生物化学

生物化学有关知识点分享！超级详细！内容包含氨基酸、蛋白质、核酸、酶、脂、激素等知识要点，其中包含它们的定义、结构通式、功能、分类、主要反应、效应等详细知识点，同时附带示意图帮助你理解记忆，适用于学习复习，欢迎采纳！

生物化学 上

• 氨基酸
  • 定义与结构通式
    • 氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子物质
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  • 功能
    • 肽的组成单位包括寡肽，多肽和蛋白质 
    • 其他生物分子合成的前体或原料 
    • 脱氨基后留下的碳骨架既可以充当合成葡萄糖和酮体的原料，也可以进一步分解为机体供能
    • 某些氨基酸本身就特殊的生理活性 
• 蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸
  • 20种蛋白质氨基酸 
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• 疏水氨基酸与亲水氨基酸 
  • 依据:氨基酸侧链基团的水溶性
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• 必需与非必需氨基酸 
  • 必需：Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Ile、Leu和Val。
  • 非必需:Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly
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• 氨基酸的几种反应 
  • 缩合反应
    • 在一定的条件下，一个氨基酸分子的氨基可以和另外一个氨基酸分子的羧基发生缩合反应，以酰胺键或肽键相连形成肽。此反应是肽的人工合成或生物合成的分子基础。
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  • 茚三酮反应 
    • 氨基酸与水合茚三酮一起在水溶液中加热，可发生反应，生成蓝紫色物质，此反应被称为茚三酮反应。所有的氨基酸以及具有游离α-氨基和α-羧基的肽和蛋白质都与茚三酮起反应，并产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和它的修饰产物（羟脯氨酸）与茚三酮反应产生黄色物质
  • sanger反应
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  • Edman反应
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• 氨基酸的手性
  • 1.含有手性碳的有机分子具有手性，具有手性的有机分子具有对映异构体或镜像异构体，一个相当于我们的左手，另一个相当于我们的右手 2.除了甘氨酸以外的所有氨基酸都具有手性，因此也具有对映异构体. 3.由Fischer建立的基于DL系统的投影式，可以在平面上显示氨基酸的两种不同构型的立体结构。在这个系统中，具有手性的甘油醛为参照物. 4.然而，自然界的氨基酸主要是L型，蛋白质里面的氨基酸只能是L型
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• 氨基酸的两性解离与等电点 
  • 1. 两性离子就是具有双极性的离子.
  • 3.此外，肽、蛋白质、核并酸和核酸也能够以两性离子的形式存在
  • 3.此外，肽、蛋白质、核并酸和核酸也能够以两性离子的形式存在
  • 4.具有两性解离性质的分子就具有等电点。等电点是一个特殊的pH，在这个pH下相应的两性解离分子所带有的净电荷刚好是0
• 蛋白质 
  • 蛋白质是由多个氨基酸通过肽键连接而成的多聚物。 肽(peptide)是氨基酸之间通过α-氨基和α-羚基缩合以酰胺键(amido bond或amido linkage)或肽键(peptide bond)相连的聚合物，它包括寡肽 (oligopeptide)、多肽(polypeptide)和蛋白质。构成肽的每一个氨基酸单位称为氨基酸残基(residue)。各氨基酸残基以肽键相连形成的链状结构称为肽链(peptidechain)。 肽的分类可根据氨基酸残基的数目而直呼其为几肽。一般将2~10个氨基酸残基组成的肽称为寡肽，由11~50个氨基酸残基组成的肽称为多肽，由50个以上的氨基酸残基组成的肽称为蛋白质。
• 蛋白质的一、二、三、四级结构 与结构域
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• 几种常见蛋白质
  • α角蛋白
  • β角蛋白
  • 胶原蛋白
  • 肌红蛋白与血红蛋白 
• 正协同效应、波尔效应、别构效应 
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• HbS与HbF
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• 核酸的结构与功能 
  • 碱基与核苷酸
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    • 核苷酸是核苷的戊糖羟基发生磷酸化反应而形成的磷酸酯。其中核糖核苷的磷酸酯为核糖核苷酸（ribonucleotide），脱氧核苷的磷酸酯为脱氧核苷酸（deoxyribonucleotide）。理论上，核苷的5′-OH、3′-OH和2′-OH均可以发生磷酸化，而分别形成核苷-5′-磷酸、核苷-3′-磷酸和核苷-2′-磷酸。但是，自然界的核苷酸多为核苷-5′-磷酸。 由于自然界游离的核苷酸多为核苷-5′-磷酸，因此如果没有特别说明，某某核苷酸即指核苷-5′-磷酸。
  • DNA与RNA 
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• 蛋白质和核酸的性质 
  • 紫外吸收 
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  • 沉淀
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  • 变性与复性 
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  • 水解 
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  • 电泳与层析
    • 电泳是指带电的颗粒或生物分子在外加电场作用下，向带相反电荷的电极作定向移动的现象。显然，带电粒子或分子的大小、形状、所带的净电荷多少等都会影响它们的电泳速度。在待分离样品中，各种生物分子的带电性质以及大小、形状等存在的差异使得它们的“泳动”速度不同，因而可以利用电泳技术对它们进行分离、鉴定或纯化。与蛋白质分离纯化有关的电泳技术有：等电聚焦（isoelectric focusing electrophoresis，IFE）电泳、十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）和双向电泳（two-dimensional gel electrophoresis）
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  • 透析与超滤
    • 透析是利用蛋白质等生物大分子不能透过半透膜（semipermeable membrane），但小分子物质和离子能够通过而进行纯化的一种方法。这种方法经常被用于去除大分子溶液中的小分子物质或改变蛋白质溶液的组成。 如果在装有蛋白质或其他大分子溶液的透析袋外，放入高浓度吸水性强的多聚物（固体聚乙二醇），透析袋内的水便迅速被袋外多聚物所吸收，从而达到了浓缩袋内液体的目的。这种方法称为“反透析”。 超滤对透析原理进行了改进，它利用具有一定大小孔径的微孔滤膜，在常压、加压或减压条件下对生物大分子溶液进行过滤，使大分子保留在超滤膜上面的溶液中，小分子物质及水过滤出去，从而达到脱盐、浓缩或更换缓冲液的目的。
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• 酶的结构与功能 
  • 酶与酶的活性中心 
    • 1. 催化效率高 2. 酶具有专一性 3. 酶催化的反应条件温和 4. 酶活性的可调控性 5. 许多酶需要辅助因子
    • 酶是生物大分子，其参与催化反应的部分仅占酶总体积的一小部分（约1％～2％）。酶分子中直接与底物结合，并和酶催化直接有关的部位，称为酶的活性中心。酶分子上的大多数氨基酸残基并不与底物接触，但它们作为结构支架，有助于稳定活性中心的三维结构。 从功能上看，活性中心有两个功能部位，一是与底物结合的结合部位（binding site），决定酶对底物的专一性；二是催化底物发生键的断裂及新键形成的催化部位（catalytic site），决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。对于单纯酶，活性中心是由酶分子中一些氨基酸残基侧链上的基团组成。对于需要辅助因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远，甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的位于酶分子表面的、呈裂缝状的区域。构成酶活性中心的氨基酸主要有Asp、Glu、Ser、His、Cys、Lys等，它们的侧链上分别含有羧基、羟基、咪唑基、巯基、氨基等极性基团。这些基团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。
  • 诱导契合
  • 米氏方程 
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  • 酶抑制剂 
    • 竞争性抑制剂 
    • 非竞争性抑制剂 
    • 反竞争性抑制剂 
  • 别构酶
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• 糖与脂
  • 单糖
    • 单糖又名简单糖（simple sugars），已不能再水解成更简单的糖单位。根据碳原子的数目，可将单糖分为丙糖（triose）、丁糖（tetrose）、戊糖（pentose）和己糖（hexose）等。 根据各单糖的化学结构，丙糖以外的单糖可看成是由丙糖衍生而来的，其中醛糖衍生于甘油醛，酮糖衍生于二羟丙酮。 具体的单糖命名多是根据来源而定的，如葡萄糖（glucose）、果糖（fructose）和半乳糖（galactose）。
  • 寡糖 
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  • 多糖与糖缀化合物 
    • 多糖由多个单糖分子缩合而成，也称为聚糖（glycan），其中由相同的单糖分子组成的多糖称为同多糖（homopolysaccharide），含有不同种单糖单位的多糖称为杂多糖（heteropolysaccharides）。多糖中最常见的单糖单位是D-葡萄糖，其次是D-果糖、D-半乳糖、L-半乳糖、D-甘露糖、L-阿拉伯糖和D-木糖。某些单糖的衍生物，例如D-葡糖胺、D-半乳糖胺、N-乙酰葡糖胺、N-乙酰半乳糖胺和葡糖醛酸，也出现在一些多糖分子之中。 
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  • 脂肪与脂肪酸 
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  • 磷脂与胆固醇 
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    • 类固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，由于含有醇基而命名为固醇。其中包括胆固醇、植物固醇及其衍生物。环戊烷多氢菲是由3个六元环及1个五元环构成的，其是类固醇的核心结构。 类固醇的性质与分类是由类固醇骨架的取代基团，以及碳-碳键间饱和或不饱和的程度所决定的。
• 激素 
  • 激素与受体 
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  • G蛋白
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  • 蛋白质激酶
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  • 通过胞内受体的激素作用机制 
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