导图社区 生物化学酶
本导图清晰详细地概述了酶的结构特点、酶的调节、酶的作用机制及其特点等。
本导图概述了泌尿系统（肾和肾小管）的解剖学和组织学形态。简单明了，医学生必备。
本思维导图概述了蛋白质的结构和功能。思路清晰明确，是学习和复习必备。
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第三章.酶
概念
酶：由活细胞合成，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质
核酶：具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。
底物S：酶所作用的物质
产物P：反应生成的物质
酶促反应：酶所催化的反应
酶活性：酶催化化学反应的能力
酶的分子结构与功能
分类
单体酶：由一条多肽链构成的酶
寡聚酶：由多个亚基构成的酶
多酶体系：在细胞内由几种不同功能的酶彼此聚会形成的多酶复合物
第一个底物经第一种酶作用后成为第二种酶的底物
多功能酶/串珠酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由多肽链组成并具有多种不同催化功能的酶。
酶的分子组成
单纯酶
仅由氨基酸残基构成的酶
结合酶
由蛋白质部分和非蛋白质部分构成的酶
酶蛋白+辅助因子=全酶
酶蛋白
决定反应特异性（决定底物）
辅助因子
决定反应的种类与性质（水解xx键等）
种类
金属离子
金属酶
金属离子与酶蛋白结合紧密，提取过程中不易丢失
金属激活酶
金属离子与酶的结合疏松
作用
传递电子（铁铜离子价位改变）
在酶和底物之间起连接作用
维持酶分子的活性构象
中和阴离子
小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能透析或超滤除去
常含有维生素。在反应中起传递电子、质子或一些基团的作用
只有全酶才有催化活性
酶的活性中心
活性中心：酶与底物结合并发挥催化作用的部位
必需基团：与酶活性密切相关的基团
结合基团
与底物结合，形成酶-底物复合物的部位
催化基团
影响底物中化学键的稳定性，催化发生化学反应而将底物变成产物
构成酶活性中心的基团
His的咪唑基、Ser的羟基、Cys的巯基、Glu的γ-羧基
活性中心外的必需基团
主要参与维持多肽链的空间结构
酶促反应的特点和机制
与一般催化剂
相同点
加快反应速度，在反应前后没有质和量的改变
只催化热力学上允许的化学反应
加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点
加速机制使降低反应的活化能
不同点
催化效率极高
活化分子所具有的高出平均水平的能量称为活化能
高度的特异性
酶对所催化的底物具有严格的选择性
类型
绝对特异性
只能催化一种底物进行一种化学反应
e.g.脲酶只能水解尿素，不能水解甲基尿素
相对化合物
催化同一类化合物或同一种化学键进行同一类型化学反应
e.g.蔗糖酶对蔗糖（果糖-葡萄糖）和棉子糖（果糖-葡萄糖-半乳糖）均起催化作用
立体异构特异性
酶仅作用于立体异构体中的一种
e.g.乳酸脱氢酶只能作用于L-乳酸，对D型无作用
酶促反应的可调节性
高度不稳定性
pH值、温度
在体内不断更新
酶促反应的机制
酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
中间产物学说
诱导契合学说
酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。
邻近效应和定向排列
底物有向酶的活性中心聚集的趋势，并形成利于反应的正确定向关系。
多元催化
既有酸催化又有碱催化
表面效应
酶活性中心多为疏水性区域，防止E和S形成水化膜，利于E和S密切接触发生反应。
酶促反应动力学
基本概念
酶促反应速度
单位时间内底物消耗量或产物生成量来表示
概述：研究酶促反应速度及其影响因素的关系
研究酶促反应动力学采用的是初速度（指反应速度与时间呈正比的阶段——反应10min之内，或底物消耗在5%之内）
影响因素
底物浓度[S]
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度作图呈矩形双曲线（从呈正比关系逐渐趋于平缓）
米-曼氏方程
Km=酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度
K3＜＜K2时，Km=K2/K1
此时Km可用来表示酶与底物的亲和力
负相关关系
Km是酶的特征性常数之一。只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶浓度无关
Vmax是酶完全被饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。
酶的转换数K3：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数
K3=Vmax/[E]
双倒数方程
用于测Km和Vmax值
酶浓度[E]
当[S]＞＞[E]时，[E]与v呈正比
反应温度
双重影响，最适温度
最适温度不是酶的特征常数
pH
pH影响酶与底物的亲和力
最适pH不是酶的特征常数
测定酶活性时，应选用适宜的缓冲液，以保持酶的活性
抑制剂或激活剂等
抑制剂
凡是能降低酶活性，又不引起酶变性的物质统称为酶的抑制剂
不可逆抑制作用
抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合而使酶失活。不能用透析、超滤等方法除去
e.g.
羟基酶抑制剂
有机磷化合物对胆碱酯酶（以-OH为功能团）的抑制
可用“解磷定”解除抑制
巯基酶抑制剂
重金属离子（铅、砷等）对以-SH为功能团的酶的抑制
可用“二巯基丙醇BAl”解除抑制
可逆抑制作用
抑制剂与酶以非共价键可逆结合，使酶活性降低。可用透析、超滤等方法除去而恢复酶活性
竞争性抑制
抑制剂与底物结构相似，而可与底物竞争酶的活性中心
特点
增大[S]可减弱抑制作用
酶的Vmax不变而Km增大
e.g.磺胺药对细菌FH2（二氢叶酸）合成酶的抑制
非竞争性抑制剂
抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。但ESI三元复合物不能用于生成产物
增大[S]不可减弱抑制作用，抑制作用只与[I]有关
Vmax↓而Km不变
反竞争性抑制剂
机制剂只与酶和底物形成的中间产物ES结合形成ESI三元复合物
Vmax和Km均下降
激活剂
概念：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质
大多是无机离子（镁离子、锰离子、钾离子、氯离子等）
必需激活级：对酶促反应必不可少
非必需激活级：激活剂不存在时，酶仍有一定催化活性
酶活性测定与酶活性单位
酶活性
指酶催化化学反应的能力
衡量标准是酶促反应的速度（适宜条件下，单位时间内底物的消耗或产物的生成量）
酶活性单位
在规定条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定量底物所需的酶量
IU
每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）
kat
每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量称为1催量（kat）
酶的调节
关键酶
一般位于代谢途径的起始或分支处
催化单向不可逆反应
活性较低/活性最低者又称为限速酶
是可调节酶
调节方式
酶活性的调节
酶原的激活
酶原：是一种无活性的前体，需要水解部分结构使构象改变才能表现一定活性
酶原的激活实际上是酶活性中心的形成或暴露的过程
意义
消化系统中几种蛋白酶以酶原形式分泌出来，避免了细胞的自身消化
血液中的凝血因子在血循环中以酶原形式存在，可防止血管内凝血
保证酶在特定部位、特定状态发挥作用
别/变构调节
概念：特异性的代谢物分子以非共价键的方式与酶活性中心以外的部位可逆结合，改变酶的构象进而改变酶的活性
e.g.蛋白激酶=2催化亚基+2调节亚基（1调节亚基可结合2cAMP而离开催化亚基从而激活催化活性）
变构效应剂
变构激活剂
变构抑制剂
变构/调节部位
与特异性代谢物分子结合的部位
变构酶特点
通常具有四级结构
含有催化亚基/部位和调节亚基/部位
变构剂与酶以非共价键结合
[S]-v关系曲线为S形（非矩形双曲线）
共价/化学修饰调节
概念：酶蛋白肽链上某些基团在另一种酶催化下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶活性
常见共价修饰
磷酸化和去磷酸化
磷酸化只能在-OH上
甲基化和去甲基化
乙酰化和去乙酰化
腺苷化和去腺苷化
共价修饰的酶有两种存在形式——高/有活性和低/无活性
共价键修饰
放大效应（瀑布或级联效应）
磷酸化消耗ATP
是体内经济有效的快速调节方式
酶量的调节
酶蛋白合成的诱导和阻遏
诱导剂
在转录水平上促进酶生物合成的化合物
诱导作用-诱导剂诱发酶蛋白生物合成的作用
辅阻遏剂
在转录水平上减少酶生物合成的物质
辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合，抑制基因转录
酶降解的调控
通过酶分子的降解速度调节细胞内酶的含量
酶的降解速度与机体的营养和激素的含量有关
同工酶
概念：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶
e.g.乳酸脱氢酶LDH
四聚体，亚基有两型（M和H型）
M-肌肉
H-心脏
五种： H4 H3M1 H2M2 H1M3 M4
由于分子结构差异，五种同工酶电泳速度不同，对同一底物表现不同Km值。
LDH同工酶在不同组织器官中的含量和分布不同，使不同组织与细胞具有不同代谢特点
e.g.肌酸激酶CK
二聚体
两种亚基
M型-肌型
B型-脑型
三种同工酶
CK1(BB)
主要存在于脑
CK2(BM)
主要存在于心肌
CK3(MM)
主要存在于骨骼肌
酶的分类
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂解/裂合酶
催化从底物移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类
异构酶类
合成酶/连接酶类
催化两分子底物合成一分子底物，同时耗ATP
