导图社区 生物化学与分子生物学-蛋白质
医学笔记,生物化学蛋白质的结构和功能, 蛋白质(protein)是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说,蛋白质约占人体全部质量的18%。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
蛋白质的结构和功能
conception
氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
蛋白质的分子组成
元素组成
CHONS及少量金属元素
N含量均占16%
基本组成单位:氨基酸
结构特点
氨基和羧基都连接在α碳原子上
除甘氨酸,其他均为手性碳
组成蛋白质的氨基酸为L型
分类
非极性脂肪族氨基酸
异亮氨酸,甲硫氨酸,丙氨酸,甘氨酸,脯氨酸,缬氨酸
极性中性氨基酸
谷氨酰胺,半胱氨酸,天冬酰胺,丝氨酸,苏氨酸
芳香族氨基酸
酪氨酸,色氨酸,苯丙氨酸
酸性氨基酸
天冬氨酸,谷氨酸
碱性氨基酸
精氨酸,组氨酸,赖氨酸
必需氨基酸:缬氨酸,异亮氨酸,亮氨酸,苯丙氨酸,甲硫氨酸,色氨酸,苏氨酸,赖氨酸,组氨酸
理化性质
两性解离:在某种pH溶液中解离出阴离子和阳离子
等电点pI:某pH值溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等
紫外吸收:280nm酪氨酸和色氨酸有紫外吸收峰
茚三酮:570nm有紫外吸收峰
蛋白质含量测定
定氮法:蛋白质克数=氮含量x6.25
蛋白质的分子结构
肽和肽键
肽键:两个氨基酸脱水缩合形成的结构,具有一定双键的性质
肽单元:肽键平面上的六个原子
寡肽:AA<20
多肽:20<AA<50
蛋白质:AA>50
一级结构
多肽链中氨基酸的排列顺序
主要化学键:肽键,二硫键
一级结构是空间构象和生物学功能的基础
二级结构
蛋白质分子某段肽链的局部空间结构
主要化学键:氢键
主要结构
α螺旋
右手螺旋
螺距:0.54nm,一圈包含3,6个氨基酸残基
β折叠
β转角
脯氨酸
Ω环
超二级结构
两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上形成有规律的二级结构的组合(模体)
αα,αβα,ββ
常见模体
钙离子结合蛋白
锌指结构
纤连蛋白受体结合肽
亮氨酸拉链
三级结构
整条肽链的空间结构
化学键:疏水作用,离子键,氢键,范德华力
结构域:分子量大的蛋白质折叠形成的多个结构紧密稳定的区域
分子伴侣
提供保护环境加速蛋白质折叠成天然结构或四级结构
功能
使未折叠肽段正确折叠
诱导错误折叠肽段正确折叠
促进二硫键的形成
四级结构
亚基(有三级结构的肽链)的空间排布
化学键:氢键,离子键
蛋白质的理化性质
两性解离
应用:血清蛋白电泳
等电点:蛋白质在某一pH溶液中,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,该pH为其等电点
胶体
d=1-100nm
稳定因素
水化膜
表面电荷
变性
在物理或化学因素作用下,蛋白质空间结构被破坏,引起蛋白质理化因素和活性改变
本质:破坏共价键和二硫键,不改变一级结构
因素
强酸强碱有机溶剂
高温高压震荡
变性程度低可恢复(复性)
沉淀
蛋白质相互集聚从溶液中析出
变性蛋白易沉淀
沉淀方式
盐析
有机溶剂
重金属盐
生物碱
凝固
变性之后进一步发展的结果
蛋白质的分离纯化
透析法
超滤法
电泳
层析
离子交换层析
凝胶过滤层析
超速离心
概述
生物化学
研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学
分子生物学
在分子水平上理解生命活动:遗传信息的传递保持基因表达与调控
研究内容
生物体物质的化学组成,结构性质和功能
生物体内物质代谢,能量转换及代谢调控
生物体内遗传信息传递及调控
发展历程
叙述生物化学阶段
动态生物化学阶段
机能生物化学阶段