酶与酶促反应

生物化学第三章酶与酶促反应，刘不言老师讲的特别有帮助，框架清晰，内容丰富，有需要的小伙伴可以看看哦!

酶与酶促反应

• 分子结构与功能
  • 分类
    • 单纯酶
      • 水解后仅有氨基酸组分而无其他组分的酶
    • 缀合酶
      • 蛋白部分（酶蛋白）和非蛋白部分（辅因子）
        • 辅因子：辅酶（结合不牢固）和辅基（结合牢固）
  • 酶的活性中心
    • 定义：酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变成产物的具有特定三维结构的区域
    • 必需基团
      • 定义：酶分子中与酶活性密切相关的基团
      • 分类
        • 酶活性中心内：结合基团和催化基团，前者是识别与结合底物和辅酶，后者是催化底物发生化学反应
        • 酶活性中心外：不直接参与催化作用，为维持酶活性中心的空间构象和作为调节剂的结合部位所必需
  • 同工酶
    • 定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
    • 重要列子：LDH1——心肌上最多；LDH5——骨骼肌最多，肝上较多
• 工作原理
  • 特点
    • 酶对底物具有极高的催化效率
    • 酶对底物具有高度的特异性
      • 绝对特异性：有的酶只作用于特定结构的底物分子，进 行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物
      • 相对特异性：作用于一类化合物或者一种化学键
    • 可调节性
    • 不稳定性
• 酶促反应动力学
  • 底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
    • Km值等于酶促反应速率等于最大反应速率一半时的底物浓度
    • Km值是特征性常数，与酶浓度无关
    • Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力，呈反比
  • 底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
  • 温度对酶促反应速率的影响具有双重性
    • 最适温度：酶促反应速率达到最大时的反应系统的温度
  • PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
  • 抑制剂降低酶促反应速率
    • 抑制剂定义：凡是能使酶活性降低但不引起酶蛋白变性的物质
    • 不可逆性抑制剂
      • 定义：抑制剂与酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活
      • 举例：有机磷化合物抑制羟基酶，阿托品和解磷定可解除 砷化合物抑制巯基酶，二巯基丙醇可解除
    • 可逆性抑制剂
      • 定义：抑制剂与酶非共价键可逆性结合，使酶活性降低或消失
      • 竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
        • 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及与底物浓度的相对比例
        • 表观Km增大，Vmax不变
        • 举例：磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
      • 非竞争性抑制剂结合活性中心外的调节位点
        • 底物与抑制剂无竞争关系，但抑制剂-酶-底物复合物不能进一步释放出底物
        • 抑制程度取决于抑制剂的浓度
        • 表观Km不变，Vmax降低
        • 举例：亮氨酸对精氨酸酶的抑制
      • 反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
        • 抑制剂仅与酶-底物复合物结合，使中间产物的量下降
        • 表观Km降低，Vmax降低
  • 激活剂可提高酶促反应速率
    • 定义：使酶由无活性变为有活性或者使酶活性增加的物质称为酶的激活剂
    • 大多为金属离子
• 酶的调节
  • 酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
    • 别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
      • 定义：体内的一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，这种调节方式就叫酶的别构调节
    • 酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
      • 举例：磷酸化和去磷酸化，甲基化和去甲基化等
  • 酶原激活变为有活性的酶
    • 酶原：没有活性的酶的前体
    • 酶原激活：在一定的条件下，酶原向有催化活性的酶的转变过程称为酶原的激活，实际上就是酶活性中心的形成或者暴露过程
  • 酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
    • 酶蛋白合成可被诱导或者阻遏（量增多）
    • 酶的降解与一般蛋白质降解途径相同（量减少）