导图社区 蛋白质的结构与功能
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蛋白质的结构与功能
蛋白质的元素组成
组成成分
主要含有碳 氢 氧及硫，有些蛋白质还含有磷 铁 铜 锌 锰 钴及钼等
特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，测定生物样品含氮量可推算出蛋白质的大致含量
每克样品中所含蛋白质的质量（单位克）=每克样品的含氮量x6.25g
蛋白质的含氮系数为6.25
氨基酸的分类
非极性脂肪族氨基酸
甘氨酸（Gly） 丙氨酸(Ala) 缬氨酸(Val) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 脯氨酸(Pro)
极性中性氨基酸
丝氨酸(Ser) 半胱氨酸(Cys) 甲硫氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn) 谷氨酰胺(Gln) 苏氨酸(Thr)
芳香族氨基酸
甲苯氨酸(Phe) 酪氨酸(Tyr) 色氨酸(Trp)
酸性氨基酸
天冬氨酸(Asp) 谷氨酸(Glu)
碱性氨基酸
精氨酸(Arg) 赖氨酸(Lys) 组氨酸(His)
氨基酸的理化性质
两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度
在某-pH条件下， 氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的紫外线吸收性质
芳香族氨基酸（酪氨酸、色氨酸）含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性
在280nm处有最大吸收峰
蛋白质的分类
根据蛋白质的组成特点
单纯蛋白质与结合蛋白质
根据蛋白质的形状
球状蛋白质与纤维蛋白质
根据蛋白质的功能
结构蛋白质与功能蛋白质
蛋白质的理化性质
蛋白质的两性解离
蛋白质的等电点
利用蛋白质两性电离的性质，可通过电泳、离子交换层析、等电聚焦等技术分离蛋白质
蛋白质的胶体性质
蛋白质胶体稳定性的因素
蛋白质表面行成颗粒表面水化膜
蛋白质表面带有相同电荷相互排斥
蛋白质的变性与复性
变性
蛋白质在某些理化因素的作用下，空间构象受到破坏， 改变理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性
蛋白质变性的因素：常见的有高温、高压、紫外线和乙醇等有机溶剂、重金属离子及生物碱试剂等。
复性
当蛋白质变性程度较轻，消除变性因素使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性
蛋白质的凝固作用
当蛋白质变性程度较轻，消除变性因素使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中
蛋白质的紫外线吸收性质
蛋白质(色氨酸及酪氨酸)在紫外光波长280nm处有最大吸收，可以用于检测蛋白质含量
蛋白质的呈色反应
双缩脲反应：蛋白质分子中肽链在稀溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色
蛋白质的结构与功能的关系
牛核糖核酸酶的变性与复性
蛋白质的功能是由其特定的构象所决定的，一级结构是空间构象的基础
血红蛋白β亚基的第6位谷氨酸被缬氨酸替代，可导致镰刀形贫血
蛋白质一级结构中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，可通过影响空间构象而影响其生理功能
哺乳类动物胰岛素
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构想以及功能也相似
血红蛋白的构想变化可影响亚基与氧的结合
蛋白质的功能与其特定的空间构想密切相关
结构
蛋白质的一级结构
定义
从N端至C端氨基酸的排列顺序
维系键
肽键 二硫键
基本单位
氨基酸残基
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
定义
蛋白质分子中某一肽链的局部空间结构，即多肽链中主链骨架原子的相对空间位置
维系键
氢键
基本单位
肽单元（肽键具有双键性质，不能旋转，而使涉及肽链的六个原子共处一个平面，称肽链平面即肽单元）
构成形式
a-螺旋(a-helix）
①外观：螺旋的走向为顺时针方向，称右手螺旋。②螺距: 3.6个氨基酸、0.54nm。③维持因素:氢键。④R基团的位置:螺旋外侧
β-折叠
①肽段折纸状、锯齿状，相对伸展。②几个肽段顺向平行、反向平行0.70nm。③维持因素:氢键。④R基团的位置:锯齿的上下方。
β-转角
出现于肽链进行180回折时的转角部位。由4个氨基酸残基组成，由第一个残基的羰基(0)与第四个残基的氨基氧(H)形成氢键，以维持转折结构的稳定。第二个氨基酸残基多为脯氨酸和甘氨酸。
无规卷曲
没有确定规律的结构
模体
由2个或2个以上二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
蛋白质的三级结构
定义
是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置
维系键
氢键、离子键(盐键)、疏水作用
基本单位
整条肽链
结构域
分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
蛋白质的四级结构
定义
各亚基之间以非共价键相互连接形成特定的三维空间构象，称为蛋白质的四级结构
维系键
氢键 离子键
基本单位
亚基（每一条具有完整三级结构的多肽链）