生物化学——1.1st.蛋白质的分子组成1

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。

生物化学——1.蛋白质的结构与功能~1.1st.蛋白质的分子组成

• L-α氨基酸（AA）是蛋白质的基本结构单位
  • 存在于自然界中的氨基酸有300多种，但参与蛋白质合成的氨基酸一般有20种，通常是L-α氨基酸（甘氨酸除外）
  • 近年发现硒代半胱氨酸（21st，天然AA，半胱氨酸巯基中的硫被硒取代）在某些情况下也可用于合成蛋白质，存在于少数酶（谷胱甘肽过氧化酶、甲状腺5'-脱碘酶.etc.），在蛋白质合成时直接掺入而不是合成后再修饰
  • 体内也存在（非天然）不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L-α氨基酸，eg.:合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸和同型半胱氨酸
• 氨基酸根据侧链结构和理化性质分类
  • 非极性脂肪族氨基酸（非极性中性氨基酸）
    • 缬氨酸（Val）
    • 异亮氨酸（Ile）
    • 亮氨酸（Leu）
    • 丙氨酸（Ala）
    • 甘氨酸（Gly）
    • 脯氨酸（Pro）
      • 分子内氨基成环为亚氨基（羟脯氨酸一样，常在空间转角处）。脯氨酸在蛋白质合成加工时可被修饰成羟脯氨酸，2个半胱氨酸通过脱氢后以二硫键相连接，形成胱氨酸，不少半胱氨酸以胱氨酸（存在于天然蛋白质中，同理羟赖氨酸和羟脯氨酸，可由天然蛋白质中的AA修饰而来）形式存在
    • 甲硫氨酸（蛋氨酸，Met）
    • “携一两饼干奔复旦”
  • 极性中性氨基酸
    • 丝氨酸（Ser）
    • 苏氨酸（Thr）
    • 半胱氨酸（Cys）
    • 天冬酰胺（Asn）
    • 谷氨酰胺（Gln）
  • 芳香族氨基酸
    • 色氨酸（Trp）
    • 酪氨酸（Tyr）
    • 苯丙氨酸（Phe）
  • 酸性氨基酸
    • 天冬氨酸（Asp）
    • 谷氨酸（Glu）
  • 碱性氨基酸
    • 精氨酸（Arg）
    • 赖氨酸（Lys）
    • 组氨酸（His）
  • 氨基酸残基的某些基团可以被羟化、甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化.etc.
• 氨基酸具有共同或特异的理化性质
  • 两性解离
    • 所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合呈带正电荷的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（—COO-）
    • 解离方式取决于其所处的溶液的酸碱度。在某pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）
      • pH=pI→氨基酸呈电中性（兼性）
      • pH＞pI（相当于加OH-）→氨基酸带负电荷，酸性
      • pH＜pI（相当于加H+）→氨基酸带正电荷，碱性
  • 含共轭双键的氨基酸可吸收紫外线
    • 色氨酸（主要）和酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长处，苯丙氨酸可忽略不计
  • 与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
    • 茚三酮反应指茚三酮水合物在弱酸性溶液中与氨基酸共加热时，氨基酸被氧化脱氨、脱羧，茚三酮化合物被还原，还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子的茚三酮缩合成为蓝紫色的化合物
• 氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
  • 二肽
    • 1分子氨基酸的α-羧基和1分子氨基酸的α-氨基脱去1分子水缩合而成（最简单的为2分子甘氨酸脱水缩合成的甘氨酰甘氨酸），形成的连接键为肽键（酰胺键）
  • 寡肽
    • 2~20个氨基酸相连而成的肽
  • 多肽
    • 有两端，游离α-氨基一端称氨基末端或N-端，游离α-羧基一端称羧基末端或C-端
  • 氨基酸残基
    • 肽链中氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，称为氨基酸残基
• 谷胱甘肽（GSH）
  • 由谷氨酸、半胱氨酸（前两者[第一个肽键]是非α肽键，谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成）和甘氨酸组成的三肽，半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团，巯基具有还原性，作为还原剂保护体内巯基免遭氧化。在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的H2O2为H2O，GSH同时被氧化成氧化型谷胱甘肽（GSSG）