生物化学酶学概论知识点总结

酶在活性中心与底物结合：活性中心只占酶总体积的一小部分（1%-2%）、在一定程度上，底物结合的特异性取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性。

【生物化学】08-酶学概论知识点总结

• 酶的化学本质
  • 基本分类
    • 蛋白质
    • RNA
      • 核酶
        • 所有细胞中都存在的核酶
          • 肽酰基转移酶（转肽酶）
            • * 催化肽键形成 * 核糖体上最大的rRNA
          • 核糖核酸酶P
            • * 既有蛋白质，又有RNA * RNA起催化作用
      • 绝大多数还含有金属离子和/或蛋白质
  • 根据化学组成
    • 单纯酶
    • 缀合酶
    • 结合酶
  • 根据与辅因子的结合
    • 全酶
      • 与辅因子结合
    • 脱辅酶
  • 辅因子
    • 辅酶
      • 与脱辅酶结合松散
      • 使用透析或超滤等温和方法可去除
    • 辅基
      • 与脱辅酶结合紧密（甚至共价结合）
      • 使用透析或超滤难以除去
    • 金属离子
      • 金属酶
  • 根据酶蛋白本身结构特征
    • 单体酶
      • 其中一类
        • 多功能酶
    • 寡聚酶
    • 多酶复合物
• 酶的特性
  • 酶促反应具有饱和动力学与底物专一性
    • 需要与底物形成复合物
  • 酶促反应一定是双向的
    • 代谢中的“不可逆反应”不是由酶造成的
  • 酶不改变反应的平衡常数
  • 酶的功能
    • 控制一个反应何时何地进行
    • 调节反应的速率
    • 防止副反应的发生
    • 优化特殊条件下的反应
• 酶的催化性质
  • 高效性
    • 能大幅降低反应的活化能
      • 过渡态理论
  • 酶在活性中心与底物结合
    • 活性中心
      • 定义
        • 酶分子上与底物结合，并与催化作用直接相关的区域
        • 缀合酶
          • 包括与辅因子结合的区域
        • 多功能酶
          • 多个活性中心
      • 结构
        • 结合基团
        • 催化基团
          • 一定是亲水AA
            • * 大量出现的AA * His>Cys>Asp>Arg>Glu
      • 特征
        • 活性中心是一个三维实体
          • 通常由若干一级结构上并不相邻的AA组成
        • 活性中心只占酶总体积的一小部分（1%-2%）
          • 其他部分为结构支架，有助于活性中心三维结构的形成和稳定
        • 活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋
          • 中心多为疏水AA，也有少量亲水AA
        • 与底物结合为多重次级键
          • 有的酶在催化中会与底物暂时形成共价键（共价催化）
        • 在一定程度上，底物结合的特异性取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性
          • 活性中心与过渡态互补性好于与底物的互补性
        • 活性中心的构象不是固定的，而是具有一定的柔性
  • 高度的专一性
    • 类型
      • 绝对专一性
        • 仅催化一个特定的反应
      • 相对专一性
        • 基团专一性
          • 酶只作用于含有特定官能团的分子
        • 键专一性
          • 酶只作用于含有特定化学键的分子
      • 立体专一性
        • 定义
          • 酶对具有立体异构体的底物只作用于其中一种
        • 旋光异构专一性
        • 集合异构专一性
        • 补充：许多酶能区分假手性C
    • 解释模型
      • 锁钥模型
        • 淘汰
        • 主要内容
          • 活性中心的构象是固定不变的
          • 底物的结构必须与活性中心结构非常吻合才能结合
        • 缺陷
          • 不能解释酶的活性中心为何也能与产物结合并催化逆反应
          • 对解释酶的催化机制没有任何帮助
      • 诱导契合模型
        • 广泛接受
          • 有效解释专一性
          • 有助于解释催化机制
        • 主要内容
          • 酶活性中心不是僵硬不变的结构，而是具有一定柔性
          • 酶在与底物结合前后构象是不同的
            • * 一开始活性中心并不适合结合底物 * 一旦与底物接近，就开始双向的诱导 * 酶受到底物分子的诱导，其构象发生变化 * 底物的构象也会发生变化
          • 构象的变化使酶更好地结合底物，还能使活性中心的催化基团处于合适的位置
        • 典型例子
          • 己糖激酶
            • * 催化反应 * 催化ATP的一个磷酸基团转移给葡萄糖的6号位羟基 * 副反应 * 若水存在，可提供“羟基”与葡萄糖竞争，导致ATP的水解 * 避免副反应方法 * 只有葡萄糖进入酶的活性中心以后，才能诱导活性中心的构象发生变化，使活性中心的催化基团处于合适的位置而能更好地进行催化 * 活性中心是两叶间的裂缝，在葡萄糖的诱导下裂缝闭合 * 为底物创造了更疏水的环境 * 赶走了原本占据在活性中心的水分子 * 若用少一个C的木糖代替葡萄糖 * 己糖激酶能催化ATP水解
      • 三点附着模型
        • 解释了酶的立体专一性
        • 主要内容
          • 底物在活性中心的结合有3个结合点
          • 只有当在这三个结合点都匹配时，酶才会催化相应反应
        • 典型例子
          • 顺乌头酸酶
            • * 催化反应 *
  • 反应条件温和
  • 对反应条件敏感，容易失活
    • pH还可能影响底物的解离状况，对依赖离子键结合底物的反应产生影响
  • 受到调控
  • 许多酶的活性还需要辅因子的存在
• 酶的分类和命名
  • 酶的分类
    • 氧化还原酶
      • 电子转移
    • 转移酶
      • 分子间集团转移
    • 水解酶
      • 通过加水导致键的断裂
    • 裂合酶
      • 消除反应，产生双键
    • 异构酶
      • 分子内的重排
    • 连接酶
      • 水解ATP与分子之间的连接偶联
    • 转位酶
      • 与核苷三磷酸水解或氧化还原酶反应偶联的物质跨膜转运或在膜内的分离
  • 酶的命名
    • 两个名称
      • 系统名
      • 惯用名