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生物化学
生物化学期末复习，包含酸碱性质；胶体性质与沉淀；三维结构（二级，三级）；功能与进化（四级）等内容。
编辑于2021-12-25 14:48:21- 相似推荐
- 大纲
生物化学
蛋白质
基本组成
氨基酸
结构特点
a氨基酸结构 p16 常见氨基酸简写符号 p17 常见氨基酸通过侧链R基分类（脂肪族，芳香族，杂环族）
酸碱性质
氨基酸的解离 p20 在水中以兼性离子的形式存在 在水中解离形成共轭酸碱对 氨基酸的等电点（PI） p22 等电点：氨基酸处于净电荷为0时的ph值 此时氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动 对中性氨基酸来说，等电点是pk1和pk2的算术平均数
化学反应
p22 a-羧基反应：成脂，成酰胺，成酰氯 a-氨基反应：酰化（被酰氯，酸酐），烃化（PITC，用于残基鉴定和序列测定），与醛生成弱碱 茚三酮反应：用于检测和定量氨基酸，通过产生的氨气和紫色产物（570nmOD）定量
光学活性
p25 1.旋光性：除了甘氨酸以外的a-氨基酸都有一个手性C，所以有D、L两种构型。 从蛋白质中水解出来的氨基酸都是L型
光谱性质
2.光谱性质：20常见氨基酸在可见光下没有光吸收，在红外和远紫外（<200nm）有光吸收，近紫外区（200-400）只有芳香族有光吸收 紫外分光定量分析依据定律看书
层析原理
分配层析
层析也被成为色谱 实质上是吸附层析，主要组成部分被成为固定相和流动相 分配层析有三类 纸层析、柱层析、薄层层析 纸层析：固定相（滤纸纤维素吸附的水），流动相（展层用的有机溶剂）
离子交换层析
主要材料：离子交换树脂（带有酸性或碱性基团的人工合成聚苯乙烯-苯二乙烯） 通过不同的树脂和带有正负电荷的氨基酸结合，然后根据等电点调整ph和盐浓度以不同的速率将和树脂结合的氨基酸在电场中进行分离
组成，分类，含量
P15
通性
酸碱性质
p30 蛋白质中的氨基酸集团拥有两性（酸碱，阴阳离子） 蛋白质等电点：特定ph时，所带正负电荷正好相等，这时的ph被称为等电点 等离子点：溶液中没有盐类干扰时，蛋白质解离出的质子和对应阴离子集团相同时的ph值
胶体性质与沉淀
p31 蛋白质溶液是胶体溶液（分散系统） 溶液：<1nm 悬浊液：>100nm 胶体：1-100nm 水化作用：蛋白质溶液中的亲水基团和溶液中的水分子结合，在蛋白质表面形成水化层
沉淀
p32 1.盐析（不变性）：加入大量中性盐 2.有机溶剂（变性）：加入极性有机溶剂 3.重金属沉淀：加入重金属离子结合成不溶性盐沉淀 4.酸碱制剂：某些酸碱制剂结合成不溶性盐沉淀 5.加热变性沉淀
分离纯化
p33 1.透析、超滤 2.凝胶过滤 3.盐溶和盐析 4.有机溶剂分级分离 5.凝胶电泳和等电聚集 6.离子交换层析 7.亲和层析 8.液相层析
测定
p38 相对分子质量测定 1.SDS凝胶电泳法 2.沉淀速度法 含量测定：凯式定氮法，Lowry法，双缩脲法，紫外吸收法，染料结合法 纯度鉴定：电泳，沉降，HPIC分析
结构
共价结构（一级）
多肽链的氨基酸序列（主要是肽键和二硫键） 肽键的一维结构
肽和肽键
p44 两个氨基酸可通过肽键共价连接成一个二肽。 肽键：由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基除去一分子水缩合而成的
理化性质
p46 物理性质： 旋光性：蛋白质部分水解后的肽段，水解过程中不发生消旋，都具有旋光性 化学性质： 1.茚三酮反应：N端的氨基酸残基可以和茚三酮发生定量反应，生成呈色物质。广泛应用于短肽的定性的定量测定 2双缩脲反应：由肽和蛋白质独有，氨基酸没有的颜色反应。一般两个或两个以上肽键的化合物的CuSo4碱性溶液都能发生双缩尿反应，生成紫红色复合物，然后借助紫外分光光度法测定蛋白质含量。
一级结构测定
p47 蛋白质测序方法： 1.确定蛋白质中不同的多肽链数目：用末端分析法确定多肽链数目（因为不同多肽链末端残基也一般不同） 2.拆分蛋白质分子的多肽链：非共价力缔合用变性剂解离多肽亚基；二硫键交联用氧化剂（甲酸）或还原剂（二硫苏糖醇）断裂 3.断裂多肽链中的二硫键 4.分析多肽链的氨基酸组成 5.鉴定多肽链N-末端（C-末端）残基 6.裂解多肽链成较小的片段： 7.测定各肽段的氨基酸序列：Edman降解法配合自动序列分析仪 8.重建完整多肽链的氨基酸序列 9.确定二硫键位置
肽和蛋白质的人工合成
p53 催产素和结晶牛胰岛素
三维结构（二级，三级）
二级
多肽链借助氢键排列而成的a-螺旋和b-折叠等元件
相关作用力
p56 弱相互作用力（非共价力）：氢键、离子键、范德华力、疏水相互作用
二级结构特点
p59 有四种二级结构特点： a-螺旋 b-折叠 b-转角 无规卷曲
纤维状蛋白
p62 三种纤维状蛋白： a-角蛋白 丝心蛋白 胶原蛋白
超二级结构
p63 1.aa螺旋束 2.bab单元 3.bb反平行片 4.希腊钥匙拓扑
三级
多肽链借助非共价力形成的特定三维结构
结构域
p64 含数百个氨基酸残基的多肽链折叠而成的稳定独立的球状实体
球状蛋白与三级结构
p66 1.球状蛋白同时含 集中类型二级结构单元 2.球状蛋白三维结构具有明显的折叠层次 3.球状蛋白质分子是致密的球状或椭球状实体 4.球状蛋白质疏水残基埋藏在分子内部，亲水基暴露在分子表面 5.球状蛋白质分子表面有一个空穴或裂沟
功能与进化（四级）
具有三级结构的亚基借助非共价力形成寡聚或多聚蛋白
概念
只有一个亚基的蛋白质被称为单体蛋白质；含有两个多多个亚基的蛋白质被称为多亚基蛋白
优越性
p67 1.增强结构稳定性 2.提高遗传经济性和效率 3.使催化集团汇集在一起 4.具有别构效应
变性与折叠
p69
蛋白质功能
p72 1.催化（酶） 2.调节：调节其他蛋白质行使生理功能的能力；如：调节蛋白与各类蛋白质激素（胰岛素，生长激素等） 3.转运：从一地到另一地转运专一的物质；如：血红蛋白，血清清蛋白 4.贮存：作为养分贮存的蛋白质；如：卵清蛋白，酪蛋白 5.运动：赋予细胞运动能力；如：肌球蛋白，各种肌动蛋白 6.结构成分：建造和维持生物体的结构；如：a-角蛋白和胶原蛋白 7.支架作用：在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用 8.防御和进攻；免疫球蛋白，凝血酶，抗体等
血红蛋白
肌红蛋白：哺乳动物体内贮存和分送氧气的蛋白，存在于肌肉内 血红蛋白：转运氧气的蛋白，存在于血液中的红细胞内
结构
血红素
p73 血红和肌红蛋白的每一个亚基都有一个辅基，称为血红素
珠蛋白及三级结构
p74 珠蛋白：肌红蛋白的脱辅基蛋白质 三级结构看书（反正也记不住）
与氧气结合机制
p75 在水中：血红素可以和氧结合，但血红素中的二价铁会被氧化为三价铁 在肌红蛋白中：由于三级结构的疏水空穴，可以避免与水接触，使血红素中的二价铁不易被氧化。再加上珠蛋白中氧结合部位的空间位阻使两个血红素不能靠太近，从而减低了两个血红素之间的氧结合增强效应
血红蛋白四级结构
p75
功能
p76 转运氧气： 1.肺动脉中的静脉血的红细胞从肺泡中吸收氧气 2.吸收了氧气的红细胞随动脉血到组织毛细血管 3.氧气从红细胞中扩散到细胞中 4.细胞中的氧气扩散进入线粒体
肌红蛋白贮存氧
血红蛋白氧合
协同效应
别构效应
血红蛋白两种构象
氧结合曲线
血红蛋白分子病
p81 镰状细胞贫血症 a-/b-地中海贫血
免疫球蛋白
p83 即体液免疫中的抗体
同源蛋白
p85 在不同生物中行使相同或相似功能的蛋白质
糖
定义：多羟基醛、多羟基酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的多聚体 根据聚合度分为不同分为单糖，寡糖，多糖
作用和化学本质
p88 作用： 1.结构成分：植物根茎叶及纤维素 2.作为生物能源的主要物质：淀粉和糖原 3.在生物体内转变为其他物质 4.作细胞识别的信号分子：糖蛋白 化学本质： 主要由CHO三种元素组成的化合物
单糖
结构特征
链状结构
p89 葡萄糖是己醛糖，果糖是己醛糖（都是链状结构） p90 D、L系单糖 差向异构体（表异构体）：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映体
环状结构
环状半缩醛
p90 变旋：单糖新配置的溶液会发生旋光度的改变（存在环形结构的证据） 半缩醛和半缩酮：醇与醛和酮发生快速且可逆的亲核加成的产物 单糖环状结构产生的原因：羟基和羰基处于同意分子内，经过分子内加成，形成半缩醛结构 p91 单糖羰基碳的差向异构化（a-异头物；b-异头物） 原因：一个确定的单糖从开链变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性中心，导致差向异构化 其中半缩醛碳原子也被称为异头碳原子或异头中心 a-异头物：异头碳上的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体 b-异头物：异头碳上的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相反取向的异构体
吡喃糖
p91 葡萄糖和果糖都有这两种糖 六元环的吡喃糖 五元环的呋喃糖 对葡萄糖来说，吡喃糖比呋喃糖更稳定
呋喃糖
单糖构象
吡喃糖
p92 有船式和椅式构象，椅式比船式稳定，因此椅式是优势构象
呋喃糖
p93 信封式构象，但是分为C2-内向型和C3-内向型两种不同构象
理化性质
物理性质
p93 旋光性：几乎所有的单糖及其衍生物都具有，能够在水溶液中发生变旋现象
化学性质
还原性（单糖被氧化）
p94 醛糖含有游离醛基，具有较好的还原性 能和Fehing试剂还有Benedict试剂中的Cu离子反应生成醛糖酸
形成糖脂
p94 糖的羟基可以转变为酯基，生物体内单糖和磷酸可以生成各种磷酸脂
形成糖苷
p94 环状单糖的半缩糖（酮）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（缩酮）成为糖苷或苷 糖基：糖苷分子中提供半缩醛羟基的糖部分成为糖基 糖苷配基：与糖基缩合的非糖部分
重要单糖及衍生物
p96、97
丙、己、庚糖
糖醇
单糖的羰基被还原为烃基时成为糖醇
糖酸
脱氧糖
分子的一个或多个羟基被氢原子取代的单糖
氨基糖
分子中一个羟基被氨基取代的单糖
寡糖（二糖）
蔗糖
p99、100 广泛存在于植物中，不存在动物中
乳糖
广泛存在于动物乳汁中，含量约为5%
麦芽糖
主要作为淀粉等的酶解产物存在于生物体内
纤维二塘
海藻糖
广泛存在于藻类，真菌，地衣和节肢动物中
多糖
淀粉、糖原、纤维素
p101 淀粉：植物生长期间以淀粉粒形式贮存于细胞中的贮存多糖 直链淀粉：淀粉悬浊液用微溶于水的醇饱和时，形成微晶沉淀 支链淀粉：向母液中加入与水混溶的醇，得无定形物质 糖原：动物体内的贮存多糖，以颗粒形式存在与动物细胞的胞液内 纤维素：生物圈内最丰富的有机物质，是植物的结构多糖，细胞壁主要成分
糖胺聚糖及其他
p103、104
糖蛋白
蛋白聚糖
肽聚糖
糖苷键
酯类
定义
化学组分
功能
分类
单纯脂质
复合脂质
衍生脂质
结合脂质
生物膜系统
激素
概念及定义
化学本质
与内分泌腺的关系
调节与作用机制
重要激素
植物
动物
昆虫
核酸
概念及定义
核酸的组成单位
碱基
核糖
磷酸
核酸的结构
共价结构
二级结构
特殊二级结构
三级结构
理化性质
研究方法
维生素与辅酶
酶
酶引论
定义
p132 酶是生物催化剂 特点：1.在反应系统中催化剂的量很少，反应前后的化学组成和数量保持不变 2.通过改变化学反应途径，降低反应活化能，提高化学反应速率或速度 3.只能缩短化学反应到达平衡的时间，但不能改变平衡常数或反应前后的吉普斯自由能ΔG
化学本质及成分
P137 除少数有催化作用的RNA外，所有研究过的酶都是蛋白质 简单蛋白质酶：仅由氨基酸残基组成，不含其他化学成分 缀合蛋白质酶：需要非蛋白质的化学成分参与组成，否则没有活性 辅因子：参与缀合蛋白质酶组成的非蛋白质化学成分；可以是无机离子，也可以是有机分子（称为辅酶）
化学性质
p135、140 1.酶通过降低活化自由能提高反应速率 2.酶还是偶联反应的介体 3.酶的活力受到调节 4.专一性： 底物专一性：通常一种酶只针对一种底物进行酶促反应 绝对专一性：有的酶只对某个反应起作用，如脲酶只能催化尿素分解成氨和碳酸，对其他尿素衍生物不起作用 基因或族专一性：对被作用键的附近基因有特殊结构要求的酶（蛋白水解酶）
活力测定
p142 酶单位（kat）：在最适条件下，每秒钟催化1mol产物形成所需的酶量 比活力：每毫克所含的酶活力单位数 酶促反应速率：单位时间内反应物浓度或产物浓度的变化率 速率计算公式：v=-【d（底物浓度减少量）/d（t）】=d（产物浓度增加量）/d（t） 测定浓度的方法：分光光度法或荧光测定法
分类
p143 简单蛋白酶：仅由氨基酸残基组成，不含其他化学成分 缀合蛋白酶：需要非蛋白质的化学成分参与组成，否则没有活性 核酶：有催化能力的RNA 锤头核酶
酶工程
p145 1.固定化酶：通过物理或化学的方法把酶固定在惰性载体中 优点：在保证原效率和作用的前提下提高了对酸碱和温度的稳定性 固定后不溶，反应后可以回收重复利用 装在柱内可以使操作自动连续化 2.化学修饰酶：通过对酶分子化学修饰改变酶的性能，以满足某一方面的需求 3.抗体酶：用化学反应的过渡态类似物质作免疫抗原产生的催化性抗体 4.酶蛋白质工程：通过基因工程对酶蛋白定向改造
酶动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响
p151 饱和效应：酶浓度维持不变时，在低底物浓度下反应初速率v0和底物浓度S成正比。此后v0不随S升高而呈线性增加，反而趋于水平。
米氏方程
p152-159 米-曼模型：单底物酶促反应的快速平衡模型（平衡态模型） 米-曼方程：，其所确定的图形是双曲线 米-曼方程的意义：Km：真实解离常数和表观解离常数（数值上等于V0=Vm/2时的底物浓度） kcat的意义：催化常数（酶促反应在饱和时的限制速率）或转换数（酶的最大催化活力的量度） kca/Km：催化效率或专一性常数 给线性图求Km和Vm： 
多底物反应机制
p159 序列或单置换：随机单置换、有序单置换 兵乓或双置换
影响酶促反应的其他因素
p161 ph：酶有一个最适PH值，在此处有最高的相对活力，远离减小 温度：和ph一样，有最适温度 激活剂：能提高酶活性的物质
抑制作用
抑制剂：干扰催化作用，使酶促反应速率减慢或完全停止
可逆抑制
p163 竞争性抑制：竞争性抑制剂和底物有相似的结构，可以与酶的活性部位结合，但不生成产物 反竞争抑制：抑制剂I不能和酶E结合，但是可以和酶E和底物S的结合物结合形成IES复合体，组织产物生成 非竞争性抑制：抑制剂I既可以和酶E结合，也可以和复合物ES结合，且底物和抑制剂与酶的结合不干扰
不可逆抑制
抑制剂和酶的结合是共价的，结合后难以解离
作用机制
酸碱催化
p173 暂时的向底物提供质子或从底物接纳质子以稳定过渡态的催化机制
共价催化
亲核催化
催化剂向反应物的亲电中心提供电子，形成共价配位键，产生一个不稳定的共价中间物
亲电催化
由亲电催化剂加速反应，和亲核相反
具有高催化能力的原因
p176 1.临近和定向效应 2.诱导契合和底物形变 3.电荷极化和多元催化 4.疏水的微环境
别构调节
p183 寡聚酶亚基上的配体结合部位与配体非共价可逆结合时，发生构象变化并影响同一酶分子的其他亚基上的空活性部位的亲和力
同工酶
催化相同或相似化学反应的酶