导图社区 17.生物化学第十八章：蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
生物化学：谷草转氨酶（GOT）：催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，其次为肝脏，血清中含量微，在心肌、肝疾患时，血清中AST活性明显升高。
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蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
1.活性蛋白质：一切有活性的蛋白质及前体
酶、激素蛋白、运输和贮存蛋白质、运动蛋白、防御蛋白和病毒外壳蛋受体蛋白、控制生长和分化的蛋白质、毒蛋白、膜蛋白等
2.非活性蛋白质：生物的保护和支持作用的蛋白质
胶原蛋白、角蛋白、弾性蛋白、私心蛋白、网硬蛋白等
蛋白质的生理功能
1.是构成组织细胞的重要成分，并维持组织细胞的生长、修补和更新
2.转变为生理活性分子，参与多中国重要的生理活性及物质代谢的调控
3.氧化功能
蛋白质的酶促降解
细胞内蛋白质降解的意义
1.组织防御机制
2.清楚不正常的蛋白质
3.维持体内氨基酸代谢库
4.蛋白质前体的裂解加工
5.通过排除累积过多的酶和调节蛋白维持细胞正常代谢
蛋白质降解的特性
1.细胞有选择的降解非正常的蛋白质
2.正常的胞内蛋白质被降解的速度由它们的个性所决定
3.细胞中蛋白质降解的速度还因它的营养及激素状态而有所不同
蛋白质降解的反应机制
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径
1.不依赖ATP的降解途径：在溶酶体内进行，主要降解外源性蛋白质、膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质
2.依赖ATP和泛素的降解途径：在胞液中进行，主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋白质
蛋白质的消化和吸收
1.胃中的消化
1.HCl的作用：胃酸可使蛋白质变性，有利于胃蛋白酶发挥作用
2.胃蛋白酶：以胃蛋白酶原形式分泌，在H+条件下被激活成为胃蛋白酶
酶原激活的意义
1.可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用
2保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用
3.酶原还可视为酶的贮存形式
氮的平衡
体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡
氮总平衡：摄入量=排出量（正常成年动物）
氮正平衡：摄入氮>排出氮（生长动物、疾病恢复期及妊娠动物等）
氮负平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病）
氮平衡的意义：可以反应体内蛋白质代谢的慨况
氨基酸的分解代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
定义：指氨基酸在酶的作用下脱去氨基酸生成相应a-酮酸的过程。主要在肝、肾中进行
脱氨基方式
氧化脱氨基
反应过程包括脱氢和水解两步：氨基酸的氧化脱氨基反应主要由L-谷氨酸脱氢酶所催化
存在与肝、肾中；根茎叶果；胞质、线粒体均有辅酶NAD+或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂
转氨基作用
转氨基作用沟通了糖与蛋白质的代谢
定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到氨基生成相应的氨基酸的过程。催化此反应的酶称为转氨酶或氨基转移酶。
广泛存在于各组织中，以心肝脑肾含量较高
转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶：迄今发现的转氨酶都以磷酸吡咯醛（PLP）为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结合
体内较为重要的转氨酶有
谷丙转氨酶（GPT）：催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。
丙氨酸 + α-酮戊二酸———丙酮酸 + 谷氨酸
谷草转氨酶（GOT）：催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，其次为肝脏，血清中含量微，在心肌、肝疾患时，血清中AST活性明显升高。
天冬氨酸 + α-酮戊二酸———草酰乙酸 + 谷氨酸
转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，沟通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的相互联系。（通过此种方式不产生游离的氨）
联合脱氨基
转氨基偶联氧化脱氨基作用（转氨酶－L-谷氨酸脱氢酶）
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必须氨基酸的主要方式，主要在肝、肾组织进行
转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（转氨酶－嘌呤核苷酸循环）
此种方式主要在肌肉组织进行
定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
非氧化脱氨基
还原脱氨基
脱水脱氨基
水解脱氨基
脱硫氢基脱氨基
二、氨基酸的脱羧基作用
生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺
氨基酸脱羧基专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡咯醛
氨基酸分解产物的代谢
氨是机体正常代谢产物，具有毒性
体内的氨主要在肝合成尿素而解毒
正常人血氨浓度一般不超过0.6umol/L
血氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源，胺类的分解也可以产生氨
2.肠道吸收的氨
氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨
尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
氨的去路
1.在肝内合成尿素，这是最主要的去路
2.合成非必须氨基酸及其它含氮化合物
3.合成谷氨酰胺，植物中合成天冬酰胺
4.中和有机酸形成铵盐：分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出
氨的转运
1.Gln转运（肝外－－肝脏）
在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸从而进行解毒
生理意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨储存及运输形式
2.丙氨酸－葡萄糖循环
生理意义
1.肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
2.肝脏为肌肉提供葡萄糖
3.肌肉为肝脏提供糖异生的原料
谷氨酰胺的运输和贮存作用
在脑、肌肉中合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒
脑组织中解氨毒的主要方式
氨的贮存和运输形式
为某些含氮化合物的生成提供原料
氨的排泄方式
排氨生物：以NH3转变成酰胺（Gln），运到排泄部位后再分解。（原声动物、线虫和鱼类）
排尿酸生物：将NH3转变为溶解度较小的尿酸排出。通过消耗大量能量而保存体内水分。（陆生爬虫及鸟类）
以尿素排出：经尿素循环（肝脏）将NHH3转变为尿素而排出。（哺乳动物）
a-酮酸的去路
1.重新生成氨基酸
2.转变为糖或脂肪酸：生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸
3.彻底氧化提供能量
胺的去路
氨基酸脱羧形成的胺类，一方面具有强烈的生理活性，如组胺、乙醇胺等；另一方面，有毒，必须转变为无毒或低毒物质
氧化：胺在胺氧化酶催化下，生成相应的醛和氨，醛在醛氧化酶催化下变为羧酸
转变为其他含氮化合物：胺类进一步转变为生长激素、生物碱等含氮化合物
尿素循环
部位：主要在干细胞的线粒体及胞液中
生成部位：肝脏、肾、脑（少量）
生成机制：鸟氨酸循环
反应过程：5步（1－2线粒体，3－5胞液）
1.氨甲酰磷酸的合成
CO2+NH3+H2O+2ATP——氨甲酰磷酸
位置：线粒体中。酶：氨甲酰磷酸合酶l，反应消耗2分子ATP
2.瓜氨酸的合成
鸟氨酸+氨基甲酰磷酸——瓜氨酸
位置：线粒体中。酶：鸟氨酸氨甲酰基转移酶
3.精氨琥珀酸的合成
瓜氨酸+天冬氨酸——精氨琥珀酸
位置：细胞溶液。酶：精氨琥珀酸合成酶
4.精氨琥珀酸的水解
精氨琥珀酸——精氨酸+延胡索酸
位置：细胞溶液。酶：精氨琥珀酸裂解酶
5.精氨酸水解生成尿素
精氨酸——尿素+鸟氨酸
位置：细胞溶液。酶：精氨酸酶
小节
原料：2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。
过程：肝，现在线粒体中进行，再在胞液中进行。
耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。
生成:2个NADH，5个ATP。谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH；延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH。
1.尿素循环不仅将氨和CO2合成为尿素，而且生成一分子延胡索酸，使尿素循环与柠檬酸循环联系起来
2.肝脏中尿素的合成是除去氨毒害作用的主要途径，尿素循环的任何一个步骤出问题都有可能产生疾病
3.植物体内也存在尿素循环，但转运活性低，其意义在于合成精氨酸
高氨血症和氨中毒
血氨浓度升高称高血氨症，常见与肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高血氨症
高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒
降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量
氨基酸碳骨架的分解代谢
一、氨基酸碳骨架进入柠檬酸循环方式
分解主要在肝、肾中。20种氨基酸的碳架可转化成7中物质：丙酮酸、乙酰CoA、乙酰乙酰CoA、a-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸、草酰乙酸
最后集中为5种物质进入TCA：乙酰CoA、a-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸、草酰乙酸
氨基酸与一碳单位
1.概念：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。一碳单位是生物体各种化合物甲基化的主要来源。如嘧啶、嘌呤的合成。
2.生理功能：作为合成嘌呤和嘧啶的原料（FH4缺乏可致巨幼贫血），将氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
