导图社区 酶与酶促反应
酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
分子组成
单纯酶
水解后仅有氨基酸组分
脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核酸酶等
缀合酶(结合酶)
蛋白质部分(酶蛋白)
决定酶促反应的特异性及其催化机制
非蛋白质部分(辅因子)
决定酶促反应的类型
多为小分子的有机化合物或金属离子
辅酶
多通过非共价键与酶蛋白相连
结合比较疏松
可用透析或超滤的方法除去
作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反
辅基
与酶蛋白形成共价键
结合较为紧密
不易通过透析或超滤的方法除去
在酶促反应中辅基不能离开酶蛋白
活性中心
酶分子执行其催化功能的部位
有些必需基团位于酶的活性中心内
结合基团
识别与结合底物和辅酶,形成酶-底物过渡态复合物
催化基团
影响底物中的某些化学键的活性
不直接参与催化作用
维持酶活性中心的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所需
具有三维结构,形成裂缝或凹陷
同工酶
催化相同的化学反应
酶蛋白的分子结构、理化性质及化学免疫性质不同的一组酶
活性中心的三维结构相同或相似
酶的工作原理
酶的催化特点
极高的催化效率
对底物具有高度的特异性
绝对特异性
相对特异性
可调节性
不稳定性
酶的作用方式
促进底物形成过渡态而提高反应速率
比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
酶与底物结合形成中间产物
多元催化作用
酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
米-曼方程:v=Vmax[S]/(Km+[S])
Km米氏常数)
米氏常数
等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
酶的特征性常数
值的大小并非固定不变
与酶的结构、底物结构、反应环境的PH、温度和离子强度有关
与酶浓度无关
在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
酶的转换数
达到Vmax时,单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分子数
可表示酶的催化效率
Km和Vmax常通过林-贝作图法(双倒数作图法)求取
底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
抑制剂可降低酶促反应速率
酶的调节
酶活性的调节
是对酶促反应的快速调节
别构调节
酶的化学修饰调节
酶原需通过激活才能转变为有活性的酶
酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
酶的分类与命名
催化的反应类型
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
连接酶类
系统名称和推荐名称
酶在医学中的应用
与疾病的发生、诊断及治疗密切相关
许多疾病与酶的质和量的异常相关
酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一
一些疾病可引起酶活性或量的异常
体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标
作为药物治疗疾病
助消化药物
清洁伤口和抗炎
溶解血栓
作为试剂用于临床检验和科学研究
酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶
酶标记测定法中的标记酶
基因工程常用的工具酶