蛋白质的结构与功能

重磅来袭！生物化学与分子生物学第一章蛋白质的结构与功能思维导图分享！下图详细介绍了蛋白质的分子组成、蛋白质结构与功能的关系两部分内容，并着重梳理了蛋白质分子结构的相关知识要点。如果对你有帮助的话，不妨收藏一下呀！

pr的结构与功能

pr的分子组成

L-α-aa是pr的基本结构单位

一般20种，除甘氨酸(Gly G)

按侧链结构和理化性质分类

只有20种aa参与pr的合成

非极性脂肪族aa(×7)

甘氨酸 Gly G 丙氨酸 Ala A 缬氨酸 Val V 亮氨酸 Leu L 异亮氨酸 Ile I

脯氨酸 Pro P 含亚氨基 甲硫氨酸(蛋氨酸) Met M 含硫甲基

极性中性aa(×5)

含羟基(-OH) 丝氨酸 Ser S 苏氨酸 Thr T

天冬酰胺 Asn N 谷氨酰胺 Gln Q

分别为天冬氨酸和谷氨酸胺化得到

半胱氨酸 Cys C 含巯基(-SH)

芳香族aa(×3)

苯丙氨基 Phe P(苯环)

酪氨酸 Tyr T(酚基)

色氨酸 Trp W(吲哚基)

酸性aa(×2)

天冬氨酸 Asp D 谷氨酸 Glu E

侧链均含有羧基

碱性aa(×3)

精氨酸 Arg R(胍基)

赖氨酸 Lys K

组氨酸 His H(咪唑基)

aa的理化性质

两性解离(等电点 pI)

aa解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该aa的等电点(pI)

没有等电点相同的aa

pH＜pI aa带正电 pH＞pI aa带负电

pI＝½(pK.+pK..)

若一个aa有3个可解离基团，取兼性离子两边的pK的平均值

紫外吸收性质

含共轭双键

Trp＞Tyr＞Phe的最大吸收峰 在280nm

与茚三酮→蓝紫色化合物(△) 该物质最大吸收峰在570nm

aa很少发生化学反应

通过肽键连接形成pr或多肽

主链骨架:氨基N、α-C、羧基C

肽键(酰胺键)

前一个aa的α-羧基和后一个aa的α-氨基脱水缩合形成

有一定程度的双键性，不能自由旋转

寡肽:2-20个aa 多肽:20-50个aa

方向N→C

aa残基

肽链中的aa分子因脱水缩合而基团不全

生物活性肽

谷胱甘肽(GSH)

谷氨酸(Glu)+半胱氨酸(Cys)+甘氨酸(Gly)

巯基(-SH) 还原性

膜蛋白(尤其是红细胞) 酶蛋白

功能

1.保护巯基酶的活性 2.维持红细胞膜的稳定 3.解毒 4.参与氧化还原反应

多肽类激素及神经肽体

pr的分子结构

基本结构(一级结构)

聪哥N-端至C-端的aa排列顺序

主要化学键:肽键 所有二硫键的位置也属于该范畴

高级结构(空间构象)

二级结构

肽单位:参与肽键的6个原子α-C.、C、O、N、H、α-C..构成的平面

定义:指pr分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及侧链

分类

α-螺旋

多肽链的主链围绕中心轴(假想)作有规律的螺旋式上升

有Pro时，则不能形成α-螺旋(因为不能形成氢键)

右手螺旋 顺时针

用右手，大拇指☞上升方向，四指☞螺旋方向 从下往上看，为顺时针

螺距为0.54nm

3.6个aa残基螺旋上升一圈

β-折叠

5--8个aa残基形成锯齿状，再平行排列

两个反平行肽段的间距为0.70nm

β-转角

180°回折 4个aa残基组成(第二个常为Pro)

Ω环(无规卷曲)

存在于球状pr

超二级结构

形式:αα、βαβ、ββ

模体(结构模体)

有特定功能的超二级结构

形式: α-螺旋-β-转角(或环)-α-螺旋 链-β-转角-链 链-β-转角-α-螺旋-β-转角-链

锌指结构→能与DNA或RNA结合 亮氨酸拉链→癌基因表达调控有关

三级结构

定义:整条肽链中全部aa残基的相对空间位置，即所有原子

肌红蛋白＝血红素辅基+多肽链

A-H8个螺旋区 表面亲水侧链，分子内部为疏水侧链

疏水键(较主要)、盐键(离子键)、氢键、范德华力

可溶于水(pr溶于水才能发挥功能)

结构域

分子量较大的pr可折叠成多个结构比较紧密且稳定的区域，并各行其功能 并非所有pr的结构域都明显可分

100--200个aa残基

分子伴侣

四级结构

定义:各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用

亚基:没有功能的三级结构

血红蛋白

化学键为离子键

4个亚基通过8个离子键相连

分类

根据组成

单纯pr(只含aa)

缀合pr/结合pr(pr+非pr)

非pr指辅基

根据形状

纤维状pr(多数为结构蛋白)

球状pr(多数为功能蛋白)

pr结构与功能的关系

主要功能

分布广、含量高、更新快

构成细胞和生物体结构、物质运输 催化、信息交流、免疫、氧化供能 维持酸碱平衡和正常的血浆渗透压

执行功能的主要方式

pr与小分子相互作用

pr与核酸的相互作用

pr与pr相互作用是主要方式

一级结构

一级结构是空间构象的基础

一级结构相似的pr具有相似的高级结构和功能

aa序列→生物进化

aa序列改变→疾病

分子病:因基因突变而导致pr分子发生变异的疾病

血红蛋白(Hb)与肌红蛋白(Mb)

pr的理化性质

两性电离

胶体性质

变性与复性

光吸收

测含量

分子量单位道尔顿 1kd＝1千道尔顿 即分子量为1000

影响α-螺旋形成的因素 1.同性aa(尤其是同种电荷) 2.脯氨酸(Pro) 3.侧链大小(比较大的不能形成)

在折叠时，以α-C为转折点，以肽单元为基本单位进行旋转、折叠和扭曲形成不同的二级结构

每克样品含N克数×6.25×100 ＝100g样品中pr含量(g％)

6.25＝1/16％