导图社区 生物化学第三章蛋白质
这是一篇关品生物化学第三章蛋白质化学的思维导图，主要包括蛋白质的分子结构、组成与分类、氨基酸和肽三部分内容。
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第三章 蛋白质化学
第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质的组成
C(50%-55%),H(6%-7%),O(19%-24%),N(13%-19%），S（0-4%）
蛋白质的结构
氨基酸
标准氨基酸 （除甘氨酸都是L-α氨基酸
非极性脂肪族R基氨基酸
极性不带电荷R基氨基酸
芳香族R基氨基酸
带正电荷R基氨基酸
带负电荷R基氨基酸
非标准氨基酸
氨基酸性质
紫外吸收
280nm
茚三酮反应
生成紫色络合物
两性解离与等电点
在某一PH下，氨基酸解离成阴阳离子的能力相同，使氨基酸净电荷为零，此时溶液PH被称为等电点
蛋白质的辅基
指蛋白质中的非氨基酸部分
第二节 肽键和肽
肽键和肽平面
肽键
存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基缩合形成
肽平面
肽单位的六个原子处于同一平面
肽
氨基酸残基
肽分子中氨基酸不是完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基
寡肽
长度2-10AA
多肽
长度大于10AA（长度大于50AA的多肽是蛋白质）
蛋白质是大分子的肽
生物活性肽
是具有特殊生理功能的肽类物质
还原性谷胱甘肽（GSH）
重要的抗氧化剂
第三节 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构
蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序和蛋白质的共价键结构
作用力
共价键
蛋白质的二级结构
蛋白质多肽链局部片段的构象
α螺旋
局部肽段旋转形成的右手螺旋结构
β折叠
指局部肽段的主链构象为锯齿状
β转角
蛋白质分子中用以连接其他二级结构的刚性回折肽段
环
无规则卷曲
基序
模体，超二级结构
指几个二级结构进一步结合形成的结构
氢键
蛋白质的三级结构
指蛋白质分子整条肽链的结构，描述所有原子的空间布局
结构域
在球形蛋白中，结构域具有自己特定的功能，其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分，但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。
蛋白质的四级结构
许多肽链构成一个蛋白质，每个多肽链都有特定的相对独立的三级结构，称为该蛋白的亚基
第四节 蛋白质结构与功能关系
氨基酸序列与功能的关系
蛋白质的氨基酸序列决定其构象
蛋白质的氨基酸序列相似则其功能也一致
蛋白质的氨基酸序列蕴含生物进化的消息
改变蛋白质的氨基酸序列可以直接影响其功能
由基因突变引起蛋白质结构异常而导致的疾病称为分子病
蛋白质构象与功能的关系
构象决定了性质和功能
变构蛋白与变构效应
与配体结合产生协同效应的蛋白质称为变构蛋白
变构调节剂结合引起蛋白质变构的现象称为变构效应
第五节 蛋白质的理化性质
蛋白质的一般性质
紫外吸收特性
肽键：220nm 色氨酸和酪氨酸：280nm
显色效应
茚三酮反应与氨基反应为紫色，双缩脲反应：碱性条件下紫红色与氨基反应，酚试剂反应
N-端反映
蛋白质的大分子性质
蛋白质是胶体
可以形成水化膜，在非等电点状态下带同种电荷
沉降与沉降系数
对于特定蛋白质颗粒，其沉降速度与离心加速度之比称为沉降系数
变性与复性
蛋白质变性
指稳定蛋白质构象的化学键被破坏，空间结构被破坏
蛋白质复性
变性程度较轻的时候，除去变性因素，使蛋白质恢复稳定天然构象，则这些蛋白质的功能可以恢复
第六节 蛋白质的分离鉴定
蛋白质沉淀
盐析
加入大量中性盐破坏水化膜，沉淀后仍具有生物活性
有机溶剂沉淀蛋白质
它们亲水性比蛋白质好，破坏水化膜
重金属沉淀
中和负电荷，会导致蛋白质变性
生物碱试剂和某些酸
中和正电荷，导致蛋白质变性
电泳技术
指带电胶体粒子在电场中定向移动，移动方向和带电核相反
凝胶电泳
聚丙稀酰胺电泳
琼脂糖凝胶电泳
薄膜电泳
毛细管电泳
离心技术
将含有小粒子的悬浮液置于离心机中，利用转头高速旋转产生的离心力，将悬浮粒子按密度差异或质量差异分离
差速离心
区带离心
等密度离心
层析技术
物质在两相之间分配差异为基础建立的技术
离子交换层析
凝胶层析
亲和层析
透析技术
利用半透膜将小分子与蛋白质分离
血液透析
腹膜透析
