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生化主要重点章节

这是一篇关于生化的思维导图，主要内容包括：蛋白质的结构与功能，核酸的结构与功能，酶与酶促反应，糖代谢，生物氧化，脂质代谢。包含详细的具体知识，完全不懂也可以使用，是根据执业医的题库做的（我们期末就是抽人卫的题目），up为五年制的临床医学生，学习的时候顺手做的，有up对一些晦涩知识点的“人话”翻译，适合预习，自学、复习等功能，发出来看看大家喜不喜欢，喜欢我再做其他学科的，涵盖了代谢总论、生物氧化、核酸的结构与功能、酶与酶促反应等多个重要板块。在代谢总论部分，详细阐述了糖的化学本质、生理功能以及糖代谢的四大核心途径等内容，生物氧化板块，从定义、核心概念到氧化磷酸化的机制等进行了深入讲解，揭示了生物体内能量生成的奥秘。这份模板适用人群广泛，生物医学、生物化学专业的本科生和研究生可以借助它进行课程学习和复习，系统掌握专业知识；科研人员可将其作为研究参考资料，启发科研思路；对于参加生物化学相关考试的人员，如执业医师考试、研究生入学考试等，该模板也是高效的复习资料。无论是在课堂学习、科研探索还是考试备考中，这张思维导图模板都能帮助用户快速梳理知识脉络，加深对生物化学知识的理解和记忆。

编辑于2026-03-16 00:03:29

生化
生物氧化
脂质代谢

发呆的Alex

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生化

蛋白质的结构与功能

蛋白质

分子组成

氨基酸

核心结构

α-碳原子连接氨基、羧基、氢原子、侧链R基

按侧链理化性质

生理 pH 下

酸性氨基酸

天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）

侧链含羧基，带负电

碱性氨基酸

赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）

侧链含氨基/胍基/咪唑基，带正电

极性中性氨基酸

丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）、半胱氨酸（Cys）等

侧链含极性基团，不带电

非极性脂肪族氨基酸

甲硫氨酸[蛋氨酸]（Met）、缬氨酸（Val）、丙氨酸（Ala）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）

侧链为烷基/硫基，无极性

芳香族氨基酸

苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）

侧链含苯环/吲哚环

侧链R基理化性质

可解离R基

酸性基团

天冬氨酸β-羧基

谷氨酸γ-羧基

碱性基团

赖氨酸ε-氨基

精氨酸胍基

组氨酸咪唑基

不可解离R基

半胱氨酸巯基

编码氨基酸（20种，参与人体蛋白合成）

核心构型：L-α-氨基酸

唯一构型例外：甘氨酸（无 L 型或 D 型之分）

非编码氨基酸

D型氨基酸：存在于细菌细胞壁、抗生素，非人体蛋白原料

修饰氨基酸：如羟脯氨酸、羟赖氨酸，由编码氨基酸修饰而来

如：瓜氨酸

多肽链

分子结构

蛋白质空间构象的**根本决定因素**

一级结构

定义：蛋白质多肽链中从 N 端到 C 端的氨基酸残基的排列顺序，维系键为肽键（主要）和二硫键，是蛋白质空间构象和生物学功能的基础，

补充：一级结构指的是总的氨基酸序列，而不是指肽链的数量，如果一种蛋白质为多条肽链，如胰岛素（A链+B链）则胰岛素的一级结构为A链+B链的氨基酸序列总和

连接结构

肽与肽键与肽链

肽

生物活性肽

神经肽

核心类别：内源性阿片肽类

脑啡肽（五肽，内源性镇痛）

强啡肽（最强内源性镇痛）

β-内啡肽（31肽，垂体分泌）

孤啡肽（痛觉/情绪调节）

其他神经肽：催产素、加压素、血管紧张素Ⅱ

是一类在神经系统中合成、存在于神经组织内，参与神经系统信号传递、痛觉调节、情绪调控等神经功能的生物活性肽，是中枢神经系统重要的信号分子

谷胱甘肽

结构：γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸三肽

活性基团：半胱氨酸的巯基（-SH）

存在形式

还原型：GSH/CSH（活性形式）

氧化型：GSSG/CSSG（非活性形式）

核心功能

体内重要还原剂

清除自由基、保护蛋白质巯基、结合外源性毒物解毒

抗生素肽

多肽类

博来霉素

短杆菌肽 A

环肽类

短杆菌素 S

缬氨霉素

对比（非抗生素肽）

β- 内酰胺类抗生素

青霉素（有机小分子）

定义：由2～50 个氨基酸通过肽键连接而成的化合物

分类

寡肽

＜10个氨基酸残基

子主题

肽键的形成

一个氨基酸α-羧基 + 另一个氨基酸α-氨基，脱水缩合

二肽：2个氨基酸缩合形成，是最简单的肽

肽键的化学本质

酰胺键，具有部分双键性质，不能自由旋转

肽链的基本概念

氨基酸残基：肽链中脱水缩合后的氨基酸

亚基：具有三级结构的多肽链，属于四级结构概念

肽单元（肽平面）

定义：参与肽键形成的 6 个原子 ——Cα1、C、O、N、H、Cα2 处于同一平面，称为肽单元

二级结构基本单位

空间构型：Cα1和Cα2为反式构型

种类

半胱氨酸

含巯基（-SH），可形成二硫键，是谷胱甘肽的核心活性氨基酸

核心生物学意义

结构功能基础：决定空间构象，空间构象决定生物学功能

进化信息：序列相似性反映物种亲缘关系，是进化的分子证据

预测价值：一级结构比对可预测蛋白质结构与功能的相似性

子主题

同源序列

进化上起源于同一祖先的序列相似的蛋白质序列

实验证据：Anfinsen牛胰核糖核酸酶复性实验

空间构象的**具体表现形式**

二级结构

核心定义：单条多肽链主链骨架原子的相对空间排布，不涉及侧链R基

基本单位：肽单元

主要形式

α-螺旋

形成条件：主链自由旋转、规律性氢键形成、侧链位阻小

形成限制因素：氨基酸残基的结构特征

阻断形成

脯氨酸（Pro）：亚氨基酸、环状结构、无N-H、主链旋转受限→阻断α-螺旋

其他氨基酸（Phe/Asp/Tyr/Ile）：主链旋转自由、能参与氢键→不阻断α-螺旋

其他影响因素（仅影响稳定性，不阻断形成）：

侧链电荷排斥

侧链过大空间位阻

子主题

螺旋参数

螺旋手性：右手螺旋

螺旋参数：3.6个残基/圈，螺距0.54nm

侧链排布：R基伸向螺旋外侧

维系键：主链原子间的氢键

螺旋走向：与长轴平行

β-折叠

β-转角

结构特征：4个连续残基，180°弯折，1-4残基形成氢键，结构紧凑

核心氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸，环结构使肽键角度特殊）→ 易形成β-转角，为特征氨基酸

辅助氨基酸：甘氨酸（R基=H，空间位阻小）→ 参与β-转角，为辅助残基

排除氨基酸：大侧链氨基酸（亮氨酸、苯丙氨酸）→ 空间位阻大，无法适配紧凑结构

无规卷曲（模体的组成单元）

超二级结构（结构模体）

定义：若干二级结构+连接肽段→稳定局部区域

命名规则：模体/超二级结构/折叠，三者混用

结构边界：仅为肽链局部，非完整蛋白质

组装特性：简单模体+简单模体+..→复合模体

功能定位：构成结构域/三级结构的基本结构模块

锌指结构模体

结构特征：1个α-螺旋+2个β-折叠，2Cys+2His/4Cys结合Zn²+，形成手指状构象

核心功能：特异性结合DNA/RNA，调控基因转录

典型载体蛋白：转录因子

氢键：维系二级结构

三级结构

整条肽链的空间构象

基本结构单位

结构域

定义：在二级或超二级结构的基础上，折叠成多个相对独立、紧密稳定的球状三维结构单位

特点

功能

每个结构域可独立完成特定的生物学功能，与蛋白质分离，仍能保持其天然构象与功能

结构

结构域是球状蛋白质中独立折叠的球状三维结构单位，球状、结构紧密

数量

大多数结构域含序列上连续的 100~200 个氨基酸残基，平均直径约 2.5nm

四级结构

定义：≥2条具独立三级结构的多肽链（亚基）通过非共价键形成的整体的空间构象

亚基解聚

指多亚基蛋白质中，亚基之间的非共价键被破坏，原本缔合的亚基分离为单个亚基的过程，仅涉及亚基间的相互作用，不涉及亚基本身的结构

核心维系键：非共价键）

主要：氢键、离子键

次要：疏水键、范德华力

绝对不参与：二硫键、肽键

核心特征：单独亚基无完整活性，完整四级结构才具备活性

维系键

疏水键：维系三级结构（最主要作用力）

盐键/离子键：维系三/四级结构

范德华力：参与维系三/四级结构

蛋白质的折叠

分子伴侣

类型

重要：伴侣蛋白（寡聚体复合物）

一些异构酶

功能

热休克蛋白（热激蛋白）：（Hsp70/Hsp40）

伴侣蛋白：（GroEL/GroES、Hsp60）

内质网凝集素类：钙网素、钙连蛋白

主要核心家族：Hsp60家族

分类

原核 GroEL

真核Hsp60（mtHsp60）

需 Hsp10/GroES 辅助

分布

原核

GroEL由 14 个相同亚基组成的寡聚体，以 7 个亚基为一组形成两个中空的环状结构，两个环相互堆叠形成桶状结构

GroES 是由 7 个亚基组成的单环结构，可与 GroEL 的一端结合，封闭其桶状结构的出口，形成多肽折叠的封闭微环境

真核

线粒体中有 Hsp60/Hsp10

结构与功能的关系

一级结构与功能的关系

分子病

定义：由基因突变导致蛋白质一级结构发生改变，进而引起蛋白质生物学功能异常所导致的疾病

镰状细胞贫血

镰状血红蛋白(Hbs)

原因：β珠蛋白基因点突变

一级结构改变：β亚基6位谷氨酸（酸性亲水）→缬氨酸（中性疏水）

空间构象异常：HbS表面出现疏水黏性位点

病理变化：脱氧HbS通过黏性位点聚集→长纤维状沉淀→纤维样沉淀扭曲、刺破红细胞→红细胞镰变、脆性增加

临床症状：溶血、贫血

子主题

空间结构与功能的关系

构象病

定义：蛋白质一级结构不变，空间构象异常折叠导致的疾病

老年性痴呆（阿尔茨海默病）

老年性痴呆（阿尔茨海默病）主要由 β- 淀粉样蛋白异常聚集、Tau 蛋白过度磷酸化导致的空间构象异常引起，属于构象病，一级结构未发生改变

朊蛋白病

疯牛病

疯牛病由朊蛋白异常折叠引起，正常朊蛋白（PrP^C）一级结构不变，空间构象由 α- 螺旋为主转变为 β- 折叠为主（PrP^SC）

传染性、遗传性、偶发性

致病朊蛋白（PrP^sc，瘙痒型）

子主题

朊蛋白特征

染色体编码、分子量33000~35000、无核酸

致病机制

PrP^sc作为模板，诱导PrP^c构象→PrP^sc

肌红蛋白（Mb）与血红蛋白（Hb）的结构对比

结构

一级结构：Hb的α/β亚基与Mb具有同源性（类似）

三级结构：二者高度相似（均有结合血红素的疏水口袋）

四级结构：Mb无（单链多肽--153个氨基酸残基--），Hb有（2α+2β四聚体)

血红素辅基：Mb1个，Hb4个

功能

氧结合的共同基础：均通过血红素辅基的Fe²⁺结合O₂

氧结合特性差异：Mb无别构效应（直角双曲线），Hb有别构效应（S形曲线）

不同点

肌红蛋白

存在于肌肉组织中的球状蛋白质（最早通过X衍射得到的三维结构蛋白）

三级结构不含二硫键

纤维状蛋白质的结构与功能对应

丝心蛋白

大量β-折叠结构→蚕丝的伸展性、柔软性

角蛋白

大量α-螺旋结构→毛发/指甲的坚韧性、弹性

结构与功能调节效应

别构效应

定义：配体结合→ 构象可逆变化→ 功能适配，适用于所有蛋白质

本质：非共价键的改变，无一级结构变化

核心特征：构象变化与功能变化同步，可逆

协同效应：别构效应的**特殊子集**

适用范围：仅四级结构的多亚基蛋白质（如血红蛋白）

典型案例：血红蛋白与O₂结合的**正协同效应**【Hb 第一个亚基与 O₂ 结合后，促进后续亚基依次更容易与 O₂ 结合；结合 O₂ 越多，亲和力越高】，属于别构效应的具体表现

结果：Hb的氧结合曲线呈**S形**，更适应体内O₂的结合与释放

定义：一个亚基配体结合→ 影响其他亚基的配体结合能力（正协同/负协同）

共价修饰

独立的功能调节方式

本质：侧链与化学基团形成/断裂共价键（如磷酸化）

特征：涉及共价键变化，可逆转（如去磷酸化）

子主题

理化性质

两性解离与等电点

概念

等电点（pI）：氨基酸解离成正、负离子的趋势相等，净电荷为零时的溶液 pH，每一种氨基酸都有其特定的等电点，由其可解离基团的种类和数量决定，是蛋白质两性解离的特征值

pH ＞ pI→蛋白质带负电荷

pH=pI→净电荷为零

pH ＜ pI→蛋白质带正电荷

pH 与 pI 差值越大，负电荷越多

人体生理

pH（血浆 pH≈7.35~7.45，细胞内 pH≈7.0）

人体蛋白质的平均等电点（pI≈5.0）

胶体性质

蛋白质亲水胶体稳定的核心因素

核心1：蛋白质表面水化膜（亲水基团结合水分子形成）

核心2：蛋白质表面同种净电荷（分子间静电斥力）

紫外吸收与呈色反应

紫外吸收特性

特征吸收峰：280nm

紫外吸收性质

结构基础：分子中的共轭双键体系

核心贡献者：芳香族氨基酸

色氨酸（吲哚基）：贡献最大

酪氨酸（酚基）：贡献次之

苯丙氨酸（苯环）：贡献微弱

无贡献氨基酸

脂肪族氨基酸：无共轭双键

碱性氨基酸：仅组氨酸有微弱贡献（可忽略）

含硫氨基酸：无共轭双键

其他紫外吸收位点：肽键(215~220nm)

呈色反应

双缩脲反应

结构基础：蛋白质分子中含多个肽键

原理：肽键在碱性条件下与 Cu²⁺结合形成紫红色络合物

变性、沉淀、凝固

蛋白质的沉淀反应

变性与沉淀

沉淀的核心原理：破坏蛋白质的水化膜/中和表面电荷→胶体稳定性丧失→分子聚集析出

变性的本质：空间构象破坏，一级结构完整，必然伴随活性丧失

核心特点

生物学特征：生物活性丧失（构象破坏导致功能位点消失）

溶解度降低（疏水侧链暴露+水化膜消失）

易被蛋白酶水解（肽键暴露，失去构象保护）

黏度增加（肽链松散从球状、纤维状变成线状，分子间摩擦力增大）

负向特征（不属于变性特点）

结晶能力：天然蛋白质构象规整→易结晶；变性蛋白质构象破坏、不均一→结晶能力丧失

关系

沉淀不一定变性

如：盐析

变性不一定沉淀

如：强酸强碱里的变性蛋白仍可溶解，并未沉淀

即变性又沉淀

重金属离子+蛋白质

先破坏蛋白质的空间构象（变性），再破坏水化膜 / 中和表面电荷（沉淀），且该过程多为不可逆

混淆

强碱环境加热煮沸

强碱破坏蛋白质的氢键、离子键，加热加速构象破坏，最终引发蛋白质凝固（变性 + 不可逆沉淀），属于 “变性 + 沉淀 + 凝固” 的进阶状态

稀酸加热

稀酸可破坏蛋白质的空间构象（变性），但稀酸环境下蛋白质仍带有一定电荷，水化膜未被完全破坏，仅变性而不沉淀，蛋白质仍保持溶解状态

低温乙醇

低温下乙醇轻度破坏蛋白质的水化膜，不破坏空间构象，仅沉淀而不变性

变性与功能的关系

功能变化：变性必然伴随功能丧失

可逆性：轻度变性可复性，重度变性/凝固不可逆

变性的必然诱因/结果

凝固

变性蛋白质的不可逆终末状态，必然伴随变性和沉淀

溶解包涵体

包涵体是重组蛋白在细菌里过量表达时形成的不溶性、致密颗粒，它不是正常折叠的天然构象，而是错误折叠、聚集在一起的蛋白质，失去天然构象、失去生物活性、不溶于生理溶液

包涵体为变性蛋白的聚集体，溶解用变性剂，必然变性

β-巯基乙醇破坏二硫键

破坏空间构象维系力，必然变性

变性剂

能破坏蛋白质空间构象（次级键 / 二硫键断裂）的试剂

乙醇

乙醇消毒破坏氢键，乙醇为经典变性剂，必然导致蛋白变性

强变性剂（破坏氢键/疏水作用）：盐酸胍、尿素

表面活性剂（破坏疏水作用+带电荷）：SDS

重金属离子（破坏离子键/二硫键+形成蛋白盐）：Cu²+、Hg²+、Pb²+

非变性剂

仅破坏蛋白质胶体稳定性（水化膜 / 电荷），不改变空间构象的试剂，** 高浓度中性盐**为代表

沉淀的类型

重金属盐沉淀

原理：pH>pI时，蛋白质带负电，与重金属阳离子结合生成不溶性蛋白盐

临床应用：重金属中毒口服牛奶/蛋清解毒

伴随效应：蛋白质变性

盐析沉淀

有机溶剂沉淀

生物碱/酸类沉淀

免疫沉淀

免疫沉淀是利用抗原与抗体的特异性结合，使目标蛋白形成免疫复合物而沉淀的技术，用于蛋白质的分离、检测

溶解度相关特性

盐溶

加少量中性盐→水化膜增强→溶解度增加

释义：向蛋白质溶液中加入少量中性盐，盐离子与蛋白质表面的亲水基团结合，增强蛋白质的水化膜，同时中和部分表面电荷，使蛋白质分子间斥力增加，溶解度升高

蛋白质处于等电点

蛋白质处于等电点时，净电荷为零，蛋白质分子间的静电斥力消失，分子易相互聚集，溶解度达到最小值

变性的溶解度

变性→疏水侧链暴露→溶解度降低

蛋白质变性后，空间构象破坏，分子内部的疏水侧链暴露在外，导致分子间因疏水作用相互聚集（疏水基团为了减少与水接触，聚集在一起），溶解度显著降低

基于理化性质的实验技术

Lowry法定量

蛋白质中的肽键、酪氨酸 / 色氨酸残基与福林 - 酚试剂反应生成蓝色化合物，通过比色测定含量

尿素变性

尿素可破坏蛋白质的氢键、疏水作用等非共价键，使蛋白质的空间构象破坏（变性）

蛋白质定量测定方法

需完整肽键

双缩脲反应

原理：肽键（-CO-NH-）与碱性Cu²⁺形成紫色络合物，肽键水解则反应消失

无需完整肽键的方法

茚三酮反应

作用于α-氨基/α-羧基，游离氨基酸/多肽均可反应

生成蓝紫色

紫外吸收法

作用于芳香族氨基酸侧链，只要侧链存在即可检测

考马斯亮蓝染色法

利用考马斯亮蓝 G-250 与蛋白质结合后，最大吸收波长从 465nm 变为 595nm的呈色反应特征

凯氏定氮法（未利用蛋白质的理化性质）

测定总氮量，基于蛋白质含氮量16%的恒定比例

无法用于蛋白质测定的方法

奈氏试剂

仅检测氨/铵根离子

血浆蛋白与蛋白质分离纯化

血浆蛋白

基本特征

电泳分类

电泳介质

醋酸纤维素薄膜，缓冲液pH8.6

电荷特征：pH8.6＞所有血浆蛋白pI→蛋白质均带负电荷→向正极移动

电泳速率决定因素：分子量（主）+ 分子形状（次）→分子量越小，速率越快

标准电泳速率排序（快→慢）：清蛋白→α₁→α₂→β→γ球蛋白

蛋白种类

清蛋白

含量最高，核心功能为维持胶体渗透压+非特异性转运

转运底物：胆红素、游离脂肪酸、药物等

合成部位：肝脏

等电点：pI≈4.7，在生理pH下带大量负电荷

α₁球蛋白

视黄醇结合蛋白、甲状腺素结合球蛋白

转运底物：视黄醇、甲状腺素

α₂球蛋白

β球蛋白

运铁蛋白(Tf)

糖蛋白

具有遗传多态性

转运底物：Fe³⁺(血浆)

结合后与细胞膜上的运铁蛋白受体结合，通过受体介导的内吞作用进入细胞内体，在内体的酸性环境中与铁分离

1mol 运铁蛋白可高亲和力结合2mol 的 Fe³⁺

分子量约为77000

γ球蛋白

免疫球蛋白

核心功能：体液免疫，结合抗原

电泳分离蛋白质的原理

核心基础依据：**蛋白质是两性电解质**

血浆总蛋白：正常浓度60~80g/L

血浆蛋白组成比例：清蛋白占比约70%，球蛋白占比约30%

主要合成部位

肝（清蛋白、α/β球蛋白）

浆细胞（γ球蛋白）

合成场所

粗面内质网（分泌型蛋白的合成场所）

分泌特性

多数为分泌型蛋白（分泌至血浆发挥功能）

结构修饰：部分糖基化（加寡糖链）→形成糖蛋白，而清蛋白无修饰

核心功能

维持胶体渗透压

免疫功能

凝血与抗凝血

缓冲功能

分类与功能

结合珠蛋白（Hp，触珠蛋白）

分类属性：急性反应蛋白

炎症/应激时合成升高

理化结构：酸性糖蛋白，含寡糖链修饰

核心功能：结合血浆游离Hb，防止肾脏流失、回收铁

结合底物：血管内溶血释放的游离Hb

结合方式：非共价结合

复合物代谢：被肝脏摄取降解

分离纯化技术的原理与应用

透析

基于半透膜的分离技术

蛋白质的分类

分类依据：是否含有**非氨基酸成分**

单纯蛋白质

组成：仅由氨基酸残基组成，无辅基/配体

结合蛋白质

组成：脱辅基蛋白（氨基酸）+ 非氨基酸部分（辅基/配体）

辅基类型：多样（金属离子、有机小分子、糖类等）

氨基酸与非氨基酸部分的结合键类型：

共价键：如糖蛋白的糖肽键

配位键：如血红蛋白的血红素Fe²+与珠蛋白的组氨酸

非共价键：范德华力、氢键、疏水作用等

胰岛素

基本结构：A链（21aa）+ B链（30aa），无四级结构

交联键

链间：2个二硫键

实现A/B链的稳定交联

链内：1个A链内二硫键

稳定A链的构象

解释：化学键的选择逻辑：胰岛素为分泌蛋白，需在体液环境中保持构象稳定→ 选择**共价键（二硫键）** 作为交联键，而非易被破坏的非共价键

离子交换层析的分离原理

核心依据：**蛋白质的两性解离性质及等电点差异**→ 同一pH下带电性质/带电量不同

核酸的结构与功能

核酸的化学组成与一级结构

核酸的一级结构

核酸分子大小的表示规则

核心分类规则

双链核酸（双链DNA/双链RNA）：核心单位bp（bp=碱基对），长链延伸单位kb/Mb

单链核酸（单链DNA/所有RNA）：核心单位nt（nt=核苷酸），长链延伸单位kb

1kb=1000bp

短链核酸定义：寡核苷酸=长度≤50bp/nt的核酸片段

核苷酸的构成

碱基(疏水)+戊糖(亲水)→ 核苷(碱基+戊糖)+ 磷酸(亲水)→核苷酸

核苷：碱基+戊糖通过糖苷键连接

嘌呤环

嘌呤核苷

嘌呤N-9 + 戊糖C-1' → N-β-糖苷键

嘧啶核苷

嘧啶核苷：嘧啶N-1 + 戊糖C-1' → N-β-糖苷键

戊糖的碳原子编号（1'-5'）及功能

C-1'：N-糖苷键成键位点（碱基-戊糖连接）

C-2'：DNA/RNA差异位点（DNA脱氧，RNA有-OH）

C-3'：3',5'-磷酸二酯键成键位点（核酸链延伸）

C-4'：戊糖环骨架，无成键功能

C-5'：3',5'-磷酸二酯键成键位点（核酸链延伸）

子主题

3',5'-磷酸二酯键：戊糖（C-3'）-磷酸-戊糖（C-5'）

核酸链的结构特征

连接键：3',5'-磷酸二酯键（戊糖与磷酸之间）

空间排布：戊糖-磷酸骨架（外侧，亲水）→ 亲水性骨架；碱基（内侧，疏水）→ 遗传信息载体

理化基础：戊糖的羟基、磷酸的磷酸基团为强极性亲水基团，碱基芳香环为非极性疏水基团

延伸特征：所有核酸链（DNA/RNA）均遵循“戊糖-磷酸骨架在外”的规则

核酸的元素组成

核心组成元素：C、H、O、N、P

特征性元素：磷（P），含量相对恒定9%~10%，核酸定量的核心标记

对比蛋白质元素组成

核心组成：C、H、O、N、S

特征性元素：氮（N），含量相对恒定16%，蛋白质定量的核心标记

DNA

DNA 的空间结构与功能

DNA的结构层级

一级结构（DNA）：核苷酸的排列顺序（拓扑异构体的核心前提：一级结构完全一致）

标准书写规则：默认5'→3'书写(P开头+碱基)

二级结构（DNA）

DNAB型双螺旋结构（Watson-Crick模型）

结构特征：大沟（蛋白质结合核心位点）、碱基互补配对（未配对基团暴露）

B 型 DNA 大沟可容纳蛋白质 α- 螺旋

双螺旋结构的多样性

右手螺旋

B型DNA：生理条件下最稳定、最主要的形式，右手螺旋

A型DNA：低相对湿度环境形成，右手螺旋

左手螺旋

Z型DNA：富含GC序列形成，左手螺旋，天然存在，调控基因表达

特殊二级结构

三链结构：不破坏Watson-Crick配对的同时，形成Hoogsteen氢键

序列要求：双螺旋区域一条为全嘌呤链、一条为全嘧啶链

标准配对：T*AT、C+*GC（嘧啶型）

生物学功能：基因表达调控、抑制转录

四链结构：端粒G-四链/C-四链结构，稳定染色体末端

序列要求：富含连续鸟嘌呤G的序列

结构特征：4个G通过Hoogsteen氢键形成四聚体

生物学功能：端粒结构稳定、癌基因表达调控

三级结构（DNA）：超螺旋结构

核心定义：闭合环状DNA的进一步盘绕

简要拆解 1.闭合环状 DNA 双链 DNA 首尾都连在一起，形成一个闭环，没有游离末端。比如质粒 DNA、线粒体 DNA、细菌染色体 DNA。 2.进一步盘绕双螺旋本身已经是一圈圈螺旋；这个双螺旋再整体扭一扭、卷一卷，就是 “进一步盘绕”。结果就是：超螺旋（正超螺旋 / 负超螺旋）。 3.本质属于 DNA 的三级结构；是闭合环状 DNA 在空间上更紧凑、更高效的折叠方式。

核心参数：连环数Lk、缠绕数Tw、超螺旋数Wr

连环数 Lk:闭合环状 DNA 两条链互相缠绕的总次数

缠绕数 Tw：一条链绕另一条链螺旋的圈数（就是双螺旋本身的圈数）

超螺旋数 Wr：双螺旋轴在空间里再绕自己扭的圈数（螺旋再螺旋）

Lk = Tw + Wr

形成前提：B型双螺旋结构

正超螺旋：顺着右手螺旋方向旋转，双螺旋更紧

负超螺旋：逆着右手螺旋方向旋转，双螺旋松弛

有利于解链，活体细胞内主要形式

DNA 拓扑异构体

一级结构（核苷酸序列）完全相同的共价闭合环状 DNA 分子，仅因拓扑学参数（连环数 Lk、缠绕数 Tw、超螺旋数 Wr）不同，形成的不同空间构象异构体

正超螺旋和负超螺旋是同一闭合环状 DNA 分子，仅连环数 Lk 不同形成的两种超螺旋构象

DNA与蛋白质的相互作用

结构基础：双螺旋大沟

化学作用力

离子键：磷酸基团（负电）+碱性氨基酸（正电）→非特异性结合

氢键：碱基未配对基团+氨基酸侧链→形成特异性氢键→特异性识别核心

DNA 碱基上未参与 Watson-Crick 配对的氢键供体 / 受体，暴露在大沟中，可与蛋白质形成特异性氢键，是序列识别的核心

疏水作用：碱基/戊糖+疏水氨基酸→稳定结合

DNA 碱基的芳香环、戊糖的碳链具有疏水性，可与蛋白质疏水氨基酸发生疏水作用，是结合的稳定作用力

生物学功能：基因表达调控、复制、修复

DNA与有机小分子的相互作用

三大作用方式：沟槽结合、嵌入结合、共价结合

沟槽结合（非共价，不破坏碱基配对）

结合位点：大沟+小沟（多数小分子优先结合小沟）

化学作用力：氢键、疏水作用、范德华力

典型结合位点：胸腺嘧啶C-2羰基氧、腺嘌呤N-3（小沟）

1.位置这两个基团都暴露在 DNA 双螺旋的小沟里，而不是大沟。 2.化学本质胸腺嘧啶 C-2＝O：氢键受体腺嘌呤 N-3：氢键受体都能和配体（小分子、药物、蛋白）形成氢键。 3.功能意义这是小沟结合分子最经典、最保守的识别位点，很多小分子药物、抗生素就是靠识别这两个位点来结合 DNA。

典型应用：抗癌药物与原癌基因DNA结合

嵌入结合：小分子插入碱基对之间，破坏双螺旋结构

共价结合：小分子与DNA形成共价键，造成DNA损伤

真核生物染色质的高级折叠

基本结构单位：核小体

核心颗粒：组蛋白八聚体（H2A/H2B/H3/H4各2）+146bp DNA

连接部：连接DNA（60bp）+ 组蛋白H1

真核生物 DNA 形成超螺旋（三级结构）的主要形式

结构层级：DNA→核小体（染色质的二级结构）→螺线管→超螺线管→染色单体→染色体

细胞周期的结构变化

分裂间期：DNA解旋→染色质（疏松丝状）→便于复制/转录

分裂期：染色质多级折叠→染色体（高度致密棒状）→便于均分

核心特征：染色体是染色质的高度折叠形式，高度致密有序

DNA的表观遗传修饰

生理状态下的常规修饰

碱基甲基化：最常见的核心修饰，如：CpG岛胞嘧啶甲基化，表观遗传调控

非生理状态的DNA损伤（非常规修饰）

嘧啶共价交联：紫外线诱导的DNA损伤

碱基脱氨基：DNA自发损伤

非DNA修饰类型

磷酸酰化：蛋白质常见修饰，DNA无此修饰

子主题

DNA的理化性质

DNA变性

解链温度Tm

核心定义：DNA变性50%时的温度，是DNA的固有理化参数

核心影响因素

内在因素：G+C含量（正相关）、DNA链长/碱基对数（正相关）

环境因素：溶液离子强度（正相关）

非影响因素：外界温度（仅为变性条件，不改变Tm值本身）

RNA 的结构与功能

RNA的结构通性：单链为主、局部双链、U替代T、分布于核+质

非编码RNA

管家非编码RNA

三类核心RNA（含量最丰富）

tRNA(转运RNA)：分子量最小、三叶草结构、胞质分布

核心功能：蛋白质合成中氨基酸的转运适配器，识别mRNA的密码子

一级结构特征：含大量稀有碱基（修饰碱基）

3'端：最后一个核苷酸为**腺苷一磷酸（AMP）**，核糖含2'-OH（DNA没有，DNA是2'-H，脱氧）和3'-OH（RNA与DNA都有）

氨基酸结合位点：2'-羟基或 3'-羟基

二级结构：三叶草结构

氨基酸臂（氨基酸接纳茎）：是 tRNA 三叶草二级结构中，由 5' 端与 3' 端碱基互补配对形成的双链茎区

3'端游离：CCA单链区（不属于氨基酸接纳茎）

D环（二氢尿嘧啶环）：专属稀有碱基DHU（二氢尿嘧啶），功能：氨酰-tRNA合成酶识别

反密码子环：核心稀有碱基I（次黄嘌呤），功能：识别密码子，介导摆动性

可变环：tRNA分类的依据

TψC环：含T、ψ稀有碱基，功能：核糖体结合

所有成熟tRNA（原核+真核）的3'端均含保守CCA-OH（提供—OH与氨基酸结合）

三级结构：倒L形结构

mRNA：携带遗传密码、核质穿梭、胞质发挥功能

核心功能：蛋白质合成的模板

真核成熟mRNA结构

5'端帽子结构

结构：m⁷GpppN

功能：维持稳定性、介导翻译起始、促进出核

3'端poly(A)尾

结构：多聚腺苷酸序列

功能：维持稳定性、提高翻译效率

二级结构：局部可形成双链茎环结构

占 RNA 总量的2%~5%

rRNA（核糖体RNA）：与蛋白质结合成核糖体、胞质分布

核心功能：构成核糖体的结构核心，提供蛋白质合成的场所

原核生物（70S核糖体）rRNA组成

30S小亚基：16SrRNA（唯一rRNA组分）

50S大亚基：23SrRNA、5SrRNA

真核生物（80S核糖体）rRNA组成

40S小亚基：18SrRNA

60S大亚基：28SrRNA、5.8SrRNA、5SrRNA

rRNA约占60%，而蛋白质约占40%

无基因表达调控功能

不常见

snoRNA：rRNA的加工修饰

snRNA：mRNA的剪接加工

调控非编码RNA

在特定时空表达，通过各种机制调控基因表达，是基因表达调控的核心分子

短链（<200nt）

miRNA：抑制翻译/降解mRNA，调控基因表达

siRNA：RNA干扰，降解靶mRNA，调控基因表达

胞质分布

piRNA：沉默转座子，调控生殖细胞基因表达

长链（>200nt）

lncRNA：多水平调控基因表达

RNA的分类与细胞定位

核内专属RNA

hnRNA：mRNA前体，仅在核内加工，成熟后转运出核

核内合成、细胞质发挥功能的RNA

mRNA：核内转录加工→细胞质翻译模板

miRNA：核内初步加工→细胞质成熟+调控

rRNA：核仁转录加工→细胞质核糖体组成

tRNA：核内转录加工→细胞质氨基酸转运

其他非编码RNA（含量低但功能重要）

snRNA：主要核内分布，参与mRNA剪接

circRNA：核质均有分布，调控基因表达

核心结论：胞质中RNA≠仅mRNA/tRNA/rRNA，还含多种非编码RNA

双链茎区

RNA 单链自身回折、碱基互补配对形成的局部双链区域，像一段短双链 DNA，结构稳定，是 RNA 二级结构

核酸的理化性质

核酸分子杂交

定义：不同来源的核酸单链，只要存在一定程度的碱基互补配对关系，在适宜条件下就能通过碱基互补配对形成双链杂合分子的过程

前提：核酸分子+连续的碱基互补配对

常见杂交类型

DNA-DNA杂交（Southern印迹）

DNA-RNA杂交（Northern印迹、原位杂交）

RNA-RNA杂交（miRNA/siRNA与mRNA的结合）

很难杂交xxRNA与非mRNA的RNA杂交（如：siRNA与miRNA）

紫外吸收特性

分子基础：碱基中的**共轭双键**（唯一原因），戊糖/磷酸无此结构

特征峰值：260nm（最大吸收峰）