导图社区 第三章：酶与酶促反应
人卫第九版生化笔记整理，酶与酶促反应知识点详见如下。
大学医学人卫第九版-第一章-蛋白质的结构与功能。
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酶
分子结构与功能
酶的不同形式
单体酶
由一条肽链构成的酶
寡聚酶
有多个相同或不同的肽链以非共价键连接组成的酶
多酶体系
在某一代谢途径中，按序催化完成一组连续反应的几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成一个结构和功能上的整体
多功能酶
在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能
酶的分子组成
单纯酶
仅含有蛋白质的酶
缀合酶
由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成的酶
蛋白质部分（酶蛋白）+辅助因子（小分子有机化合物，金属离子）
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质，他们在酶促反应中主要参与传递电子，质子或转移某些化学基团的作用
辅因子
分类
辅酶：多通过非共价键与酶蛋白相连，结合比较疏松，可用透析或超滤的方法除去
辅基：与酶蛋白形成共价键，结合较为紧密，不可用透析或超滤的方法除去
组成
有机化合物
B族维生素的衍生物或卟咻化合物
金属离子的特点
参与催化反应,传递电子，在酶与底物间起桥梁作用，稳定酶的构象，中和阴离子,降低反应中的静电力等
作用
在酶促反应中主要参与传递电子,质子(或基团)或起运载体作用
酶的活性中心
定义
酶分子中能与底物特异地结合并催化底物改变为产物的具有特定三维结构的区域
必需基团
与酶活性密切相关的化学基团
活性中心内
结合基团
识别与结合底物和辅酶，形成酶-底物过度态结合物
催化基团
影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，进而转变成产物
活性中心外：维持酶活性中心的空间构象和作为调节剂的结合部位所必需
具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷
同工酶催化的反应
同工酶是指催化相同的化学反应但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
意义
在代谢调节上起着重要的作用，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断和预后判定（例CK2临床早期诊断心肌梗死）
工作原理
酶促反应特点
高效性
特异性
绝对特异性
只作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物
相对特异性
作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物
立体异构特异性
只能催化底物的一种立体异构体
延胡索酸酶仅催化反-丁烯二酸加水产生苹果酸
可调节性
不稳定性
酶促反应机制
酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能
诱导契合作用使酶与底物密切结合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
表面效应使底物分子去溶剂化
酶促反应动力学
底物浓度对反应速率影响（图为矩形双曲线）
当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比，反应为一级反应
随着底物浓度的提高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应
当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应
米曼方程式 v=（Vmax[S]）/（Km+[S] ）
酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说
Km
酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度（mol/L）
酶的特征性常数，一个酶对应一个底物的Km值，底物不同，Km不同，与酶的浓度无关
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力，Km越大，酶对底物的亲和力小
常通过林-贝作图法求取
影响酶促反应速率
酶浓度
[S]>>[E]，酶浓度与酶促反应速率呈正比关系
温度
酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关
图为钟罩形
pH
酶的最适PH不是酶的特征性常数
改变酶的必需基团，底物和辅酶解离状态；影响酶活性中心的空间构象
胃蛋白酶最适PH约为1.8，肝精氨酸酶的最适PH为9.8
抑制剂
不可逆性抑制剂与酶的共价结合
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基因结合，使酶失活。以此抑制剂不能用透析，超滤等方法予以去除
有机磷农药特意性的与胆碱酯酶的羟基结合，低浓度重金属离子和砷化合物与结合巯基，路易士气抑制巯基酶的活性
可逆性抑制剂
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失
抑制剂可用透析，超滤等方法除去
竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
I与S结构类似，竞争酶的活性中心
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
Vmax不变，Km增大
非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系
抑制程度取决于抑制剂的浓度
Vmax降低，Km不变
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
抑制剂只与酶-底物复合物结合
抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度
Vmax降低，Km降低
激活剂
使酶由无活性变为有活性或是酶活性增加的物质称为激活剂
必需激活剂 非必需激活剂
酶的调节
调节对象
关键酶
调节方式
酶活性的调节
酶含量的调节
别构调节
一些代谢物质可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节称为变构调节
别构酶
受别构调节的酶
别构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具体有协同效应
如果效应剂是底物本身，正协同效应的反应速率-底物浓度曲线呈s型
别构效应剂
酶的化学修饰
共价修饰 常见类型：磷酸与脱磷酸化（最常见）
酶原通过激活过程产生有活性的酶
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌，活在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性酶前体称为酶原
激活机理
酶原；一个或几个特定的肽键断裂水解掉一个或几个短肽；分子构象发生改变；形成或暴露出酶的活性中心
生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自我消化，并使酶在特定部位和环境中发挥作用保证体内代谢正常进行
有些酶原可以视为酶的储存形式，在需要时酶原适时地转变成有活性的酶发挥其催化作用
酶蛋白可被诱导或阻遏
诱导效应
在转录水平上，能促进酶合成的物质称之为诱导物（一般底物）诱导物诱发酶蛋白合成的作用，称为诱导作用
阻遏效应
在转录水平上能减少酶蛋白合成的物质称为辅阻遏物，辅阻遏物与无活性的阻遏蛋白结合而影响基团的转录，这种叫阻遏作用
酶降解与一般蛋白质降解途径相同
溶酶体蛋白酶降解途径（非ATP依赖性蛋白质降解途径）
蛋白酶体降解途径（ATP依赖性泛素介导的蛋白质降解途径）
酶的分类与命名
氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，连接酶类
酶在医学中的应用
酶与疾病的发生，诊断及治疗密切相关
许多疾病与酶的质和量的异常相关
体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标
某些酶可作为药物用于疾病的治疗
没可作为试剂用于临床检验和科学研究
有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶
有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶
多种酶成为基因工程常用的工具酶
