酶与辅酶

酶的概念、命名及分类；酶的结构、催化特点及作用原理

酶与辅酶

• 第1节 酶的概念、命名及分类
  • 一、酶的概念
    • 大多数酶的化学本质是蛋白质
      • 酶是生物体活细胞产生的、受多种因素调节控制的具有催化活性的生物分子，是生物催化剂。
      • 酶被酸、碱和蛋白酶水解后的最终产物是氨基酸
      • 酶是两性电解质，在水溶液中可以进行两性电离，各自有特定的等电点
      • 酶的分子量很大，其水溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。
      • 酶分子具有特定的空间结构，凡能使蛋白质变性的因素都可使酶变性。
      • 酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。
    • 少数酶本质是RNA
      • 有催化活性的天然RNA——核酶
    • 酶促反应：由酶催化所进行的反应 底物：在酶的催化下发生化学变化的物质产物：反应后生成的物质
  • 二、酶的命名
    • 1.习惯命名法
      • 根据酶的底物命名
        • 如；催化淀粉水解的酶叫淀粉酶 催化蛋白质水解的酶称为蛋白酶
        • 有时还加上来源，如胰蛋白酶、细菌淀粉酶
      • 根据催化反应的性质命名
        • 如：水解酶、转氨基酶、脱氢酶
        • 有的酶结合两个原则来命名，如琥珀酸脱氢酶
      • 20世纪50年代以前，所有的酶都是根据习惯命名法命名
      • 缺点：不够系统、不够准确，有时会出现一名数酶或一酶数名的混乱情况
      • 优点：简单明了
    • 2.系统命名法
      • 能明确地标明酶的底物及酶催化的性质，即酶的系统名包括酶作用的底物名称和该酶的分类名称
      • 缺点：冗长而使用不便
      • 优点：科学严谨，可根据名称鉴别一种酶
      • 按照国际系统命名法原则，每种酶有一个习惯名称和系统名称
  • 三、酶的分类
    • 1.根据化学组成分类
      • 1.单纯蛋白酶
        • 除了蛋白质外，不含其他成分
        • 如淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶、蛋白酶
      • 2.结合蛋白酶
        • 除了蛋白质组分（酶蛋白或脱辅基酶蛋白）外，还含对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子（辅因子）
        • 全酶=酶蛋白+辅因子
        • 酶的辅因子有的是金属离子，有的是小分子有机化合物。根据他们与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基。
          • 与酶蛋白结合比较松弛（一般为非共价键结合）的小分子有机物质，通过透析法可以除去称为辅酶
          • 与酶蛋白结合比较紧（以共价键结合）、用透析法不能除去的小分子物质称为辅基
        • 通常每一种酶蛋白只能与一个特定的辅因子结合，组成一个有特异性的酶，当换成另一种辅因子就不具活性
    • 2.根据酶蛋白分子结构上的特点分类
      • （1）单体酶
        • 一般只由一条多肽链组成，例如：溶菌酶、羧肽酶A等
        • 有些由多条肽链组成但肽链间因二硫键相连彼此构成一个共价整体的酶也归为单体酶
      • （2）寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶
      • （3）多酶复合体
        • 由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成的复合体称为多酶复合体
        • 优点：有利于细胞中一系列反应的连续进行从而提高酶的催化效率，便于机体对酶的调控。
    • 3.根据酶所催化的反应类型国际酶学委员会对酶的分类
      • （1）氧化还原酶类
        • 催化底物发生氧化还原反应的酶，包括氧化酶和脱氢酶
      • （2）转移酶类
        • 催化底物发生基因转移的酶，即将某一基团从一种分子转移到另一种分子上。
      • （3）水解酶类
        • 催化底物发生水解反应的酶，在生物体内分布最广，数量也多。
      • （4）裂解酶类
        • 催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应或其逆反应的酶。
      • （5）异构酶类
        • 催化底物分子的各种同分异构体之间的相互转变，即底物分子内基团或原子的重新排列。
      • （6）合成酶类
        • 又称连接酶，是催化两个分子连接在一起，即催化两种物质合成一种新物质的反应的酶。
    • 4.国际系统分类法和酶的标码
• 第2节 酶的结构、催化特点及作用机理
  • 一、酶的结构
    • 1.酶活性中心
    • 2.酶活性中心的特点
      • 活性中心通常只占酶的一小部分，大约1%~2%。大多数酶由几百个氨基酸残基组成，而构成活性中心的只有几个氨基酸残基。
      • 活性中心是一种三维结构，是由酶的一级结构所决定且在一定外界条件下形成的
      • 酶的活性部位是位于酶分子表面的、呈裂缝状的小区域。
      • 酶的活性部位具有柔性，与底物的形状并不是互补的，二者的构象是在结合的过程中同时或某一方发生一定变化后才互补的。
      • 酶在变性过程中，当酶分子整体构象还没有受到明显影响之前，活性部位已大部分被破坏。
  • 二、酶催化作用的特点
    • 1.酶催化反应条件温和
    • 2.酶催化效率高
    • 3.酶催化专一性强
      • （1）绝对专一性
      • （2）相对专一性
        • ①键专一性：只对底物中一定的化学键有选择性的催化作用
        • ②基团专一性（族专一性）
      • 立体异构专一性：当底物有立体异构体时一种酶只能对一种立体异构起催化作用。
    • 4.酶活性的可调控性
  • 三、酶催化作用机理
    • 1.酶催化作用与反应活化能的关系
      • 反应物分子必须达到或超过一定的能阈才能成为活化状态的分子称为活化分子
      • 反应物分子由一般状态转变为活化状态需要的能量成为活化能
      • 反应体系中活化分子越多反应速率越快
      • 酶能显著降低反应的活化能，使反应在较低能量水平上进行，催化速率比一般的催化剂要高很多
    • 2.中间络合物学说
    • 3.锁钥学说
    • 4.诱导契合学说
  • 四、影响酶催化效率的因素
    • 1.邻近效应与定向效应
      • 邻近效应
      • 定向效应：酶的催化基团与底物的反应基团之间和反应物的反应基团之间的正确取位产生的效应。
    • 2.底物的形变
    • 3.酸碱催化
    • 4.共价催化
    • 5.活性中心低介电微环境的影响