导图社区 酶
一张思维导图带你学完医用化学与生物化学第二版第九章酶全部重点。酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子。喜欢请点赞收藏!关注我,能持续获取优质导图哦。
下图为《生物化学与分子生物学》第一章:蛋白质的结构与功能思维导图笔记。 内容包括:蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的理化性质。可用作期末复习或考研复习笔记,希望能帮助到大家呀。
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英语词性
生物必修一
法理
酶
概述
一般由活细胞产生,对其特异底物具有高度催化效率的蛋白质。
存在形式
单体酶
仅具有三级结构
寡聚酶
多个相同或不同的亚基组成
多酶复合物
不同功能的酶彼此聚合形成
多功能复合酶
多种催化功能相关的酶融合成一条多肽链
酶的分子结构
分子组成
单纯酶(决定反应的特异性)
仅含有蛋白质
结合酶(决定反应的种类和性质)
还含有非蛋白质部分(辅因子)
酶的活性中心
必需基团
酶分子氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团
常见的必需基团:丝氨酸残基的羟基、组氨酸残基的咪唑基、半胱氨酸残基
必需基团彼此靠近,构成特定的空间结构,能够特异性结合底物并催化底物转变为产物,这一区域称为酶的活性中心。
活性中心内的必需基团
结合基团
识别底物并与之结合
催化基团
催化底物发生化学反应转变为产物
酶中心以外的必需基团
不参与活性中心组成 ,而维持活性中心的空间构象和调节剂的结合部位。
酶原和酶原的激活
酶原
多数酶合成时即具活性,但有少部分酶在细胞内初合成时并无活性,这类无活性酶的前体
酶原激活
这种由无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
原理
当酶原到达特定部位和特定环境时,在蛋白酶等的作用下,经过一定的加工剪切,肽链重新盘绕折叠,蛋白质空间构象改变,形成或暴露酶的活性中心
酶原激活的意义
一方面组织细胞本身的蛋白质不致因酶的催化而破坏
另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥作用
同工酶
催化相同反应的酶,而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性各不相同的一组酶称为同工酶
同工酶测定的临床意义
当组织细胞病变时,该组织细胞特异的同工酶可释放入血。血清同工酶活性与同工酶谱分析有助于对疾病的诊断
酶活性的调节
别构酶
细胞内有些酶活性中心以外的某个部位可与代谢物分子可逆性结合,引起酶空间构象发生改变,此调节方式称为别构调节
这些通过构象改变而影响其活性的酶,称为别构酶
那引起此酶发生此种构想改变的代谢物分子称为别构效应剂
别构效应剂与酶的调节亚基结合后,会引起亚基发生变化,进而影响相邻亚基的构象改变,从而影响酶的催化活性发生协同效应
正协同效应
亚基的构象变化使酶对此效应剂的亲和力增加
负协同效应
亚基的构象变化使酶对此效应剂的亲和力减小
化学修饰调节酶
一种酶肽链上的某些基因可与某些化学基因发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此调解方式称为酶的化学修饰
特点
活性强弱的改变
共价键的变化
磷酸化与去磷酸化是最常见的酶促化学修饰反应,一般是耗能的
酶促反应的特点
高效性
降低反应活化能,酶比一般催化剂能更有效的降低反应活化能
特异性
一种酶只作用于一种或一类化合物,进行特定的化学反应,生成特定的产物
根据酶对底物结构要求的严格程度
绝对特异性
只作用于特定结构的底物
相对特异性
作用于一类化合物或一种化学键
立体异构特异性
对底物的立体异构体具有严格的选择性
可调节性
机体通过对酶活性和含量的调节来调控体内的代谢,进而适应内外环境
不稳定性
酶促反应的机制
酶促反应的动力学
定义
各种因素对酶促反应速率的影响
底物浓度对酶促反应速率的影响
一级反应
当底物浓度很低时,初速率随着底物浓度的增加成正比例增大
混合级反应
随着底物浓度的增大,速率增大的幅度趋缓
零级反应
当底物浓度增大到一定程度时,速率不再随底物浓度的增大而增大,达到了最大值,称为最大反应速率
Km是酶的特征性常数
与酶的结构有关,与酶的浓度无关
不同的酶km不同,针对不同底物的同一种酶或同一底物的不同的酶,其K m值也不同
Km越小,底物与酶的亲和力越大,相反km值越大,底物与酶的亲和力越小
PH对酶促反应速率的影响
温度对酶促反应速率的影响
抑制剂对酶促反应速率的影响
不可逆性抑制作用
有些抑制剂通常与酶活性中心必需基团以共价键牢固结合,使其失活不能用透析超滤等方法将其除去
可逆性抑制作用
可逆性抑制作用是酶与抑制剂非共价结合可以采用透析超度的方法出去抑制剂,而恢复梅的活性
分类
竞争性抑制
抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性,从而影响酶与底物的正常结合
抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性
其抑制程度取决于底物以及抑制剂相对浓度及抑制剂与酶的相对亲和力
动力学特点:Vmax不变,Km变大
非竞争性抑制
抑制剂与酶活性中心外必需基团结合,非竞争性抑制剂既可与酶-底物复合物相结合,也可与游离酶结合,但形成酶-底物-抑制剂复合物时产物不能生成。
底物与抑制剂无竞争关系
抑制程度取决于抑制剂的浓度
动力学特点:Vmax下降,Km不变
反竞争性抑制
有些抑制剂只能与酶-底物复合物结合,使酶-底物-抑制剂复合物的量下降
抑制剂只与酶-底物复合物结合
抑制程度取决于抑制剂的浓度和底物浓度
动力学特点:Vmax降低,Km降低
酶的抑制剂
与酶结合使酶催化活性降低或丧失 ,而不引起酶蛋白变性的一类化合物
激活剂对酶促反应速率的影响
酶的激活剂:有些物质能增强酶的活性
抑制剂与酶的变性
抑制剂对酶有一定的选择性
引起变性的因素对酶没有选择性
辅酶或辅基
辅酶
与酶蛋白结合疏松,可以用透析和超滤除去
辅基
与酶蛋白结合紧密,不能通过透析或超滤等方法除去,在反应中不能离开酶蛋白
全酶
酶蛋白[决定反应的特异性]
辅因子(辅酶或辅基)[决定反应的种类和性质]
小分子有机化合物
金属离子(常见)