导图社区 第一章
生物化学第一章全部内容大纲、生物化学,顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科,常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分,如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说,则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。
编辑于2023-03-19 10:50:27 四川省生物化学第一章
第一节
蛋白质分子的组成
根据侧链和理化性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸
甘氨酸Gly
丙氨酸Ala
颉氨酸Val
亮氨酸Leu
异亮氨酸ILe
脯氨酸Pro
甲硫氨酸Met
极性中性氨基酸
丝氨酸Ser
半胱氨酸Cys
天冬氨酸Asn
谷氨酰胺Gln
苏氨酸Thr
芳香族氨基酸
苯丙氨酸Phe
酪氨酸Tyr
色氨酸Trp
酸性氨基酸
天冬氨酸Asp
谷氨酸Glu
碱性氨基酸
精氨酸Arg
耐氨酸Lys
组氨酸His
除甘氨酸,其他氨基酸有D,L等型异构体
非天然蛋白质组成的氨基酸
同型半胱氨酸
可形成二硫键
瓜氨酸
鸟氨酸
修饰氨基酸蛋白质合成后修饰加工生成,没有相应的编码
胱氨酸
羟脯氨酸
羟赖氨酸
氨基酸是组成蛋白质的基本单位
零碎的知识
各种蛋白质含氮量平均为16%
与蛋白质相关疾病
疯牛病
镰刀行细胞贫血
阿尔兹海默症
坏血病
地中海贫血
L-阿尔法氨基酸是组成蛋白质的基本单位
氨基酸共有或特有的理化性质
氨基酸具有两性解离的性质
解离方式取决于所处环境的酸碱度
PH<PI为阳离子
PH=PI为碱性离子
PG>PI为阴离子
PI
大于7.4(正电)
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
小于7.4(负电)
其他氨基酸
肽链
肽键
本质是酰胺键
残基
肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,叫做残基
分类
2-20个氨基酸相连
寡肽
21-50个氨基酸相连
多肽
大于五十个氨基酸相连
蛋白质
特殊化合物
重点
谷胱甘肽
结构
组成
谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸
巯基有还原性
反应
GSH被氧化成氧化型谷胱甘肽
作用
解毒
参与氧化还原反应
保护巯基酶的活性
维持红细胞膜结构的稳定
多肽类激素及神经肽
第二节
蛋白质的分子结构
一级
化学键
肽键
二硫键
定义
氨基酸排列顺序
意义
一级结构是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础
但是不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
高级结构(空间构象)
二级
化学键
肽键,氢键
定义
某一肽链的局部空间结构
主链骨架原子
除去R基团为主链
结构分类
α-螺旋
特点
右手螺旋(顺时针)
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈
β-折叠
特点
依次折叠成锯齿状
走向
平行同向
平行反向
β-转角σ-环
特点
发生于肽链进行180度回折
pro容易使肽链形成转角
氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
基础
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的
三级
定义
肽链中所有原子在三维空间的排布情况
化学键
离子键
盐键(疏水键)
氢键
范德华力
结构分类
结构模体
蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分
结构特点
含二级或超二级结构组合
αα,pap,pp(p为贝塔)
特定结构
亮氨酸拉链
定义
出现在DNA结合蛋白和其他蛋白质中的一种结构模体
特点
当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面相互作用而形成一个圈对圈的二聚体结构
亮氨酸有规律地每间隔六个氨基酸就出现一次
亮氨酸拉链常出现在真核生物DNA结合蛋白的C端,往往与癌基因表达调控有关
锌指结构
钙结合蛋白
分子伴侣
分子伴侣通过一个保护环节从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构
作用
使未折叠肽段正确折叠
诱导错误结合正确折叠
诱导二硫键正常形成
例子
热休克蛋白,伴侣蛋白,核质蛋白
结构域
定义
分子量较大的蛋白质常可折叠形成多个结构较为紧密且稳定的区域,并且个行其功能
蛋白质的多肽链必须折叠成正确的空间构象
四级
定义
亚基的空间排布及接触部位的布局和相互作用
亚基
每一条多肽链都有其完整的三级结构
结合力
氢键
离子键
蛋白质的各种分类
形状
纤维状蛋白质
球状蛋白质
蛋白质家族
蛋白质家族
结构相似
超家族
功能相似
第三节
蛋白质的主要功能
构成细胞和生物体结构
物质运输
催化功能
信息交流
免疫功能
氧化供能
维持机体的酸碱平衡
维持正常的血浆渗透压
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
一级结构是空间结构的基础
核糖核酸酶A
结构恢复
一级结构还在,二三级结构遭到破坏,可以在特定环境下恢复功能
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
疾病
分子病
蛋白质分子发生变异所导致的疾病
病因为基因突变导致
例子
镰刀型细胞贫血
谷氨酸替换成缬氨酸
蛋白质的功能依赖特定空间结构
空间效应
协同效应
正协同效应
促进
负协同效应
抑制
协同效应是指一个亚基于其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力
别构效应
一个氧分子与Hb亚基结合后引起其他亚基构象变化
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化
例子p355硝酸甘油酸
蛋白质构象改变可引起疾病
分子病
例子
人纹状体脊髓变性病
阿尔兹海默症
亨廷顿
疯牛病
致病原理
α螺旋在谋未知蛋白质的作用下可转变成贝塔折叠
第四节
蛋白质具有两性电离性质
蛋白质具有胶体性质
表面电荷
水化膜
蛋白质的变性和复性
变性
结构破坏
二硫键和非共价键破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变
导致因素
加热,乙醇,有机溶剂,强酸,强碱,重金属离子及生物碱
防止变性
低温贮存
复性
蛋白质变形程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质任可恢复或部分恢复其原有的构象或功能
蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收
280nm
应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量
茚三酮反应
蓝紫色
双缩脲反应
检测蛋白质水解程度
中心主题
生物化学第一章
第一节
蛋白质分子的组成
根据侧链和理化性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸
甘氨酸Gly
丙氨酸Ala
颉氨酸Val
亮氨酸Leu
异亮氨酸ILe
脯氨酸Pro
甲硫氨酸Met
极性中性氨基酸
丝氨酸Ser
半胱氨酸Cys
天冬氨酸Asn
谷氨酰胺Gln
苏氨酸Thr
芳香族氨基酸
苯丙氨酸Phe
酪氨酸Tyr
色氨酸Trp
酸性氨基酸
天冬氨酸Asp
谷氨酸Glu
碱性氨基酸
精氨酸Arg
耐氨酸Lys
组氨酸His
除甘氨酸,其他氨基酸有D,L等型异构体
非天然蛋白质组成的氨基酸
同型半胱氨酸
可形成二硫键
瓜氨酸
鸟氨酸
修饰氨基酸蛋白质合成后修饰加工生成,没有相应的编码
胱氨酸
羟脯氨酸
羟赖氨酸
氨基酸是组成蛋白质的基本单位
零碎的知识
各种蛋白质含氮量平均为16%
与蛋白质相关疾病
疯牛病
镰刀行细胞贫血
阿尔兹海默症
坏血病
地中海贫血
L-阿尔法氨基酸是组成蛋白质的基本单位
氨基酸共有或特有的理化性质
氨基酸具有两性解离的性质
解离方式取决于所处环境的酸碱度
PH<PI为阳离子
PH=PI为碱性离子
PG>PI为阴离子
PI
大于7.4(正电)
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
小于7.4(负电)
其他氨基酸
肽链
肽键
本质是酰胺键
残基
肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,叫做残基
分类
2-20个氨基酸相连
寡肽
21-50个氨基酸相连
多肽
大于五十个氨基酸相连
蛋白质
特殊化合物
重点
谷胱甘肽
结构
组成
谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸
巯基有还原性
反应
GSH被氧化成氧化型谷胱甘肽
作用
解毒
参与氧化还原反应
保护巯基酶的活性
维持红细胞膜结构的稳定
多肽类激素及神经肽
第二节
蛋白质的分子结构
一级
化学键
肽键
二硫键
定义
氨基酸排列顺序
意义
一级结构是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础
但是不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
高级结构(空间构象)
二级
化学键
肽键,氢键
定义
某一肽链的局部空间结构
主链骨架原子
除去R基团为主链
结构分类
α-螺旋
特点
右手螺旋(顺时针)
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈
β-折叠
特点
依次折叠成锯齿状
走向
平行同向
平行反向
β-转角σ-环
特点
发生于肽链进行180度回折
pro容易使肽链形成转角
氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
基础
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的
三级
定义
肽链中所有原子在三维空间的排布情况
化学键
离子键
盐键(疏水键)
氢键
范德华力
结构分类
结构模体
蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分
结构特点
含二级或超二级结构组合
αα,pap,pp(p为贝塔)
特定结构
亮氨酸拉链
定义
出现在DNA结合蛋白和其他蛋白质中的一种结构模体
特点
当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面相互作用而形成一个圈对圈的二聚体结构
亮氨酸有规律地每间隔六个氨基酸就出现一次
亮氨酸拉链常出现在真核生物DNA结合蛋白的C端,往往与癌基因表达调控有关
锌指结构
钙结合蛋白
分子伴侣
分子伴侣通过一个保护环节从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构
作用
使未折叠肽段正确折叠
诱导错误结合正确折叠
诱导二硫键正常形成
例子
热休克蛋白,伴侣蛋白,核质蛋白
结构域
定义
分子量较大的蛋白质常可折叠形成多个结构较为紧密且稳定的区域,并且个行其功能
蛋白质的多肽链必须折叠成正确的空间构象
四级
定义
亚基的空间排布及接触部位的布局和相互作用
亚基
每一条多肽链都有其完整的三级结构
结合力
氢键
离子键
蛋白质的各种分类
形状
纤维状蛋白质
球状蛋白质
蛋白质家族
蛋白质家族
结构相似
超家族
功能相似
第三节
蛋白质的主要功能
构成细胞和生物体结构
物质运输
催化功能
信息交流
免疫功能
氧化供能
维持机体的酸碱平衡
维持正常的血浆渗透压
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
一级结构是空间结构的基础
核糖核酸酶A
结构恢复
一级结构还在,二三级结构遭到破坏,可以在特定环境下恢复功能
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
疾病
分子病
蛋白质分子发生变异所导致的疾病
病因为基因突变导致
例子
镰刀型细胞贫血
谷氨酸替换成缬氨酸
蛋白质的功能依赖特定空间结构
空间效应
协同效应
正协同效应
促进
负协同效应
抑制
协同效应是指一个亚基于其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力
别构效应
一个氧分子与Hb亚基结合后引起其他亚基构象变化
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化
例子p355硝酸甘油酸
蛋白质构象改变可引起疾病
分子病
例子
人纹状体脊髓变性病
阿尔兹海默症
亨廷顿
疯牛病
致病原理
α螺旋在谋未知蛋白质的作用下可转变成贝塔折叠
第四节
蛋白质具有两性电离性质
蛋白质具有胶体性质
表面电荷
水化膜
蛋白质的变性和复性
变性
结构破坏
二硫键和非共价键破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变
导致因素
加热,乙醇,有机溶剂,强酸,强碱,重金属离子及生物碱
防止变性
低温贮存
复性
蛋白质变形程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质任可恢复或部分恢复其原有的构象或功能
蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收
280nm
应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量
茚三酮反应
蓝紫色
双缩脲反应
检测蛋白质水解程度
中心主题