导图社区 生物化学 第一章蛋白质的结构与功能
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生物化学 第一章蛋白质的结构与功能
蛋白质的定义
蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物
蛋白质的分子组成
组成蛋白质的元素
N H O C S
样品中蛋白质的含量=样品含氮克数×6.25
L-α氨基酸是蛋白质的基本结构单位
组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，均属于L-氨基酸（甘氨酸除外）
体内也存在不参与蛋白质合成，但具有重要生理功能的L-α氨基酸，如鸟氨酸、瓜氨酸
氨基酸的分类
非极性脂肪族氨基酸
甘氨酸
脯氨酸
极性中性氨基酸
半胱氨酸
含芳香环的氨基酸
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
酸性氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
碱性氨基酸
精氨酸
赖氨酸
组氨酸
氨基酸具有的理化性质
两性解离
等电点（pI）：在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和银离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为该氨基酸的等电点
pH>pI 阴离子 pH<pI 阳离子
紫外吸收
蛋白质（色氨酸、酪氨酸）的最大吸收峰为280nm
氨基酸通过肽键连接形成蛋白质或肽
肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α氨基脱水缩合形成的化学键
2-20个氨基酸相连称为寡肽，更多的氨基酸相连为多肽
多肽链有氨基末端N端，羧基末端C端
肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基·
生物活性肽
谷胱甘肽GSH
不典型肽键
重要的还原剂
蛋白质的分子结构
一级结构
在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构
主要化学键为肽键，还有少量的二硫键
二级结构
蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构想
结构
α-螺旋
最常见
右手螺旋（顺时针）
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm
形成氢键，维系稳定
β-折叠
十多肽链形成片状结构
β-转角
Ω环
存在于球状蛋白质中
氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
多个碱性氨基酸残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥，妨碍α螺旋的形成
天冬酰胺，苏氨酸，半胱氨酸的侧链较大，也会影响α螺旋的形成
脯氨酸形成的肽键N原子上没有H,不能形成氢键，不形成α螺旋的形成
三级结构
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
主要化学键
疏水键、离子键、氢键，范德华力
结构模体
由两个或两个以上二级结构肽段组成
例如：锌指结构
超二级结构
2/3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合
模体是具有特殊功能的超二级结构
结构域是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域
蛋白质的多肽链须折叠成正确的空间构象
分子伴侣
除一级结构外，在分子伴侣的蛋白质辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象
四级结构
含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基
同二聚体
异二聚体
条件
1.多肽键≥2
2.多肽链之间以非共价键相连接
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的一级结构是高级机构与功能的基础
一级结构是空间构象的基础（只要一级结构（氨基酸序列）未被破坏，就有可能回复到原来的三级结构，功能依然存在）
一级构象相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
氨基酸序列生物进化信息
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
镰状细胞贫血病人的血红蛋白中，第六位谷氨酸变成了缬氨酸
蛋白质的功能依赖特定空间结构
肌红蛋白Mb
最早出现
阴性预测价值为100%
特异性较差
窗口期太短
血红蛋白
协同效应
定义：一个寡聚糖蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象
正协同效应
促进作用
负协同效应
抑制作用
变构效应
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应
蛋白质构象改变可引起疾病
人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿病、疯牛病
蛋白质的理化性质
两性电离性质
蛋白质的等电点
当蛋白质溶液处于某一ph值时，蛋白质解离为正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的ph称为蛋白质的等电点
pH>pI,蛋白质颗粒带负电荷，阴离子，碱性环境里酸性物质解离活跃
pH<pI,蛋白质颗粒带正电荷，阳离子，酸性环境里碱性物质解离活跃
胶体性质
稳定因素
水化膜
颗粒表面电荷
盐析
蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏
蛋白质的变性与复性
变性
定义：特定结构被破坏，有序的空间结构变成无序空间结构，导致其理化性质改变和生物学活性丧失
本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构（氨基酸序列）
变性的因素：加热，乙醇等有机溶剂，强酸，强碱，紫外线，重金属离子等
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕而聚集，因而从溶液中析出
变性后的改变：结晶性能消失，粘度增加，溶解度降低，容易沉淀析出，易被蛋白酶水解
应用：消毒灭菌，防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（疫苗）必要条件
沉淀
变形的蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性
复性
蛋白质变性程度较轻，仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能
凝固作用
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易溶于强酸强碱中
蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收
蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰
应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质的含量
茚三酮反应
双缩脲反应
