蛋白质知识导图

大学生物化学蛋白质知识导图，讲述了蛋白质概述、氨基酸、肽、蛋白质的共价结构、蛋白质的空间结构、蛋白质的性质。

蛋白质

• 第一节 概述
  • 一、蛋白质的生物功能
    • 蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质的存在方式
    • 有机物的组成成分
    • 催化作用
    • 运输功能
    • 储藏作用
    • 运动功能
    • 免疫保护功能
    • 调节功能
    • 接受和传递信息功能
  • 二、蛋白质的元素组成
    • 主要元素组成：C、H、O、N、S
    • 少量其他元素：P、I、Fe、Zn、Cu、Mn等元素
    • 蛋白质含量=含氮量*6·25
  • 三、蛋白质的分子量
    • 1、根据化学组成测定最低分子量
      • 用化学分析方法测出蛋白质中某一微量元素的含量，便可求出蛋白质的最低分子量
    • 2、凝胶过滤法测定分子量
    • 3、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定分子量
    • 4、沉降分析法测定分子量
  • 四、蛋白质的分类
    • 1、根据分子形状将蛋白质分类
      • （1）球状蛋白质
        • 球状蛋白质形状近似于球形或椭球形，分子比较对称，溶解度较好，多数可溶于水或稀中性盐溶液中。大多数蛋白质属于球状蛋白质。
      • （2）纤维状蛋白质
        • 纤维状蛋白质外形呈细棒状或纤维状，分子对称性差，溶解性质各不相同。大多数纤维状蛋白质不溶于水。纤维状蛋白质是动物体的基本支架和外保护成分。
    • 2、根据分子组成将蛋白质分类
      • （1）单纯蛋白质（仅有氨基酸组成）
        • 清蛋白
        • 球蛋白
        • 谷蛋白
        • 谷醇溶蛋白
        • 精蛋白
        • 组蛋白
        • 硬蛋白
      • （2）结合蛋白质（由单纯蛋白质和辅基组成）
    • 3、按生物学功能分类
      • 酶、调节蛋白、转运蛋白、贮存蛋白、收缩和游动蛋白、结构蛋白、支架蛋白、保护和开发蛋白、异常蛋白
  • 五、蛋白质的水解
• 第二节 氨基酸
  • 氨基酸是构成蛋白质的基本单位
  • 一、氨基酸的结构特点
  • 二、氨基酸的分类
    • 1、常见蛋白质氨基酸
      • 按侧链R基团的化学结构将氨基酸分类
        • 脂肪族氨基酸
          • 中性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸（α-氨基-γ-甲基戊酸）、异亮氨酸
          • 含羟基的氨基酸：丝氨酸和苏氨酸
          • 含硫氨基酸：半胱氨酸和甲硫氨酸(又称蛋氨酸)
          • 含酰胺基的氨基酸：天冬酰胺和谷氨酰胺
          • 酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸
          • 碱性氨基酸：精氨酸和赖氨酸
        • 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
        • 杂环族氨基酸：组氨酸和脯氨酸
      • 根据R基团的极性将氨基酸分类
        • 非极性R基团氨基酸
        • 极性不带电荷R基团氨基酸
        • 极性带正电荷R基团氨基酸
        • 极性带负电荷R基团氨基酸
    • 2、蛋白质的稀有氨基酸
    • 3、非蛋白质氨基酸
  • 三、氨基酸的性质
    • 1、一般物理性质
      • 白色晶体、熔点极高、一般能溶于水、能溶解于稀酸和稀碱
    • 2、氨基酸的两性解离和等电点
      • 氨基酸的两性离子形式
        • 在同一个氨基酸分子上带有等量的正负两种电荷，由于正负电荷相互中和而呈电中性
      • 氨基酸的解离
      • 氨基酸的等电点
    • 3、氨基酸的旋光性和光吸收
      • 氨基酸的旋光性
      • 氨基酸的光吸收
        • 利用紫外分光光度法测定样品中蛋白质的含量
    • 4、氨基酸的重要性质
      • α-氨基参加的反应
        • 生成席夫碱的反应
        • 氨基酸的甲醛滴定
        • 与酰化试剂反应
        • 烃基化反应
      • α-羧基参加的反应
        • 成盐和成酯反应
        • 呈酰氯反应
      • α-羧基和α氨基共同参加的反应
        • 与茚三酮反应
        • 成肽反应
      • 侧链R基团参加的反应
• 第三节 肽
  • 一、肽及肽平面
    • 肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，是由一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键，由肽键所形成的化合物称为肽。
  • 二、肽的性质
    • 1、物理性质
    • 2、重要的化学性质
  • 三、天然存在的活性寡肽
    • 还原型谷胱甘肽是存在于动植物和微生物细胞中的一种重要的三肽
    • 脑啡肽是一类小的活性肽，是在中枢神经系统中形成的，是体内自己产生的一类鸦片剂
    • 激素类多肽是激素的重要组成成分
    • 抗生肽类多肽由细菌分泌产生
• 第四节 蛋白质的共价结构
  • 一、蛋白质一级结构
  • 二、蛋白质一级结构的测定
    • 1、多肽链的拆分
    • 2、二硫键的拆分
    • 3、氨基酸组成的分析
    • 4、N末端分析
      • (1)2，4-二硝基氟苯(DNFB)法
      • (2)异硫氰酸苯酯(PITC)法
      • (3）丹磺酰氯(DNS)法
      • （4）氨肽酶法
    • 5、C末端分析
      • (1)肼解法
      • (2)还原法
      • （3）羧肽酶法
    • 6、多肽链的部分水解
      • （1）酶水解
      • （2）化学水解
    • 7、二硫桥位置的确定
    • 8、完整肽链的氨基酸顺序的确定
  • 三、蛋白质一级结构与功能的关系
    • 1、同源蛋白质种氨基酸顺序的种属差异
    • 2、分子病与结构的关系
• 第五节 蛋白质的空间结构
  • 一、蛋白质的二级结构
    • 1.α螺旋结构
      • α螺旋是一种重复性结构
      • α螺旋是一个类似棒状的结构
      • α螺旋的相邻螺圈之间形成氢键，所有氢键的去向几乎与中心轴平行
      • α螺旋有左手螺旋和右手螺旋，但天然蛋白质的α螺旋几乎都是右手螺旋
    • 2.β折叠结构
      • β折叠结构是蛋白质中第二种常见的二级结构
      • 在β折叠结构中，所有的肽键都参与了链间氢键的形成，分为平行式和反平行式
      • β折叠结构特点
        • (1)氢键与肽链的长轴接近垂直(2)多肽主链呈锯齿状折叠构象(3)侧链R基交替地分布在片层平面的两侧
    • 3.β转角结构
  • 二、超二级结构和结构域
    • 1.超二级结构
      • α螺旋聚集体(αα型)
      • β折叠聚集体(ββ型)
      • α螺旋和β折叠的聚集体
      • β曲折
    • 2.结构域
  • 三、蛋白质的三级结构
    • 蛋白质的三级结构有类似与肌红蛋白的共同特点:
      • ①具备三级结构的蛋白质一般都是球蛋白,都有近似球状或椭球状的外形,而且整个分子排列紧密结实,内部有时只能容纳几个水分子。
      • ②大多数含亲水性侧链基团的氨基酸残基都分布在分子的外表面,它们与水接触并强烈水化,形成亲水的分子外壳,从而使球蛋白分子可溶于水。
      • ③大多数含疏水性侧链基团的氨基酸残基都埋在分子内部,它们相互作用形成一个致密的疏水核,而且这些疏水区域常常是蛋白质分子的功能部位或活性中心。
  • 四、蛋白质的四级结构
    • 蛋白质的四级结构的特点:
      • 亚基之间通过其表面的非共价键连接在一起,形成完整的寡聚蛋白质分子。
      • 亚基一般只由一条肽链组成,但有的亚基由两条或多条肽链组成,这些肽链相互间以二硫键相连。
      • 亚基单独存在时没有活性,具有四级结构的蛋白质当缺少某一个亚基时也不具有生物活性。
      • 有些蛋白质的四级结构是均一的,即由相同的亚基组成;而有些则是不均一的,即由不同亚基组成。亚基一般以 α、β、γ 等命名。
      • 大多数寡聚蛋白质的亚基数目为偶数,个别的为奇数。
      • 亚基在蛋白质中的排布一般是对称的,对称性是具有四级结构的蛋白质最重要的性质之一。
  • 五、蛋白质的空间结构与功能的关系
• 第六节 蛋白质的性质
  • 一、蛋白质的两性解离和特点
  • 二、蛋白质的胶体性质
  • 三、蛋白质的变性与沉淀
    • 1.蛋白质的变性作用
      • 蛋白质变性作用实质上是由于非共价键被破坏引起天然构象解体，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构。蛋白质变性后一级结构不变，分子质量不变。
      • 蛋白质变性后会出现的现象
        • 生物活性的丧失
        • 一些侧链基团的暴露
        • 一些理化性质的改变
        • 生物化学性质的改变
    • 2.蛋白质沉淀
      • (1)盐析法
      • (2)重金属盐沉淀法
      • (3)等电点沉淀法
      • (4)有机溶剂沉淀法
      • (5)某些酸类沉淀法
      • (6)加热沉淀法
  • 四、蛋白质的颜色反应
    • 1，双缩脲反应
    • 2.米伦式反应
    • 3.蛋白质黄色反应
    • 4.乙醛酸反应
    • 5.坂口反应
    • 6.酚试剂（福林试剂）反应
• 第七节 蛋白质分离纯化的常用方法
  • 一、材料的预处理及细胞破碎
    • 机械破碎法
    • 渗透破碎法
    • 反复冻融法
    • 超声波法
    • 酶法
  • 二、蛋白质的抽提
    • 选择适当的缓冲液把蛋白质提取出来，抽提所用缓冲液的pH、离子强度、组成成分等条件的选择应根据所制备的蛋白质性质而定。
  • 三、蛋白质的粗分级分离
    • (1)透析和超过滤(2)等电点沉淀法(3)盐析法(4)有机溶剂沉淀法
  • 四、样品的细分级分离
    • 1.凝胶过滤色谱
    • 2.离子交换色谱
      • 两种常用的纤维素离子交换剂：(1)羧甲基纤维素(CM-纤维素) (2)二乙基氨基乙基纤维素(DEAE-纤维素)
    • 3.亲和色谱
• 制药203004郭涵笑202030090407