第一节 概述
酶的概念
酶是生物体活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂
酶作用的特点
专一性
立体异构专一性：仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用
第二节 酶的分子组成与结构
酶的分子组成
结合酶
非蛋白质部分（酶的辅因子）：决定反应的性质与类型
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤的方法除去
酶的结构
多酶体系：由几种具有不同催化活性，但功能上有密切联系的酶通过非共价键相互嵌合在一起的酶
串联酶（多功能酶）：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶
第三节 酶的作用机制
显著降低反应的活化能
催化剂主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行
第五节 酶的调节
酶原及酶原的激活
酶原激活的实质：是酶分子形成或暴露活性中心的过程。是由部分肽键断裂，酶分子空间构象改变引起的。
意义：一旦需要被激活为有活性的酶，可迅速发挥对机体的保护作用
同工酶
指能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶
意义：通过分析患者血清中同工酶的电泳图谱，可以辅助诊断某些器官组织是否发生病变
第四节 酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速度的影响
当底物浓度较低时，反应速度随底物的增加而增大；继续增大底物浓度，反应速度几乎不再增大，说明酶已被底物所饱和
米氏常数在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时底物的浓度
米氏常数可近似地反应酶与底物的亲和力：Km越大，亲和力越小；Km越小，亲和力越大
酶浓度对酶促反应速度的影响
当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速度与酶的浓度变化成正比
激活剂对酶促反应速度的影响
非必需激活剂
激活剂不存在时，酶仍有一定活性，但催化效率较低，加入激活剂后，酶的催化活性显著提高
抑制剂对酶促反应速度的影响
不可逆抑制作用
非专一性不可逆抑制作用
抑制剂与酶分子中的一类或几类集团作用，不管是否使必需基团，皆可与之共价结合
如L-乳酸脱氢酶，该酶由H亚基和M亚基组成的四聚体，两种亚基可不同比例组合成5种同工酶：LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，其中心肌组织富含LDH1，当心肌组织损伤时，细胞中的LDH1释放到血液中，使血清LHD1含量明显升高，因此可以标示心肌组织的损伤及病变；而骨骼肌中富含LDH5，同理也可以标示骨骼肌的损伤及病变。
可逆性抑制作用：以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合，从而使酶活性降低或丧失，用透析、超滤等物理方法将抑制剂除去后，酶的性活可以复活
不可逆抑制作用：以共价键与酶的必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法除去而使酶复活
注意：活性中心一定是必需基团，但必需基团不一定是活性中心
活性中心：必需基团在酶蛋白一级结构上相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，该区域称为酶的活性中心。
酶蛋白与辅因子结合形成的复合物称作全酶，只有全酶才有催化作用，酶蛋白和辅因子单独存在时均无催化活性
