导图社区 生物化学，蛋白质
生物化学，蛋白质的思维导图，蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中，多肽链折叠形成特殊的形状(构象)(conformation)。在结构中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。
第二章 环境管理的理论基础，描述了核心理论构成：系统论、控制论、生态与环境经济理论、三种生产理论等。
环境管理是对人的行为的管理，解决次生环境问题，并调整人类社会的行为，包括政府行为、市场行为和公众行为，实行综合决策，以实现可持续发展。
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第二章 蛋白质
蛋白质的生物学意义
生物体的组成成分
酶
运输
Na-K泵
离子转运
运动
驱动蛋白介导的转运活动
抗体
干扰素
遗传信息的控制
细胞膜的通透性
高等动物的记忆、识别机构
蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、S（0~4%）、....
N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础：蛋白质含量=蛋白氮×6.25
蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸(20 standard amino acids)组成。
(一)氨基酸的结构通式
19种氨基酸具有一级氨基(－NH3+)和羧基(－COOH)结合到a碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链(R);Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)
(二)氨基酸的分类与结构
1.根据R的化学结构
(1)脂肪族氨基酸:
1)疏水性:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、 Met;
2)极性:Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、 Thr、Cys
(2)芳香族氨基酸:Phe、Tyr
(3)杂环氨基酸:Trp、His
(4)杂环亚氨基酸:Pro
2.根据R的极性
(1)极性氨基酸
1)不带电:Ser、Thr、Asn、GIn、Tyr、 Cys;
2)带正电:His、Lys、Arg;
3)带负电:Asp、Glu
(2)非极性氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、 Pro、Trp
(三)氨基酸的重要理化性质
1. 一般物理性质
无色晶体，熔点极高(200℃以上)，不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性)，不溶于有机溶剂。具有紫外吸收性质。
2.两性解离和等电点
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3正离子和能接受质子的－COO-负离子，为两性电解质。
3.化学性质
(1)与茚三酮的反应:Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm(黄色)定量测定(几μg)。
(2)与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法
(3)与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应
(4)与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应
(5)与荧光胺反应:
(6)与5,5'-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应:
氨基酸的等电点
概念：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的正离子和负离子的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值(pI)。
酸性溶液pH＜pI
中性溶液pH=pI
碱性溶液pH＞pI
等电点的确定
酸碱滴定
根据pK值计算:等电点等于两性离子两侧pK值得算术平均数
蛋白质的分类
蛋白质形状
球状蛋白
纤维状蛋白
分子组成
简单蛋白（按溶解度）
清蛋白
球蛋白
醇溶蛋白
谷蛋白
精蛋白
组蛋白
硬蛋白
结合蛋白（按辅基）
核蛋白
糖蛋白与蛋白聚糖
脂蛋白
色蛋白
磷蛋白
蛋白质的性质
(一)蛋白质的相对分子量
蛋白质相对分子量在10 000~1 000 000之间。
测定方法
渗透压法
超速离心法
最准确可靠
凝胶过滤法
聚丙烯酰胺凝胶电泳法
(二)蛋白质的两性电离及等电点
蛋白质在其等电点偏酸溶液中带正电荷，在偏碱 溶液中带负电荷，在等电点pH时为两性离子。
电泳:带电颗粒在电场中移动的现象。分子大小不同的蛋白质 所带净电荷密度不同，迁移率即异，在电泳时可以分开。
1.自由界面电泳
蛋白质溶于缓冲液中进行电泳。
2. 区带电泳
(1)纸上电泳
(2)凝胶电泳
1)圆盘电泳
2)平板电泳
(三)蛋白质的胶体性质
布郎运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜，具有吸附能力
蛋白质溶液稳定的原因
1)表面形成水膜(水化层)
2)带相同电荷
(四)蛋白质的沉淀反应
1. 加高浓度盐类(盐析)
加盐使蛋白质沉淀析出
分段盐析:调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液 中的几种蛋白质分段析出。血清球蛋白 ，清蛋白
2. 加有机溶剂
3. 加重金属盐
4. 加生物碱试剂
单宁酸、苦味酸、钼酸、钨酸、三氯乙酸能沉淀生物碱，称生物碱试剂
(五)蛋白质的变性
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。
变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，肽链松散，反应基团增加，易被酶消化。
变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。
有些蛋白质的变性作用是可逆的，其变性如不超过一定限度，经适当处理后，可重新变为天然蛋白质。
蛋白质分子结构与功能的关系
(一)蛋白质一级结构与功能的关系
1. 种属差异
蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。 根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。
2.分子病
蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。
(二)蛋白质构象与功能的关系
别(变)构作用:含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。因别构而产生的效应称别构效应。
蛋白质的结构
(一)蛋白质的一级结构(化学结构)
一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。 在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。 一级结构中包含的共价键(covalent bonds)主要指肽键(peptide bond)和二硫键(disulfide bond)
一级结构确定的原则:将大化小，逐段分析，制成两套肽片段，找出重叠位点，排出肽的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。
目前往往采用从待测蛋白质的基因序列反推出蛋白质的一级结构。
(二)蛋白质的空间结构(构象、高级结构)
蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。
（三）蛋白质分子的共价键与次级键
化学键
共价键
肽键
二硫键
一级结构
次级键
氢键
二、三、四级结构
疏水键
盐键
范德华力
三、四级结构
蛋白质的二级结构
指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式
(1)α-螺旋(α-helix)
(2)β-折叠结构(β-pleated sheet)
(3)β-转角(β-turn)
蛋白质的三级结构
指多肽链上的所有原子(包括主链和侧链)在三维空间的分布。
肌红蛋白
羧肽酶
蛋白质的四级结构
--多肽亚基(subunit)的空间排布和相互作用。亚基间以非共价键连接。
血红蛋白
蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中， 多肽链折叠形成特殊的形状(构象)(conformation)。在结构中， 这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。 蛋白质有四种结构层次:一级(primary)结构，二级(secondary)结构， 三级(tertiary)结构和四级(quaternary)结构(不总是有)
肽
概念：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键(酰胺键)。
分类
（一）谷胱甘肽
（二）催产素和升压素
均为9肽，第3位和第8位氨基酸不同。 催产素使子宫和乳腺平滑肌收缩，具 有催产和促使乳腺排乳作用 升压素 促进血管平滑肌收缩，升高血压，减 少排尿。
(三)促肾上腺皮质激素(ACTH)
39肽，活性部位为第4~10位的7肽片段: Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly。
(四)脑肽
脑啡肽具有强烈的镇痛作用(强于吗啡)，不上瘾。
β-内啡肽(31肽)具有较强的吗啡样活性与镇痛作用。
(五)胆囊收缩素
(六)胰高血糖素
由胰岛α-细胞分泌(β-细胞分泌胰岛素)，29肽。胰高血糖素调节 维持血糖浓度。
