导图社区 生化-蛋白质
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民法分论
蛋白质与氨基酸
名词解释
分子组成
C,N,O,H,S
其中含N量大约在16%
基本单位
L-α-氨基酸
结构
α-C上连接着NH2,CH3,COOH
分类
非极性脂肪族氨基酸
氨基酸
甘氨酸
H
Gly
并不是L-α-氨基酸
丙氨酸
CH3
Ala
缬氨酸
异丙基
Val
亮氨酸
2-异丁基
Leu
异亮氨酸
1-异丁基
Ile
脯氨酸
环状
Pro
为亚氨基酸
甲硫氨酸
-C-C-S-C
Met
也称为蛋氨酸
含S
PI:5.7-6.3
极性中性氨基酸
丝氨酸
甲醇基
Ser
含羟基
半胱氨酸
-C-SH {巯【qiu(二声)】基}
Cys
巯基S-H键断裂后形成二硫键生成胱氨酸
天冬酰胺
乙酰基
Asn
谷氨酰胺
丙酰基
Gln
苏氨酸
1-乙醇基
Thr
PI:5-5.7
芳香型氨基酸
苯丙氨酸
甲苯基
Phe
酪氨酸
3-甲基苯酚基
Tyr
色氨酸
双环
Trp
PI:5.4-5.9
酸性氨基酸
天冬氨酸
乙酸基
Asp
谷氨酸
丙酸基
Glu
PI:2.9-3.3
碱性氨基酸
精氨酸
长链碱
Arg
赖氨酸
Lys
组氨酸
环碱
His
PI:7.5-10.8
分类汇总
甲硫氨酸(蛋氨酸),胱氨酸,半胱氨酸
含环
脯氨酸,苯丙氨酸,酪氨酸,色氨酸,组氨酸
氨基酸性质
两性解离
存在等电点(PI)
解离成为阳离子和阴离子的趋势相同时该状态的PH
含有共轭双键的氨基酸拥有紫外线吸收的性质
因为拥有色氨酸,酪氨酸最大吸收峰在280nm左右
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸-蛋白质
一级
氨基酸通过脱水缩合形成肽键生成一级结构
肽键连接
2-20个氨基酸的叫寡肽,20-50的叫多肽,50+的叫蛋白质
从N端写道C端
脱水缩合后的残余氨基酸称为氨基酸残基
二级
生成一级结构后,主链骨架结构发生改变,其构想的差异形成蛋白质的二级结构
含有:α-旋转,β-折叠,β-转角,Ω环,无规卷曲
α-旋转
最为常见的二级结构
顺时针方向,右手螺旋
3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm
主要为氢键
三级
超二级
生成结构模体
拥有特定空间构象和特定功能的结构成分
motif
结构域
折叠为多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能
domain
氢键,离子键,疏水键,范德华力链接,最主要是疏水键
因为侧链相互作用缠绕,生成球状分子,外层亲水,内层疏水
四级
仅仅为双链蛋白质有四级结构
两条拥有完整三级结构的肽链(亚基)通过非共价键链接的方式形成特定的三维空间结构
两条肽链相同称为同二聚体,反之为异二聚体
分子伴侣
分子伴侣是细胞中一大类蛋白质,是由不相关的蛋白质组成的一个家系,它们介导其它蛋白质的正确装配,但自己不成为最后功能结构中的组分。
蛋白质的结构与功能
主要功能
构成细胞和生物体结构
物质运输
催化
信息交流
免疫
氧化供能
维持机体酸碱平衡
维持正常的血浆渗透压
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
一级结构相似的多肽或者蛋白质之间可能具有相似的功能
一级结构相似的多肽或者蛋白质其空间构象以及功能也相似
重要蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病
正常人血红蛋白β亚基的第六位是谷氨酸,在镰状细胞贫血病人的血红蛋白中谷氨酸变成了缬氨酸
蛋白质的功能依赖特定空间结构
如:血红蛋白和肌红蛋白
血红蛋白亚基和肌红蛋白结构相似
血红蛋白(Hb)是由四个亚基组成的四级结构双链蛋白质,每个亚基可以介个一个血红素并携带一分子氧,所以一分子Hb可以携带四分子氧。
肌红蛋白(Mb)只有三级结构的单链蛋白质,内部有个袋形结构,血红素位于其中
由于协同效应和变构效应,产生氧解离曲线差异
协同效应
正协同效应
负协同效应
简单理解,1+1>2或者1+1<2
一个氧分子与Hb亚基结合后会引起其他亚基构象变化
别构效应
蛋白质构象转变可以引起疾病
疯牛病
由于朊病毒蛋白引起的一组人和动物退行性病变
PrP是染色体基因编码的蛋白质,在朊病毒的毒害下α-螺旋变成了β-折叠
水溶性差,对热稳定,最终形成淀粉样沉淀致病
蛋白质的理化性质
蛋白质由两性电离性质
同理,拥有PI
蛋白质拥有胶体性质
维持因素
表面电荷
水化膜
蛋白质的变性和复性
注意
变性蛋白不一-定沉淀,
沉淀蛋白也不一定变性.
凝固:沉淀结块,凝块不溶于强酸、强碱
结絮:变性蛋白质的絮状沉淀,沉淀可溶于强酸、强碱
沉淀:不稳定蛋白质从溶液中析出
蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收
应用蛋白质呈色反应可以测定溶液中蛋白质含量