(1)高效性 ·与无催化剂的反应相比,酶促反应的速率高。 ·过渡态理论:降低反应的活化能
(2)酶在活性中心与底物结合 ·酶的活性中心也称为活性部分。 ·活性中心由结合基团和催化基团组成。结合基团负责与底物结合,决定酶的专一性,催化基团参与催化,负责底物旧键的断裂和产物新建的形成。
(3)酶的专一性 专一性一般四种类型:绝对专一性 基团专一性 键专一性 立体专一性
D解释酶专一性的三种模型:锁与钥匙学说 诱导契合学说 三点附着模型
(4)反应条件温和 除了一些极端环境下的微生物体内的反应以外,绝大多数酶促反应的条件十分温和37摄氏度。
(5)酶对反应条件敏感,容易失活 这与酶的化学本质有关。
(7)许多酶的活性需要辅助因子的存在,作为辅助因子的多为维生素或衍生物。
·按照化学组成,酶可分为单纯酶和结合酶。结合酶中的蛋白质为脱辅酶,非蛋白质称为辅助因子。辅助因子对电子,原子或某些化学基团起传递作用。辅助因子可以是金属离子,也可能是有机小分子,有机小分子包括辅酶和辅基。