导图社区 蛋白质的结构与功能
大学生物化学第一篇，生物大分子结构与功能第一章，蛋白质的结构与功能导图笔记。
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蛋白质的结构与功能
1. 蛋白质的分子组成
L-α-氨基酸是蛋白质的基本结构单位
主要组成元素
C
H
O
N
S
各种蛋白质的含氮量很接近。平均为16% 测定生物样品的含氮量可推算出蛋白质大致含量： 每克样品含氮克数*6.12×100100g样品中蛋白质的含量（g%）
参与蛋白质合成的氨基酸一般有20种，通常是L-α-氨基酸（除甘氨酸外）
氨基酸可根据其侧链结构和理化性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸
甘氨酸Gly
丙氨酸Ala
缬氨酸Val
亮氨酸Leu
异亮氨酸Ile
脯氨酸Pro
甲硫氨酸Met
极性中性氨基酸
丝氨酸Ser
半胱氨酸Cys
天冬酰胺Asn
谷氨酰胺Gln
苏氨酸Thr
芳香族氨基酸
苯丙氨酸Phe
络氨酸Tyr
色氨酸Trp
酸性氨基酸
天冬氨酸Asp
谷氨酸Glu
碱性氨基酸
精氨酸Arg
赖氨酸Lys
组氨酸His
氨基酸具有共同或特异的理化性质
两性解离的性质
解离程度取决于所处溶液的酸碱度
等电点，在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点
紫外吸收性质
含有共轭双键的氨基酸 色氨酸＞络氨酸＞苯丙氨酸（吸收能力）分光光度法，测定蛋白质含量的方法
与茚三酮反应
生成蓝紫色化合物
氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
肽键（酰胺键）
有一定程度的双键性，不能自由旋转
寡肽：2-20αα 多肽：20-50αα
方向N→C
αα残基
生物活性肽具有生理活性及多样性
谷胱甘肽GSH
谷氨酸Glu+半胱氨酸Cys+甘氨酸Gly
巯基-SH 还原性
膜蛋白（尤其是红细胞）
酶蛋白
功能
多肽类激素及神经肽体
2. 蛋白质的分子结构
氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
主要化学键包括肽键和二硫键（肽键以氨基为头，羧基为尾）
蛋白质多肽链上各种氨基酸从N端到C端的排列顺序称为蛋白质的一级结构
肽键是其基本结构键
各种蛋白质之间的差异是由其氨基酸的组成，数目以及氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序决定的
生物活性肽
谷胱甘肽GOSH 还原物，发生氧化反应（部位-SH）
激素 多肽类
空间构象
多肽链的局部有规则重复的主链构象为蛋白质二级结构
肽单元：参与态的6个原子在同一平面上
α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该肽链主链骨架原子的相对空间位置并不涉及氨基酸残基侧链的构象
主要化学键为氢键
主要形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角，Ω-环
α-螺旋
常见蛋白质的二级结构
螺旋旋转一圈3.6个残基，距离0.54nm
氢键是维持二级结构的主要化学键
α侧链都位于螺旋的外侧
多肽链主链骨架原子以αC为转折点
形成α螺旋无脯氨酸
β-折叠
多肽链形成片层结构
β-转角和Ω-环
由一条多肽链回折形成的，一般由4个氨基酸残基，第二个长为脯氨酸
基序
两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
蛋白质的非重复二级结构
多肽链进一步折叠成蛋白质三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置
化学键：非共价键，共价键（次级键：疏水键，盐键，氢键和范德华力）
结构域
三级结构层次上的独立功能区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域
含有两条以上多肽链的蛋白质可具有四级结构
肽链与肽链之间由非共价键维系。每一条肽链都有各自的一二三级结构，这种蛋白质的每条肽链被称为一个亚基。亚基构成的蛋白质称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的亚基立体排布，亚基之间的相互关系称为蛋白质的四级结构。
化学键
离子键，疏水键，氢键
亚基
许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基
定义
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构
还含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
蛋白质可依据其组成，结构或功能进行分类
根据蛋白质组成成分：单纯蛋白质和结合蛋白质（通过共价键结合了辅基）
根据形状分为纤维状蛋白质和球状蛋白质
3. 蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的主要功能
蛋清稀释液或豆浆滤液
蛋白质执行功能的主要方式
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
蛋白质的功能依赖特定空间结构
一级结构与功能
一级结构不同，生物学功能不同
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
一级结构关键部分变化，其生物活性也改变
功能依赖特定空间结构
变构效应
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应
协同效应
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应
构象改变引起疾病
由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病
4. 蛋白质的理化性质
蛋白质具有两性电离性质
等电点
蛋白质具有胶体性质
蛋白质稳定的因素：颗粒表面电荷，水化膜
蛋白质的变性与复性
变性
理化因素的条件下，空间构象被破坏，导致生物学功能丧失
本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质一级结构
特征
生物活性丧失（主要的）
失去结晶的能力
溶解度降低易沉淀
粘度增加，扩散系数降低
易被蛋白酶水解
蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收
紫外光谱区有特征性吸收峰
应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量
双缩脲反应是蛋白质结构中肽键参与的反应
双缩脲反应常被用于检测蛋白质的水解程度
实验
一同
都含有氢氧化钠和硫酸铜两种成分
三不同
使用原理不同
斐林试剂的实质是新配置的硫酸铜溶液 双缩尿试剂的实质是碱性环境中的二价铜离子
使用方法不同
鉴定还原糖时将甲乙两液等量哄匀后立即使用 鉴定蛋白质时，先加a液1ml摇匀，然后加B液4滴震荡摇匀
硫酸铜溶液的浓度不同
斐林试剂中硫酸铜溶液的质量浓度为0.05g/ml 双缩尿试剂中硫酸铜溶液的质量浓度为0.01g/ml
5. 蛋白质的概述
基本结构
基本组成单位：氨基酸
基本化学键：肽键
分布特点
分布广，含量高：约占人体固体成分45%，在细胞中可达细胞干重的70%以上
生物学功能
作为生物催化酶
代谢调节作用
免疫保护作用
物质的转运和存储
运动与支持作用
参与细胞间信息传递
氧化供能
6. 分离纯化与结构分析
透析及超滤可去除蛋白质溶液中的水分子化合物
丙酮沉淀，盐析是常用的蛋白质浓缩方法
利用电荷电性质可电泳分离蛋白质
应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离
