酶

酶可能是一条肽链,如水解RNA的核糖核酸酶就是由124个氨基酸组成的单条肽链;也可由两条或多条肽链组成,如乳酸脱氢酶由4条肽链组成。有些酶,整个分子都是蛋白质,另一些酶分子除...

酶

• 生物学意义及特点
  • 生物学意义
    • 概念：酶是生物体内一类具有催化活性和 特定空间结构的生化大分子，包括核酸和蛋白质
    • 化学本质：绝大多数酶是蛋白质
  • 特点
    • 易失活
    • 催化效率非常高
    • 高度专一性
      • 分类
        • 立体化学专一性
          • 立体异构专一性：底物有立体异构，酶只作用一种 例：L氨基酸氧化酶
          • 几何异构专一性：产物有立体异构时，底物被酶催化后只能得到一种立体异构 例：丙酮酸受乳酸脱氢酶催化
        • 非立体化学专一性
          • 键专一性 键必须正确 例：脂酶，蛋白酶，核酸酶，淀粉酶
          • 基团专一性：键和一侧基团正确 例：胰蛋白酶
          • 绝对专一性：键和两侧基团都正确 脲酶
      • 机制：诱导契合学说
    • 催化活性可调节控制
    • 催化特异化学反应
  • 分类与命名
    • 分类1氧化还原2转移3水解4裂合5异构6合成
    • 命名
      • 习惯命名法
      • 系统命名法
• 化学组成与结构
  • 化学组成
    • 据酶蛋白的特点 和分子大小分：
      • 单体酶
      • 寡聚酶
      • 多酶体系
    • 据酶的化学组成分
      • 单纯酶：仅有蛋白质构成
      • 结合酶
        • 酶蛋白：决定酶催化的专一性和高效性
        • 辅助因子：决定酶促反应类型
          • 按辅助因子与酶蛋白 结合的牢固程度分
            • 辅酶：结合疏松（非共价），透析可除
            • 辅基：结合牢固（共价），透析不可除
          • 按化学组成分
            • 无机离子：金属蛋白质，金属活化酶
            • 小分子有机物：维生素
              • 
  • 酶的结构与功能
    • 酶的活性中心与必需基团
      • 必需基团：与酶活性密切相关的基团
        • 分类
          • 活性中心内的必需基团 与催化部位与底物结合部位有关
          • 活性中心外的必需基团 维持整个分子的空间构象
      • 活性中心：酶分子中某些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶的活性直接相关
    • 酶原的激活
      • 概念：酶原 某些酶在细胞合成或分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身 酶原激活：使酶转变为有活性的酶的作用
      • 机制：酶活性中心形成或暴露的过程
      • 意义：
        • ①自我保护作用，避免细胞产生的蛋白酶对自身进行消化 ②酶活性调节的方式之一，保证体内代谢正常进行
• 酶的作用机制
  • 酶能显著降低活化能
  • 中间复合物学说
• 酶促反应动力学
  • 影响酶促反应的因素
    • 底物浓度
      • 曲线可分为三个阶段： 一级反应：直线 混合级反应：曲线 等级反应：趋于平行
      • 米氏方程
        • • Km的概念特点
            • 概念：酶促反应达到最大反 应速度的一半时底物的浓度。 单位mol/L
            • 特点：酶的特征性常数，当ph,温度离子 浓度不变时km一般恒定 
          • km的应用
            • 判断最适底物：不同底物又不同的km, km最小的即为最适底物 1/km越大，对底物的亲和力越大
            • 计算推导
            • 判断反应方向
            • 寻找限速步骤：km最大
          • 米氏常数的求法：双倒数作图
            • 
    • 温度
      • 最适温度：酶促反应最大时的温度
      • 主要原因：①酶促反应随温度增高而增高 ②温度过高使蛋白质变性
    • PH
      • 最适PH:酶表现最大活力时的ph
      • 主要原因:①影响酶和底物解离 ② 影响酶分子构象
    • 酶浓度
      • 酶浓度与反应初速度成正比
      • 当底物浓度大大超过酶浓度时， 反应速度与酶浓度成正比
    • 激活剂
      • 概念:提高酶活性，加速酶促反应进行的物质
      • 类型:①无机离子②小分子物质③EDTA
      • 不同浓度的激活剂对酶活性的影响不同，一种酶的 激活剂对另一种酶来说可能是一种抑制剂
    • 抑制剂
      • 概念 抑制作用：酶分子中必需基团的性质受到某些 化学物质的影响而发生改变，导致 酶的活性丧失或降低
      • 酶抑制与变性的关系
        • 共性：均使酶活性降低或丧失
        • 区别：抑制剂对酶有选择性，变性没有。
      • 抑制剂对酶的影响
        • 不可逆抑制
          • 抑制剂与酶的必需基团以共价键的方式结合 引起酶活性丧失，不能用透析，超滤的方法除 去抑制剂恢复活力
          • 非专一性不可逆抑制
            • 特点：抑制剂与酶分子中一类或几类 基团作用，无论必需基团与否，都进行共价结合
            • 常见抑制剂：某些重金属离子 有机砷化物，对氯汞苯甲酸
          • 专一性不可逆抑制剂
            • 概念：酶抑制剂专一作用于酶的活性中心 或必需基团，进行共价结合
            • 例：有机磷杀虫剂
        • 可逆抑制
          • 抑制剂与酶的必需基团以非共价键的方式结合 引起酶活性丧失，能用透析，超滤的方法除 去抑制剂恢复活力
          • 竞争性抑制
            • 概念：抑制剂和底物对酶的结合有竞争作用
            • 特征：不能形成IES三联复合体
            • 动力学特征：①I存在时，表观km和vm都减小 ②抑制程度与I成正比，与S成反比
            • 例：丙二酸对琥珀酸脱氢的抑制 二氢叶酸，磺胺类药物
          • 非竞争性抑制
            • 概念：底物与抑制剂的结合与酶的 结合不相关，但是不能释放出底物
            • 特征：可以形成IES三联复合体，但不能释放产物
            • 动力学特点：①I存在时，km不变，vm减小 ②抑制程度与I成正比，与S无关
          • 反竞争性抑制
            • 概念：抑制剂不与游离酶结合，但与酶－底物复合物结合，不能释放产物
            • 特征：I与ES结合形成IES,但不能释放产物
            • 动力学特点：①I存在时，km和vm都减小 ②抑制程度与I成正比，与S成正比
• 酶的活力测定
  • 酶活力
    • 概念:催化一定化学反应的能力
    • 衡量标准:酶促反应大小
    • 酶促反应速度:单位时间内，单位体级内底物的减少量 或产物的增加量，通常测定产物增加量
    • 单位 国际单位（IU）1katal=6*10∧7IU
  • 比活力
    • 每mg蛋白所含的酶活力单位数
    • 比活力=活力单位数/毫克蛋白
• 重要的酶类
  • 同工酶
    • 概念:能够催化相同化学反应， 但是分子结构不同的一类酶
    • 例:乳酸脱氢酶
  • 调节酶
    • 共价调节酶
      • 概念:调节剂通过共价键与酶结合，以增减分子上 基团的方式来调节酶的活化状态
      • 例:糖原磷酸化酶
      • 常见化学修饰类型:磷酸化/去磷酸化
    • 变构酶
      • 概念:寡聚酶。分子中除了有可以结合底物的活化 中心外还有可以结合调节物的变构中心
      • 变构中心:结合调节物，调节酶反应速度（与活性中心区分） 可位于不同亚基上，也可位于同一亚基的不同部位

酶

• 生物学意义及特点
  • 生物学意义
    • 概念：酶是生物体内一类具有催化活性和 特定空间结构的生化大分子，包括核酸和蛋白质
    • 化学本质：绝大多数酶是蛋白质
  • 特点
    • 易失活
    • 催化效率非常高
    • 高度专一性
      • 分类
        • 立体化学专一性
          • 立体异构专一性：底物有立体异构，酶只作用一种 例：L氨基酸氧化酶
          • 几何异构专一性：产物有立体异构时，底物被酶催化后只能得到一种立体异构 例：丙酮酸受乳酸脱氢酶催化
        • 非立体化学专一性
          • 键专一性 键必须正确 例：脂酶，蛋白酶，核酸酶，淀粉酶
          • 基团专一性：键和一侧基团正确 例：胰蛋白酶
          • 绝对专一性：键和两侧基团都正确 脲酶
      • 机制：诱导契合学说
    • 催化活性可调节控制
    • 催化特异化学反应
  • 分类与命名
    • 分类1氧化还原2转移3水解4裂合5异构6合成
    • 命名
      • 习惯命名法
      • 系统命名法
• 化学组成与结构
  • 化学组成
    • 据酶蛋白的特点 和分子大小分：
      • 单体酶
      • 寡聚酶
      • 多酶体系
    • 据酶的化学组成分
      • 单纯酶：仅有蛋白质构成
      • 结合酶
        • 酶蛋白：决定酶催化的专一性和高效性
        • 辅助因子：决定酶促反应类型
          • 按辅助因子与酶蛋白 结合的牢固程度分
            • 辅酶：结合疏松（非共价），透析可除
            • 辅基：结合牢固（共价），透析不可除
          • 按化学组成分
            • 无机离子：金属蛋白质，金属活化酶
            • 小分子有机物：维生素
              • 
  • 酶的结构与功能
    • 酶的活性中心与必需基团
      • 必需基团：与酶活性密切相关的基团
        • 分类
          • 活性中心内的必需基团 与催化部位与底物结合部位有关
          • 活性中心外的必需基团 维持整个分子的空间构象
      • 活性中心：酶分子中某些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶的活性直接相关
    • 酶原的激活
      • 概念：酶原 某些酶在细胞合成或分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身 酶原激活：使酶转变为有活性的酶的作用
      • 机制：酶活性中心形成或暴露的过程
      • 意义：
        • ①自我保护作用，避免细胞产生的蛋白酶对自身进行消化 ②酶活性调节的方式之一，保证体内代谢正常进行
• 酶的作用机制
  • 酶能显著降低活化能
  • 中间复合物学说
• 酶促反应动力学
  • 影响酶促反应的因素
    • 底物浓度
      • 曲线可分为三个阶段： 一级反应：直线 混合级反应：曲线 等级反应：趋于平行
      • 米氏方程
        • • Km的概念特点
            • 概念：酶促反应达到最大反 应速度的一半时底物的浓度。 单位mol/L
            • 特点：酶的特征性常数，当ph,温度离子 浓度不变时km一般恒定 
          • km的应用
            • 判断最适底物：不同底物又不同的km, km最小的即为最适底物 1/km越大，对底物的亲和力越大
            • 计算推导
            • 判断反应方向
            • 寻找限速步骤：km最大
          • 米氏常数的求法：双倒数作图
            • 
    • 温度
      • 最适温度：酶促反应最大时的温度
      • 主要原因：①酶促反应随温度增高而增高 ②温度过高使蛋白质变性
    • PH
      • 最适PH:酶表现最大活力时的ph
      • 主要原因:①影响酶和底物解离 ② 影响酶分子构象
    • 酶浓度
      • 酶浓度与反应初速度成正比
      • 当底物浓度大大超过酶浓度时， 反应速度与酶浓度成正比
    • 激活剂
      • 概念:提高酶活性，加速酶促反应进行的物质
      • 类型:①无机离子②小分子物质③EDTA
      • 不同浓度的激活剂对酶活性的影响不同，一种酶的 激活剂对另一种酶来说可能是一种抑制剂
    • 抑制剂
      • 概念 抑制作用：酶分子中必需基团的性质受到某些 化学物质的影响而发生改变，导致 酶的活性丧失或降低
      • 酶抑制与变性的关系
        • 共性：均使酶活性降低或丧失
        • 区别：抑制剂对酶有选择性，变性没有。
      • 抑制剂对酶的影响
        • 不可逆抑制
          • 抑制剂与酶的必需基团以共价键的方式结合 引起酶活性丧失，不能用透析，超滤的方法除 去抑制剂恢复活力
          • 非专一性不可逆抑制
            • 特点：抑制剂与酶分子中一类或几类 基团作用，无论必需基团与否，都进行共价结合
            • 常见抑制剂：某些重金属离子 有机砷化物，对氯汞苯甲酸
          • 专一性不可逆抑制剂
            • 概念：酶抑制剂专一作用于酶的活性中心 或必需基团，进行共价结合
            • 例：有机磷杀虫剂
        • 可逆抑制
          • 抑制剂与酶的必需基团以非共价键的方式结合 引起酶活性丧失，能用透析，超滤的方法除 去抑制剂恢复活力
          • 竞争性抑制
            • 概念：抑制剂和底物对酶的结合有竞争作用
            • 特征：不能形成IES三联复合体
            • 动力学特征：①I存在时，表观km和vm都减小 ②抑制程度与I成正比，与S成反比
            • 例：丙二酸对琥珀酸脱氢的抑制 二氢叶酸，磺胺类药物
          • 非竞争性抑制
            • 概念：底物与抑制剂的结合与酶的 结合不相关，但是不能释放出底物
            • 特征：可以形成IES三联复合体，但不能释放产物
            • 动力学特点：①I存在时，km不变，vm减小 ②抑制程度与I成正比，与S无关
          • 反竞争性抑制
            • 概念：抑制剂不与游离酶结合，但与酶－底物复合物结合，不能释放产物
            • 特征：I与ES结合形成IES,但不能释放产物
            • 动力学特点：①I存在时，km和vm都减小 ②抑制程度与I成正比，与S成正比
• 酶的活力测定
  • 酶活力
    • 概念:催化一定化学反应的能力
    • 衡量标准:酶促反应大小
    • 酶促反应速度:单位时间内，单位体级内底物的减少量 或产物的增加量，通常测定产物增加量
    • 单位 国际单位（IU）1katal=6*10∧7IU
  • 比活力
    • 每mg蛋白所含的酶活力单位数
    • 比活力=活力单位数/毫克蛋白
• 重要的酶类
  • 同工酶
    • 概念:能够催化相同化学反应， 但是分子结构不同的一类酶
    • 例:乳酸脱氢酶
  • 调节酶
    • 共价调节酶
      • 概念:调节剂通过共价键与酶结合，以增减分子上 基团的方式来调节酶的活化状态
      • 例:糖原磷酸化酶
      • 常见化学修饰类型:磷酸化/去磷酸化
    • 变构酶
      • 概念:寡聚酶。分子中除了有可以结合底物的活化 中心外还有可以结合调节物的变构中心
      • 变构中心:结合调节物，调节酶反应速度（与活性中心区分） 可位于不同亚基上，也可位于同一亚基的不同部位