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【生物化学】酶思维导图
这是一篇关于【生物化学】酶思维导图的思维导图，知识点汇总：类型、化学本质、作用机制、活性、酶促反应动力学等，
编辑于2022-05-06 13:22:19
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酶
特性
专一性（诱导契合学说）
专一性：酶对作用底物有高度选择性，通常一种酶只能作用于一类或某一特定物质。 酶分子与底物的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。
立体化学专一性
立体化学专一性
几何异构专一性
非立体化学专一性
键专一性
基团专一性（相对专一性）
绝对专一性
高效性
可调节性
调控方式：反馈调节、抑制剂调节、共价修饰调节、酶原激活和激素控制
可催化某些特异化学反应（体内某些物质的合成只能通过酶促反应进行
类型
氧化还原酶类：催化氧化还原反应
转移酶类：催化功能基团的转移
水解酶类：催化水解
裂合酶类：催化水、氨和二氧化碳的去除或加入，其逆反应称为合酶
合成酶：催化消耗ATP的成键反应
化学本质
除核酶外绝大数为蛋白质
分类
根据化学组成分类
结合酶
蛋白质
辅因子
（决定酶促反应的类型）
分类
辅酶
与蛋白质结合较疏松，一般为非共价结合，并可用透析的方法除去
辅基
与酶蛋白结合牢固，一般与共价键结合，不可用透析的方法除去。
按化学本质分类
无机金属元素
1、稳定和维持酶活性分子的构象 2、构成酶的活性中心 3、在酶分子中通过本身的氧化还原反应传递电子 4、在酶与底物之间起桥梁作用，连接酶与底物（大多数激酶依赖Mg2+与ATP反应） 5、利用离子的电荷影响酶的活性。
小分子有机物维生素等
1、TPP：由维生素B1（硫胺素）焦磷酸化生成，是α酮酸脱羧酶的辅酶。由α-酮酸氧化脱羧作用和醛基转移作用 2、FMN（黄素单核苷酸）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）：由维生素B2（核黄素）的衍生物。脱氢酶的辅基。双递氢体 3、磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺：维生素B6的衍生物。可作为氨基转移酶、氨基酸脱羧酶、半胱氨酸脱硫酶的辅酶。有转氨、脱羧、消旋作用 4、5'-甲基钴胺素，5'-脱氧腺苷钴胺素：维生素B12的活性形式。5'-甲基钴胺素为甲基转移酶的辅酶，5'-脱氧腺苷钴胺素为参与构成变位酶的辅酶。与甲基转移和胆碱合成有关。 5、生物素：维生素H的形式。是羧化酶的辅基，参与体内CO2的固定和羧化反应。 6、NAD+尼克酰腺嘌呤二核苷酸（辅酶Ⅰ）和NADP+尼克酰腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶Ⅱ）：是维生素PP的衍生物。主要为脱氢酶的辅酶，为单递氢体。 7、叶酸：
1、TPP：
由维生素B1（硫胺素）焦磷酸化生成，是α酮酸脱羧酶的辅酶。由α-酮酸氧化脱羧作用和醛基转移作用
2、FMN（黄素单核苷酸）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）：
由维生素B2（核黄素）的衍生物。脱氢酶的辅基。双递氢体
3、磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺：
维生素B6的衍生物。可作为氨基转移酶、氨基酸脱羧酶、半胱氨酸脱硫酶的辅酶。有转氨、脱羧、消旋作用
4、5'-甲基钴胺素，5'-脱氧腺苷钴胺素：
维生素B12的活性形式。5'-甲基钴胺素为甲基转移酶的辅酶，5'-脱氧腺苷钴胺素为参与构成变位酶的辅酶。与甲基转移和胆碱合成有关。
5、生物素：
维生素H的形式。是羧化酶的辅基，参与体内CO2的固定和羧化反应。
6、NAD+尼克酰腺嘌呤二核苷酸和NADP+尼克酰腺嘌呤二核苷酸磷酸：
（辅酶Ⅰ）（辅酶Ⅱ） 是维生素PP的衍生物。主要为脱氢酶的辅酶，为单递氢体。
7、FH4四氢叶酸
由叶酸衍生而来，是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶
8、CoA辅酶A
是酰化酶的辅酶。泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A。辅酶A中的巯基可以与羧基以高能硫酯键结合，在糖脂质代谢中起传递酰基的作用。
9、二硫辛酸
硫辛酸衍生物。是α-酮酸脱氢酶复合体的辅酶，具有α酮酸氧化脱羧作用。
蛋白质类辅因子
比大多数酶稳定性高，参与基团转移反应或氧化还原反应。通过递氢或递电子发挥作用
作用
1、递氢或递电子，参与氧化还原反应 2、运载反应基团，如酰基、氨基、羧基、烷基、一碳单位等，参与基团的转移。
单纯酶
依据分子大小分类
单体酶
核糖核酸酶，胰蛋白酶，溶菌酶等
寡聚酶
由两个或两个以上的亚基非共价结合构成，亚基可以相同可以不同。己糖激酶、3- 磷酸甘油醛脱氢酶等
多酶复合体
由几种酶通过非共价键彼此嵌合形成的复合体。
结构组成
必须基团
活性中心内的必需基团 活性中心
必需基团。酶活性中心内的一些化学基团，是酶发挥作催化作用和与底物直接作用的有效基团。 活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位，即活性部位，对于需要辅酶或辅基的酶，其辅因子也是活性中心的一部分
底物结合部位
也即特异性结合部位。使活性中心内与底物特异性结合的相关部位
催化部位
直接参与催化反应的部位，底物的敏感键在该部位被切断或者形成新的键，并生成产物。
活性中心外的必需基团
其不与底物直接作用，但与维持整个分子的空间构象有关，这些基团可以使活性中心的各个有关基团保持合适的空间位置，间接地对酶的催化作用发挥作用。
作用机制
降低反应所需的活化能
中间复合物学说
利用中间复合物学说可以解释酶降低底物分子的活化能从而促进反应 在酶促反应中，酶先与底物形成不稳定的酶- 底物复合物，致使底物分子内的某些化学键极化呈现不稳定状态或者过渡态，降低了底物的活化能，使反应加速进行。 酶的活性中心还可与底物的过渡态结合，并且结合作用比底物与活性中心结合更紧密。为非共价结合
酶作用高效率的作用机制
底物的趋近效应和定向效应
趋近效应：A和B两底物分子结合在酶分子表面的某一狭小的局部区域，其反应基团相互靠近，从而降低了进入过渡态所需的活化能，即为趋近效应（大大增加了底物的有效浓度） 定向效应：酶不仅能使反应物在其表面某一局部范围相互靠近，还可以使反应物在其表面对着特定的基团几何地定向，即具有定向效应
底物变形和张力作用
酶与底物结合后，使底物的某些敏感键发生”变形“，从而使底物分子接近于过渡态，降低了反应所需的活化能，同时由于底物的诱导，酶分子的构象也会发生改变，并对底物产生张力作用使底物扭曲，促进酶-底物复合物进入过渡态。
共价催化作用
酶与底物结合形成反应活性很高的共价中间产物，其很大概率转变为过渡态，故反应的活化能大大降低，底物可以越过较低的能阈形成产物
亲和催化作用
具有一个非共用电子对的基团或原子，攻击缺少电子而具有部分正电性的原子，并利用非共用电子对形成共价键催化反应
亲电子催化作用
同亲和催化相反，亲电子催化剂从底物中吸取一个电子对
酸碱催化作用
影响因素
酸碱强度
供出质子和接受质子的速度
其他
固定化酶
借助物理或化学方法把酶束缚在一定空间内并具有催化活性的酶制剂
优点
稳定性提高
可重复使用，提高使用效率，降低成本
机械强度好，适用于自动化生产
易与产物分离
制备方法
吸附法：吸附于水不溶性载体上
共价结合法：将酶通过化学反应以共价键结合于载体上
交联法：用多功能试剂与酶蛋白分子交联
包埋法：将酶物理包埋于高聚物内
医学应用
药物生产
亲和层析
医疗
在医学上的应用
诊断
血清酶
用于肝胆疾病的诊断
转氨酶 卵磷脂-胆固醇转酰基酶LCAT γ-谷氨酰转肽酶γGT
急性心肌梗死
LDH同工酶 CK同工酶
肿瘤
γ-GT 半乳糖基转移酶同工酶
治疗
助消化酶、消炎酶、防治冠心病用酶、止血酶和抗血栓酶、抗肿瘤酶、其他
重要的酶类
寡聚酶
含相同亚基的寡聚酶
含不同亚基的寡聚酶
双功能寡聚酶
含有底物载体亚基的寡聚酶
意义
机体代谢活动 如有些酶促反应必须由据有不同功能的亚基相互连接，协调配合才可以完成。 在某些酶促反应中必须有起底物载体作用的亚基，才可以专一性的运载底物，使底物受到具有酶活性的蛋白部分的催化形成产物
同工酶
指催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶。其不仅存在于机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中 由两个以上的亚基组成。与酶活性有关的结构部分相同
诱导酶
当细胞中加入某种特定的诱导物质时诱导产生的酶 eg半乳糖苷酶
调节酶
对代谢调节起特殊作用的酶 包含活性区和调节区 催化活力可因与调节剂的结合而改变
共价调节酶
调节剂通过共价键与酶分子结合，以增减酶分子上的基团从而调节酶的火星状态与非活性状态的改变 共价修饰类型：磷酸化去磷酸化、乙酰化去乙酰化、腺苷酰化去腺苷酰化、尿苷酰化去尿苷酰化、甲基化去甲基化、S-S键SH
诱导酶/变构酶
寡聚酶 分子中不仅含有可以结合底物的活性中心，还有可以结合调节物的变构中心。这两个中心可以位于不同的亚基上，也可以为相同亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合起催化作用。 变构中心调解酶促反应速度
变构效应
调节物与酶分子的变构中心结合引起酶蛋白的构象发生改变，使酶的活性中心对底物的催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度己酶变构效应
协同效应
当一个配体（底物分子或调节物分子）与酶蛋白结合后，可以影响另一配体和酶的结合。
同种效应和异种效应
同种效应：一分子的配结合在蛋白质的一个部位影响另一分子的同样配体在另一部位的结合 异种效应：一分子的配体结合在蛋白质的一个部位会影响另一分子不同配体在另一部位的结合
正协同效应和负协同效应
正协同性指一分子配体与蛋白质结合后，可促进下一分子配体的结合 负协同性指一分子配体和蛋白质结合后会使蛋白质或酶对下一分子配体的亲和力降低，即酶越饱和，对配体的结合越困难
核酶
具有生物催化活性的RNA 功能：切割和剪接RNA。
切割反应
剪接反应
内含子自我剪接
内含子自我剪接和核mRNA前体的剪接反应
作用特点
切割效率低，易被核酸水解酶破坏 催化类型：RNA的转核苷酰反应、水解反应、连接翻译
治病机理
可以选择性的裂解癌细胞或病毒的RNA，阻断其蛋白质的合成。 核酶对病毒作用的靶向序列是转移的，病毒较难产生耐受性
抗体酶
即催化抗体。既具有酶活性也具有抗体活性的模拟酶
酰基转移反应
水解反应
分离提纯及活性检测
分离提纯
胞外酶
在细胞内产生后并不分泌到细胞外，而在细胞内起催化作用 在细胞内产生后与细胞结构结合，有一定的分布区域，催化的反应具有一定的顺序性。
抽提：用水或缓冲液浸泡滤去不溶物
胞内酶
由细胞内产生后分泌到细胞外发挥作用。大多数为水解酶和蛋白酶。
首先使细胞膜
抽提
让酶蛋白溶于稀盐、稀酸、稀碱等溶液
纯化（同pro）
比活力
酶的纯度用比活力表示： 比活力：即每毫克蛋白或每毫克蛋白氮所含的酶活力单位数 纯度=活力单位数/毫克蛋白氮
纯化倍数
=每次比活力/第一次比活力
产率
=每次总活力/第一次总活力
酶活测定
酶活
可以用在一定条件下其所催化的化学反应的反应速度来表示。即酶催化的反应速度越快，酶的活力越高。
反应速度的测定
可用在一定条件下单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的增加量表示 研究酶的反应速度以酶反应的初速度为准。
酶活单位U
指酶在最适条件下，单位时间内，酶催化底物的减少量或产物的生成量
1961年定义为特定条件（25℃）一分钟内生成1umol产物的酶量
1972年定义为在最适条件下每秒钟可使1mol底物转化的酶量
酶的转换数
Kcat又叫催化常数，指单位时间每一个催化中心所转换的底物分子数 Kcat=K3=Vmax/E0 K3为ES生成产物的速率常数
酶促反应动力学
底物浓度对反应速度的影响
酶浓度恒定时，当底物浓度很小时，酶未被底物饱和，这是反应速度取决于底物浓度，底物浓度越大，单位时间内酶-底物复合物生成的也越多，反应速度取决于ES浓度，反应速度随之增高。底物浓度增大，酶逐渐被底物饱和，反应速度的增加和底物浓度不再成正比，继而底物增加到最大值，所有酶分子饱和，酶全部转化为ES，反应速度不会进一步增高
一定酶浓度下反应速度与底物浓度作图
第一段：反应物速度与底物浓度成正比关系，为一级反应 第二段：介于零级与一级反应之间的混合级反应 第三段：已接近于零级反应，底物浓度远远超过酶浓度时反应速度达到Vmax
米氏方程K=Vm[S]/(Km+[S]
[S]很小，Km>>[S]说明反应为以及反应，V与[S]成正比 [S]很大，[S]>>Km，为零级反应
Km的意义和应用
1 、当反应速度等于最大速度的一半时，Km= [ S ] ，表示米氏常数时反应速度最大值的一半时底物的浓度。单位mol/l ， 2 、不同的酶具有不同的Km 值，是酶的一个特征常数。一般只与酶的性质有关，与酶的浓度无关，PH ，温度离子强度不变时Km 值恒定 3 、同一种酶有几种底物就存在几个Km 值，Km 值最小的底物为该酶的最适底物。 4 、不同的底物由不同的Km ，Km 值越小，该酶对该底物的亲和力越大 5 、已知Km 值可球的一定底物浓度时的反应速度相当于Vmax 的百分率 6 、测定酶活性时，[ S ] >10Km ，初速度可近似为Vmax 7 、测定可逆反应的不同Km 值有助于了解该酶在细胞内的主要催化方向及生理功能 8 、有助于寻找酶的在催化代谢过程中的限速步骤 9 、可推至酶在胞内是否受到底物浓度的调节 10 、测定不同抑制剂对某酶的Km 以及Vmax 的影响，可以区别该酶时竞争性抑制剂还是非竞争性
PH的影响(钟罩形曲线）
影响方式
影响酶和底物的解离
影响酶的分子构象
温度的影响（钟罩形）
一方面温度的升高或使反应速度加快，其次，温度升高，酶的空间结构发生改变引起变性，导致酶活性丧失。 存在最适温度
酶浓度的影响
在一定条件下，酶的浓度与反应初速度成正比。
激活剂的影响
激活剂
凡能提高酶活性，加速酶促反应的物质
激活机理
1、与酶分子的氨基酸侧链基团结合，稳定酶催化所需的空间结构 2、作为底物或者辅酶与酶蛋白之间联系的桥梁 3、作为辅酶或者辅基的一个组成部分协助酶的催化作用
抑制剂
酶分子中的必需基团（主要为活性中心内部）的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或者丧失即为抑制作用。可以对酶产生抑制作用的物质即为抑制剂
不可逆抑制作用
抑制剂与酶的必需基团共价结合引起酶活性丧失，不可用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复活力。 抑制作用随抑制剂浓度增加而增强，抑制剂浓度达到与所有酶结合则酶的活性完全被抑制
非专一性不可逆抑制
抑制剂与酶分子中的一类或者几类基团作用，无论是否与必需基团都进行共价结合
专一性不可逆抑制
专一作用于酶的活性中心或者必需基团，共价结合。
自杀底物
有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时，其结构中含有一种化学活性基团，当酶把它作为底物结合时，其潜在的化学基团被解开或激活，并与酶的活性部位发生共价结合，使结合物停留在某种状态，从而不能分解产物，酶因而致死。该过程为酶的自杀，该类底物为自杀底物
过渡态类似物与自杀底物
过渡态类似物
类似于酶促反应中底物的过渡态的物质是酶的有效抑制剂，该物质即为过渡态类似物
自杀底物
专一性很强的不可逆抑制剂
可逆抑制作用
抑制剂与酶以非共价键结合引起酶活性的降低或丧失，可通过透析等物理方法除去抑制剂恢复酶活性
竞争性抑制
抑制剂I与底物S对游离酶E 的结合由竞争作用，互相排斥，酶分子结合I就不可结合S 例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
抑制剂特征
底物、和抑制剂作用在酶活性中心的同一部位
底物和抑制剂结构类似
抑制剂的强弱取决于酶与底物的或抑制的亲和力
随着底物浓度增加，抑制作用减弱或者消失
动力学特征
当在抑制剂[I]存在时，Km增大Vmax不变
Kmapp随[I]浓度增加而增加
抑制成都与[I]浓度成正比，与[S]成反比
非竞争性抑制剂
底物和抑制剂与酶的结合互不相关，不排斥也不促进，底物可与游离酶结合也可以与酶-抑制剂复合物结合，切抑制剂也可以与游离酶结合，与酶-底物复合物结合，但是不释放产物
抑制剂特征
与活性中心以外的其他基团结合
抑制剂与底物结构不同
与酶结合后还可以与底物结合
抑制作用取决于抑制剂与酶的亲和力，与浓度无关
动力学特征
由抑制剂存在时，Km不变Vmax减小
Vmaxapp随抑制剂浓度增加而减小
抑制程度只与抑制剂成正比，与底物无关
反竞争性抑制剂
抑制剂不与游离酶E结合，与ES中间复合物结合形成EIS，但不能释放出产物。抑制剂不与酶结合，只与ES复合物结合
动力学特征
I存在时Km、Vmax均减小，二者比值不变
抑制成程度与I、S呈正比
酶的活性
专一性：
取决于酶活性中心的结构特异性
催化活性：
活性中心需要一定空间结构才得以维持。酶活性中心基团的位置可以维持就可保持全酶的活性）（一级结构轻微改变不影响）
酶原激活：
大多数蛋白酶在胞内合成或者初分泌时没有活性，这种无活性的前体即为酶原。将酶原转化为活性酶即为酶原激活
激活机制
分子内肽链的一处或者多处断裂，同时使分子构象发生一定程度的改变，从而形成酶活性中心所需的构象
生理意义
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常运行
具有多个活性中心，可完成多种催化功能则为多功能酶
相似，则催化作用相似
全酶
与一般催化剂的共性
用量少，催化效率高
缩短反应达到平衡的时间，不改变平衡点
降低反应所需的活化能