导图社区 生物化学:蛋白质的结构与功能
本思维导图概述了蛋白质的结构和功能。思路清晰明确,是学习和复习必备。
编辑于2020-12-16 14:49:57眼球内部结构揭秘:精密设计下的视觉引擎 晶状体位于眼球内部,由前囊下单层立方上皮延续至赤道后约1mm处,具有调节与屈光功能。玻璃体占眼球容积4/5,为无色透明胶体,含少量游走细胞,随年龄增长可能液化塌陷。房水维持眼压并滋养角膜、晶状体,动态循环于前房、后房及不规则腔隙中。视网膜、葡萄膜与巩膜构成眼球壁,分别负责感光、营养及保护。晶状体终身生长但弹性下降,代谢依赖房水,无血管神经。这些结构协同完成视觉传递与保护。
呼吸系统健康的关键在于气体交换的平衡。肺泡与外界气体交换、肺泡与血液气体交换是维持生命的重要环节,正常V/Q比为08,但部分区域如肺底和肺尖比值不同。呼吸衰竭多表现为Ⅰ型呼衰,因健全肺泡的代偿作用,少数可能引发左心衰竭,导致头痛等症状。防治呼衰需降低CO2分压、提高动脉血氧分压,解除呼吸道阻塞,增强呼吸动力。Ⅰ型和Ⅱ型呼衰的吸氧浓度需分别控制在50%和30%以内,同时注意补充营养和人工辅助。
慢性心力衰竭,不仅仅是心率的快慢问题!它源于心肌收缩与舒张功能的下降,导致心输出量不足,进而引发肺循环充血和体循环淤血。从病因、诱因到代偿机制,心衰的病理生理过程复杂多样。通过控制水肿、减轻心脏前后负荷、改善心脏舒缩功能,以及防治基本病因,我们可以有效应对这一挑战。了解心衰的机制与临床表现,掌握防治策略,才能更好地守护心脏健康。
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眼球内部结构揭秘:精密设计下的视觉引擎 晶状体位于眼球内部,由前囊下单层立方上皮延续至赤道后约1mm处,具有调节与屈光功能。玻璃体占眼球容积4/5,为无色透明胶体,含少量游走细胞,随年龄增长可能液化塌陷。房水维持眼压并滋养角膜、晶状体,动态循环于前房、后房及不规则腔隙中。视网膜、葡萄膜与巩膜构成眼球壁,分别负责感光、营养及保护。晶状体终身生长但弹性下降,代谢依赖房水,无血管神经。这些结构协同完成视觉传递与保护。
呼吸系统健康的关键在于气体交换的平衡。肺泡与外界气体交换、肺泡与血液气体交换是维持生命的重要环节,正常V/Q比为08,但部分区域如肺底和肺尖比值不同。呼吸衰竭多表现为Ⅰ型呼衰,因健全肺泡的代偿作用,少数可能引发左心衰竭,导致头痛等症状。防治呼衰需降低CO2分压、提高动脉血氧分压,解除呼吸道阻塞,增强呼吸动力。Ⅰ型和Ⅱ型呼衰的吸氧浓度需分别控制在50%和30%以内,同时注意补充营养和人工辅助。
慢性心力衰竭,不仅仅是心率的快慢问题!它源于心肌收缩与舒张功能的下降,导致心输出量不足,进而引发肺循环充血和体循环淤血。从病因、诱因到代偿机制,心衰的病理生理过程复杂多样。通过控制水肿、减轻心脏前后负荷、改善心脏舒缩功能,以及防治基本病因,我们可以有效应对这一挑战。了解心衰的机制与临床表现,掌握防治策略,才能更好地守护心脏健康。
第二章.蛋白质的结构与功能
概述
功能
各组织主要有机成分
生物活性物质
催化作用
调节作用
免疫作用
载体作用
凝血作用
收缩作用
缓冲作用
信号转导、个体发育、组织修复、学习记忆、物质代谢调节等
蛋白质的分子组成
化学组成
C H O N S P Fe...
含N量平均为16%→蛋白质含量=含氮量×6.25
结构组成
基本组成单位-氨基酸
概述
共20种
除甘氨酸外均为L-α氨基酸
结构通式
分类
1
生蛋白氨基酸:20种编码氨基酸
非生蛋白氨基酸:瓜氨酸、鸟氨酸等在代谢途中产生
修饰氨基酸:如胱氨酸
2
脂肪族非极性氨基酸
极性中性氨基酸
含苯环的氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
特殊氨基酸
Gly:无手性碳
Pro:环状亚氨基酸
Cys:两个之间可脱H形成二硫键
肽
肽键(酰胺键)
多肽链
分类
二肽
三肽
寡肽
多肽
一般>胰岛素(53AAs)的则已经称为蛋白质了
概念
氨基末端(N端)和羧基末端(C端)
主链和侧链
氨基酸残基:多肽链中的不完整氨基酸(因脱水缩合)
生物活性肽
谷胱甘肽(GSH)
组成
γ-谷氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
功能基团
——SH
作为还原剂
保护蛋白巯基免遭伤害
清除体内氧化物e.g.过氧化氢
保护核酸和蛋白质免遭毒物伤害(与毒物结合)
肽类激素和神经肽
肽类激素
如促甲状腺素释放激素=焦谷氨酸+组氨酸+脯氨酸
神经肽
指在神经传到过程中起信号转导作用的肽类
脑啡肽等
蛋白质分类
组成
单纯蛋白质
非单纯蛋白质
氨基酸
辅基
绝大部分通过共价键与蛋白部分连接
糖类
脂肪
核酸
磷酸
色素
金属离子
...
分子形状
球状蛋白质
多数可溶于水
亲水基团位于表面
疏水基团位于内部
多为有活性的蛋白质:酶等
纤维状蛋白质
一般难溶于水
常作为组织结构成分
蛋白质的分子结构
基本结构
一级结构
概念:指氨基酸排列顺序
主键
肽键
二硫键
特点
由遗传信息决定
是蛋白质空间结构的基础
功能
一级结构是蛋白质空间结构和功能的基础
Hb=2α链+2β链,若β链第六位Glu→Val,则空间构型变化,发生镰刀型贫血
人工合成的胰岛素自动形成天然空间结构
高级结构/空间构象
二级结构
概念:指多肽链主链的局部空间结构(不涉及侧链)
主键
肽键羰基氧和亚胺氢之间的氢键
肽单元
概念:参与组成肽键的六个原子位于同一平面
蛋白质构象的基本结构单位
结构特点
双键<C-N单键键长<单键
具部分双键性质→不能自由旋转
C==O和N--H、两个Cα之间是反式结构
与Cα相连的两个单键(Cα--C/Cα--N)可自由旋转
两相邻肽单元可以围绕共用Cα自由旋转
主要构象形式
α—螺旋
结构要点
1.主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链朝向外侧
2.每圈含3.6AAs,螺距为0.54nm
3.每个肽键亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键
维持结构的主要键,为一种次级键
4.氢键与长轴基本平行
形成的主要影响因素
1.氨基酸所带电荷
e.g.相邻AAs皆为酸性/碱性→相同电荷→相排斥→不易形成
2.氨基酸侧链大小
太大(Phe,Trp,Ile)→空间位阻大
太小(Gly)→构象不稳定
3.氨基酸侧链形状
e.g.Pro亚氨基少H,无法形成氢键
α-螺旋的破坏者
β—折叠/片层
结构特点
1.充分伸展,相邻肽单位之间折叠成锯齿状,侧链位于片层上下方
2.两端以上的β折叠通常平行排列
顺向平行 C→N//C→N
反向平行C→N//N→C
3.两链之间形成氢键(与长轴垂直)
形成条件
要求氨基酸侧链比较小
Ω-转角
结构特点
1.肽链内形成180°回转
2.每个肽键亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键
3.第二个氨基酸残基通常是Pro.
无规卷曲
没有确定规律性的肽链结构
三级结构
概念:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即所有原子的三维位置
稳定因素
非共价键
疏水键
疏水基团在水中避开水而聚集在一起的作用力
维持三、四级结构的最重要的非共价键
氢键
连在电负性强的小半径原子上的H+另一个电负性强的原子
盐键/离子键
正负离子间的静电引力
氨基正离子
羧基负离子
...
范德华力
分子间的静电引力
共价键
二硫键
结构域
分子量大的蛋白质三级结构分割成1至数个球状或纤维状区域,折叠得较为紧密,各行其功能。也称超二级结构
四级结构
亚基/亚单位:蛋白质分子中每一个具有独立三级结构的多肽。亚基之间以非共价键相连
蛋白质四级结构:蛋白质分子内各个亚基的空间排布及相互作用关系
化学键
疏水键、氢键、盐键、范德华力
蛋白质的理化性质
蛋白质的两性解离
在不同的pH中,蛋白质的带点状态不同
pI等电点:蛋白质在某一pH下,解离成正、负粒子的趋势相等,即成为兼性离子,静电荷为零。
体内多数蛋白pI≈5,故体内(pH≈7.45)多数蛋白带负电荷
蛋白质的胶体性质
颗粒在1-100nm之间。溶于水形成亲水胶体
稳定亲水胶体的因素
水化膜
表面电荷(负电)
蛋白质带相同电荷,不易聚集沉淀
蛋白质的变形、沉淀和凝固
变性
概念:在某些理化因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失
本质:二硫键和非共价键被破坏,不涉及一级结构变化
引发因素
物理因素
加热、加压、超声波、紫外线
化学因素
有机溶剂、强酸强碱、SDS、β-巯基乙醇(破坏二硫键)、重金属离子、生物碱试剂
理化性质改变
溶解度↓(位于球状分子内的疏水基团暴露)
生物活性丧失
容易被蛋白水解酶降解(肽键充分暴露)
粘度↑(分子变松散)
结晶能力消失
应用
高温、紫外线消毒灭菌
低温保存生物制剂
复性
概念:蛋白质变性程度较轻时,去掉变性因素后蛋白质又恢复了原有的空间构象和生物活性
沉淀
蛋白质的肽链相互聚集而从溶液中析出的现象
在等电点下脱水能使蛋白质最大程度沉淀
凝固
蛋白质经强酸强碱作用变形后,仍可溶。但若调至pI,则变性蛋白质立即结成絮状不溶物。此絮状物仍能溶于强酸和强碱中,但若再加热则絮状物变成坚固的凝块,此凝块不再易溶于强酸强碱中
蛋白质的紫外吸收
280nm波长处有吸收峰
原因:主要是色氨酸和酪氨酸有共轭双键
可用于蛋白质定量
呈色反应
茚三酮反应
氨基酸的自由氨基+茚三酮→蓝紫色化合物
双缩脲反应
肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热呈现紫红色
子主题
蛋白质的分子和纯化
丙酮沉淀及盐析
原理:破坏亲水胶体的两个稳定因素
丙酮(有机溶剂)和中性盐(硫酸铵等)破坏水化膜后调至pI
电泳
不同蛋白质带电量、分子大小形状不同→泳动速度不同→分离
分离蛋白质
测量分子量
透析
除去蛋白质中的盐等小分子化合物,在半透膜外放吸水剂还能达到浓缩目的
层析
分子筛
超速离心
不同蛋白质的密度和沉降系数各不相同,故在离心时的沉降速度不同(沉降系数S)
S与蛋白质大体上和分子量成正比,与密度和形状有关(相同的分子量,较紧密的分子摩擦系数小→沉降快)
分子伴侣
概念:帮助新生多肽链正确折叠的一类蛋白质
作用
1.可逆地与未折叠疏水部分结合,防止错误折叠
2.与错误折叠地肽段结合,诱导其正确折叠
3.对二硫键形成起重要作用
模体
概念:两三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近而形成的具有特殊功能的空间结构
形式
β-β-β
β-α-β
β-Ω-β
......
构成具功能的空间结构
亮氨酸拉链
锌指结构
......