底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线（酶浓度不变）
米-曼方程：v=Vmax[S]/(K+[S])
Km值=酶促反应速率为Vmax的一半时的底物浓度
Km值是酶的特征性常数（与酶浓度无关）
Km在一定条件下（k3<<k2）表示酶对底物的亲和力（反比）
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
酶的转换数表示酶的催化效率
林-贝作图法（米-氏方程取倒数）：截距纵轴为1/Vmax；横轴为-1/Km
当[S]>>[E]时，v=K3[E]酶浓度和速度正比
温度对酶促反应影响有双重性（最适温度不是酶特征性常数，与时间有关）
PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率（也不是特征性常数）
抑制剂可降低酶促反应速率
抑制剂：使酶活性下降，但不引起酶蛋白变性。与酶活性中心或其之外的调节位点结合
分类
不可逆性抑制（抑制剂和活性中心必须基团共价结核（透析，超滤不可除去)
重金属离子及砷化合物→巯基酶（解毒：二巯基丙醇BAL）
可逆性抑制
竞争性抑制作用
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用（琥珀酸→延胡索酸）
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度的相对比例（磺胺类药物抑菌需保持血液中足够高的药物浓度）
非竞争性抑制作用
与活性中心之外的调节位点结合，Km不变，Vmax降低
反竞争性抑制作用
结合位点由底物诱导产生（抑制剂与酶-底物复合物结合，使中间产物ES量下降），Km减小，Vmax降低
激活剂可提高酶促反应速率：使酶有活性或活性增加（大多为金属离子，少数阴离子，有机化合物激活剂）
