导图社区 生物化学——蛋白质
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蛋白质化学
LECTURE 01 - Amino Acids
第一章蛋白质化学
蛋白质
生物化学全书思维导图
第一节 蛋白质的分子组成
元素组成 C、H、O、N
蛋白质含量=含氮量×6.25
蛋白质的基本结构单位：氨基酸
基本氨基酸：L-α-氨基酸
氨基酸的理化性质
两性电离与等电点
等电点：当处于某一PH值溶液中的氨基酸解离后所带的正负电荷相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点。
PH>PI，碱性环境，-COOH电离，带负电 PH<PI,酸性环境有，-NH2电离，带正电
芳香族氨基酸具有紫外吸收特性
酪氨酸和色氨酸的紫外吸收峰在280nm
茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热形成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm处
肽键和肽
肽键：由一个氨基酸的-COOH与另一个氨基酸的-NH2脱水缩合形成的化学键
肽：多个氨基酸通过肽键相连形成的化合物
有几个氨基酸就是几肽
第二节 蛋白质的分子结构与分类
蛋白质的分子结构
基本结构（一级结构）
指多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序
连接一级结构的主键：肽键、二硫键
空间结构
二级结构
指局部多肽链的主链骨架若干肽单元盘绕折叠形成的空间排布，不涉及氨基酸残基侧链的构象
α螺旋
连接二级结构的键是氢键
α侧链在螺旋的外侧
螺旋一圈需3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm
β折叠
稳定键是相邻肽链之间靠肽键的-CO-和-NH2-形成的氢键
能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，有利于多肽链的伸展，如甘氨酸
β转角
无规卷曲
三级结构
指在二级结构的基础上由于侧链R基的相互作用进一步盘曲折叠构成的特定空间结构，包括整条肽链中全部氨基酸残基的所有原子在三维空间的排布位置
稳定键是蛋白质分子侧链基团相互作用形成的次级键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力）
四级结构
由两条或两条以上的具有独立三级结构的多肽链相互作用，经非共价键缔合成特定构象
亚基：在蛋白质四级结构中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基
蛋白质的分类
按化学组成分
单纯蛋白质
结合蛋白质
按分子形状分
球状蛋白质
纤维状蛋白质
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一级结构与功能的关系
一级结构是空间结构的基础
一级结构影响蛋白质的功能
氨基酸残基发生变化导致功能改变，如镰状细胞贫血症
空间结构与功能的关系
蛋白质在形成空间结构时发生折叠错误，会使其功能发生变化，严重时可引发疾病，称为蛋白质构象病。如疯牛病，阿尔兹海默症。
蛋白质的变构效应：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质具有四级结构，其一级结构不变而空间构象发生变化，导致其生物学功能改变的现象。
第六节 氨基酸，多肽和蛋白质类药物
第五节 蛋白质的分离与纯化
1.透析法和超滤法 2.低温有机溶剂沉淀法、盐析法和免疫沉淀法 3.电泳法 4.色谱法 5.超速离心法
第四节 蛋白质的性质
蛋白质的紫外吸收
280nm波长处有特征性吸收峰
色氨酸和酪氨酸的特征峰，属于一般性质
200~220nm处有肽键的吸收峰
蛋白质的呈色反应
双缩脲反应
与碱性硫酸铜反应生成紫红色化合物
结构基础是肽键
酚试剂反应
酪氨酸、色氨酸与酚试剂（磷钼酸与磷钨酸）反应生成蓝色化合物
米伦试剂反应
含酚基的蛋白质中加入米伦试剂后产生白色沉淀，加热后沉淀变红色
蛋白质的胶体性质
1.具有稳定性
稳定因素是水化膜和表面电荷
破坏蛋白质的胶体稳定性可使其快速沉淀
2.易沉降 3.不易透过半透膜 4.扩散慢
蛋白质的两性电离与等电点
蛋白质的变性与复性
变性：某些理化因素的作用下，特定的空间结构遭到破坏，导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失
实质是蛋白质构象的破坏，维系蛋白质空间结构的次级键断裂《不涉及一级结构改变或肽键断裂
复性：变形后采用一定条件去除其变性的因素，能恢复或部分恢复原来的空间构象，并恢复其生物学活性
蛋白质的沉淀
盐析法
加入中性盐（如硫酸铵）破坏蛋白质的水化膜并中和其电荷
有机溶剂沉淀法
加入有机溶剂（如乙醇等）破坏水化膜
重金属盐沉淀法
破坏表面电荷，加入重金属离子与蛋白质结合成不溶性蛋白质盐而沉淀
沉淀条件是溶液的PH>PI,使蛋白质带负电荷
生物碱试剂沉淀法
沉淀条件是溶液的PH<PI,使蛋白质带正电荷
破坏表面电荷，加入生物碱试剂与蛋白质结合形成不溶性盐而沉淀
错题标注： 1.蛋白质只有形成正确的空间构象才具有生物活性，所以蛋白质都要形成四级结构（❌） 2.溶液PH值等于蛋白质等电点时，蛋白质不带电荷，呈电中性（❌） 3.合成蛋白质的氨基酸称为标准氨基酸，除甘氨酸外，其他氨基酸都是L-α-氨基酸
使用盐析法和有机溶剂沉淀法时，溶液的PH值越接近蛋白质的PI，效果越好
定性、定量蛋白质的方法
