蛋白质的结构与功能

这是一个关于蛋白质的结构与功能的思维导图，包括：蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质结构和功能的关系、蛋白质的理化性质。

蛋白质的结构与功能

• 蛋白质的分子组成
  • 蛋白质的元素组成包括：C N H O S P Fe Cu Zn Mn钴 钼，个别包含碘
  • 各种蛋白质的含氮量平均为16％
  • 人体蛋白质是由20中氨基酸组成，通常为左旋氨基酸，甘氨酸除外，大都为手性
  • 蛋白质的分类
    • 蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸
    • 必需氨基酸：甲硫氨酸 赖氨酸 颉氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 色氨酸 亮氨酸 苏氨酸 非必需氨基酸
    • 根据侧链结构和理化性质
      • 非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸 丙氨酸 颉氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 蛋氨酸
      • 极性中性氨基酸：丝氨酸 半胱氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 苏氨酸
      • 芳香族氨基酸：苯丙氨酸 色氨酸 酪氨酸
      • 酸性氨基酸：天冬氨酸 谷氨酸
      • 碱性氨基酸：精氨酸 赖氨酸 组氨酸
  • 氨基酸具有共同或特异的理化性质
    • 两性解离及等电点
    • 含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质：最大吸收峰为280nm
    • 与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，最大吸收峰为580nm
  • 氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
    • 2-20个氨基酸为寡肽
    • 50以下为多肽，50以上为氨基酸残基
    • 多肽链有两端，N末端为游离氨基，C末端为游离羧基
• 蛋白质的分子结构
  • 一级结构
    • 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
      • 肽键，二硫键
      • 是蛋白质空间构象和特意生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
  • 二级结构
    • 肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象
      • 氢键
      • 肽链主链骨架原子N α-碳原子 羰基碳依次重复排列
      • 蛋白质二级结构
        • α-螺旋
          • n位的氨基酸羰基氧与n＋4位氨基酸的NH形成氢键
        • β-折叠
        • β-转角
        • 无规卷曲
      • 两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构 模体是具有特殊功能的超二级结构
  • 三级结构
    • 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
      • 疏水键 离子键 氢键 范德华力
  • 四级结构
    • 含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构，蛋白质分子中个亚基 的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用
      • 氢键，离子键
      • 分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构
        • 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开
        • 与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠
        • 在蛋质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要作用
  • 蛋白质的分类
    • 单纯蛋白质 缀合蛋白质＝蛋白质部分＋非蛋白质部分
    • 纤维状蛋白 球状蛋白
    • 蛋白质家族 蛋白质超家族
• 蛋白质结构和功能的关系
  • 结构蛋白：分布广，含量高，更新快
  • 功能蛋白：物质运输 催化功能 信息交流 免疫功能 氧化供能 维持肌体的酸碱平衡 维持正常的血浆渗透压
  • 蛋白质执行功能的主要方式
    • 蛋白质与小分子相互作用
    • 蛋白质与核酸相互作用
    • 蛋白质相互作用是蛋白质执行能力的主要方式
• 蛋白质的理化性质
  • 蛋白质的等电点
  • 蛋白质具有胶体性质
  • 蛋白质的变性与复性
    • 变形的本质：破坏非共价键和二硫键
  • 蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收
  • 应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量：茚三酮反应，双缩脲反应