导图社区 蛋白质-2
生化,蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子,它们由氨基酸通过肽键连接而成,具有复杂的结构和多样的功能。详细介绍了蛋白质分子结构、蛋白质理化性质、肽等知识点。
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英语词性
蛋白质-2
肽
肽键
存在于蛋白质和肽分子中,由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的酰胺键
肽单位
氮单位的孤对电子与C=O键的π电子存在P-π共轭效应——>可发生共轭
双键之间有一定程度的双键性质,不能自由旋转
肽平面
肽单位的六个原子都在同一平面上
肽单位几乎都是反式结构,构象可进行旋转
肽/氨基酸残基
分类
2-二肽
2-10-寡肽
10-50-多肽
>50-蛋白质
活性肽
特殊生理功能的肽类物质
在代谢调节、神经传导、细胞分化、生长发育、免疫防御、生殖调节、自由基清除&肿瘤发生等方面起重要作用
内源性活性肽
外源性活性肽
食物蛋白【质】有限消化的产物被直接吸收,并参与摄食、消化、代谢、内分泌调节
还原性谷胱甘肽/GSH
谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸-通过异肽键&肽键连接而成的酸性三肽,所含巯基为主要官能团
具有还原性,重要的抗氧化剂
肌肽&鹅肌肽
二肽
抗氧化剂,参与清除活性氧
蛋白质分子结构
基本结构
一级结构-氨基酸序列
构成一个蛋白质分子的一条或多条肽链的全部氨基酸序列,包括可能存在的二硫键的位置,但不包括除α-碳构型以外的其他空间结构
主要化学键——肽键/二硫键
功能
蛋白质的一级结构为其空间基础
蛋白质的一级结构相似则功能相似
同源蛋白的一级结构蕴含生物进化信息
改变蛋白质的一级结构可直接影响其功能
空间构象
二级结构-肽段构象-描述主链原子局部空间结构
蛋白质局部肽段(含有3-30个氨基酸残基)主链原子的空间布局,即主链构象,不包括侧链构象及肽段与肽段之间的空间布局
α螺旋
右手螺旋结构
每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,
氨基酸侧链伸向螺旋外侧,靠氢键维系稳定
β折叠
蛋白质局部肽段的主链构象成锯齿状折叠
平行结合形成群褶结构——同行平行/反向平行
β转角
蛋白质分子中用于连接其他二级结构的一种刚性回折肽段
含有四个氨基酸残基——残基第二位脯氨酸出现频率最高,第三位甘氨酸出现频率最高
环
无规卷曲
化学键:氢键
三级结构-亚基构象-描述所有原子的空间结构
一个蛋白质分子或其一个亚基所含全部原子的空间布局,不包括它与其他分子或亚基之间的结构关系
化学键:疏水作用、离子键、氢键、范德华力等非共价键+二硫键等少量共价键
肌红蛋白-在细胞内储存和运输氧
核糖核酸酶-水解核糖核酸
基序/模体-由相邻的两端或多段相同或不同二级结构片段进一步聚集和结合形成的一种可识别的结构单位
螺旋-环--螺旋——螯合有Ca2+的基序结构
锌指——螯合有Zn2+的基序结构
结构域-三级结构中由一段肽链形成的一种结构紧密、独立、稳定、有特定功能的结构单位
四级结构-四聚体构象-描述亚基之间的相互关系
多亚基蛋白所含全部亚基的数目、种类、空间布局&亚基之间的相互结合和相互作用,但不包括亚基的三级结构
分类(是否含有四级结构)
单体蛋白
多亚基蛋白
所含亚基数-二聚体、三聚体、四聚体
所含亚基种类-同聚体蛋白、异聚体蛋白
原【聚】体-具有空间对称性的四级结构中的一种结构单位,可视为同聚体
构象决定功能,变构改变活性
构象分类——球状蛋白质/纤维状蛋白质
生理功能—活性蛋白【质】/结构蛋白[质]
变构蛋白与变构效应
协同效应-一个位点与配体结合引起蛋白质构象改变,进而影响到其他位点与各自配体的亲和力或结合速度
正协同效应-导致亲和力增强、结合加快
负协同效应-导致亲和力下降、结合减慢
同促效应一同一配体产生的协同效应
异促效应-不同配体产生的协同效应
蛋白质理化性质
一般性质
紫外吸收特征
所含肽键结构对220nm以下紫外线有强吸收
所含色氨酸、酪氨酸对280nm紫外线有强吸收
显色反应——茚三酮反应、双缩脲反应
N端反应
两性电离与等电点
大分子特性
胶体性质
其稳定因素为同性电荷相斥+水化膜
沉降-蛋白质的颗粒密度比水大,在溶液中有在重力作用下沉降的趋势
沉降系数
蛋白质变性与复性
许多蛋白质由不止一条肽链构成,每一条肽链都含有其三级结构,称为该蛋白质的一个亚基,该类蛋白质称为多亚基蛋白