要化学键） 二硫键
  • 多肽链的局部有规则重复的主链构象为蛋白质的二级结构
    • 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象
    • 氢键
    • （一）参与肽键形成的6个原子在同一个平面（肽单元）
      • 肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转。两个Cα处于反位。
    • （二）α-螺旋
      • 特点
        • 右手螺旋
        • 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm
        • 每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，方向于螺旋长轴基本平行
      • 影响因素
        • ⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）
        • ⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）
        • ⑶有Pro等亚氨基酸存在（亚氨基不能形成氢键Cα－N键不能旋转）脯氨酸一般不出现在α螺旋中，而经常出现在α螺旋的开始处
    • （三）β-折叠（片层结构）
      • 特点
        • （1）肽单元折叠成锯齿状（折纸状），R基交错位于齿状结构上下方，R基较小
        • ⑵ 氢键维持稳定
        • （3）两条以上肽链并列时， β-片层有平行和反平行
    • （四）β-转角和Ω-环存在于球状蛋白质
      • β-转角结构特征： 1. 主链骨架本身以大约180° 回折; 2. 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; 3. 构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系； 4. 第二个氨基酸常为脯氨酸
  • 超二级结构
    • 多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。
    • 模体：蛋白质中具有特定空间构象和特定功能的结构成分
      • 亮氨酸拉链
      • 锌指结构
  • 多肽链进一步折叠成蛋白质的三级结构
    • 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对位置，也就是整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置
    • 亚基：每一条肽链具有完整的三级结构
    • 主要化学键：疏水作用、离子键、氢键和 范德华力等
    • 结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能
  • 含有两条以上的多肽类的蛋白质可具有四级结构
    • 四级结构：蛋白质中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
    • 氢键、离子键
    • 同二聚体、异二聚体
  • 蛋白质可依其组成、结构或功能进行分类
    • 组成成分：单纯蛋白质，缀合蛋白质
      • 细胞色素c
    • 形状：纤维状蛋白质，球状蛋白质
    • 蛋白质家族：氨基酸序列相似而且空间结构相似和功能相似的蛋白质 同源蛋白质：属于同一蛋白质家族的成员 超家族：在体内2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似度不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构的蛋白质家族。
• 第四节 蛋白质的理化性质
  • 两性电离
  • 胶体
    • 蛋白质胶体稳定的因素 水化膜、表面电荷
  • 变性和复性
    • 变性蛋白质的特点
      • ① 生物学活性丧失
      • ② 理化性质改变：溶解度↓、粘度↑、扩散速度↓、旋光性和光吸收改变等
      • ③ 易被蛋白酶水解
    • 变性
      • 可逆性和不可逆性
    • 蛋白质沉淀：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。 蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
  • 紫外线光谱有特征性光吸收
  • 呈色反应
    • 茚三酮反应
    • 双缩脲反应
• 第三节 蛋白质结构与功能的关系
  • 主要功能
    • 构成细胞和生物体结构
    • 物质运输
    • 催化
    • 信息交流
    • 免疫
    • 氧化
    • 维持机体的酸碱平衡
    • 维持正常的血浆渗透压
  • 执行功能的主要形式
    • 蛋白质和小分子相互作用
    • 蛋白质和核酸
      • 锌指模体
      • 亮氨酸拉链
    • 蛋白质相互作用（主要）
      • 主要组织相容性复合物MHC
      • 抗原和抗体
  • 蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础
    • 一级结构是空间构象的基础
    • 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构
    • 氨基酸序列与生物进化信息：蛋白质的一级结构可以用来帮助推测进化
    • 重要蛋白质的氨基酸序列改变引起疾病：分子病
  • 蛋白质的功能依赖特定空间结构
    • 血红蛋白和肌红蛋白
    • 蛋白质构象病
      • 疯牛病：α-螺旋变成了β-折叠
• 别构效应
• 正协同作用
• 免疫球蛋白的结构特点：均有两条相同的重链H和两条相同的轻链L,轻链由二硫键相连。可变区(V区)决定抗原抗体结合特异性，恒定区(C区)决定抗体的效应作用(与补体结合等)
• α-角蛋白主要由α-螺旋构象的多肽链组成。肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性。
• 丝蛋白是典型的反平行式β-折叠
• 蛋白磷酸化可用来调整蛋白的活性